Dominio proteico
El dominio RhoGEF describe dos dominios estructurales distintos con actividad de factor de intercambio de nucleótidos de guanina (GEF) para regular las GTPasas pequeñas en la familia Rho . Las GTPasas pequeñas de Rho son inactivas cuando están unidas a GDP , pero activas cuando están unidas a GTP ; los dominios RhoGEF en las proteínas pueden promover la liberación de GDP y la unión de GTP para activar miembros específicos de la familia Rho, incluidos RhoA , Rac1 y Cdc42 .
La clase más grande de RhoGEF está compuesta por proteínas que contienen el dominio de " homología Dbl " ( DH ), que casi siempre se encuentra junto con un dominio de homología de pleckstrina (PH) para formar una estructura combinada de dominio DH/PH. [2] [3]
Una clase distinta de RhoGEF son aquellas proteínas que contienen el dominio DOCK/CZH/DHR-2 . Esta estructura no tiene similitud de secuencia con los dominios de homología DBL. [4]
Proteínas humanas que contienen el dominio RhoGEF DH/PH
ABR; AKAP13/ARHGEF13/Lbc ; ALS2 ; ALS2CL; ARHGEF1/p115-RhoGEF ; ARHGEF10 ; ARHGEF10L; ARHGEF11 /PDZ-RhoGEF.; ARHGEF12/LARG ; ARHGEF15; ARHGEF16; ARHGEF17; ARHGEF18; ARHGEF19; ARHGEF2; ARHGEF25; ARHGEF26 ; ARHGEF28; ARHGEF3; ARHGEF33; ARHGEF35; ARHGEF37; ARHGEF38 ; ARHGEF39 ; ARHGEF4 ; ARHGEF40; ARHGEF5 ; ARHGEF6/alfa-PIX ; ARHGEF7/beta-PIX ; ARHGEF9 ; BCR ; DNMBP; ECT2 ; ECT2L ; FARP1 ; FARP2 ; FGD1 ; FGD2 ; FGD3 ; FGD4 ; FGD5; FGD6; ITSN1/Intersectina 1 ; ITSN2/Intersectina 2 ; KALRN/Kalirina ; MCF2 ; MCF2L ; MCF2L2; NET1 ; NGEF ; OBSCN ; PLEKHG1; PLEKHG2 ; PLEKHG3; PLEKHG4 ; PLEKHG4B; PLEKHG5 ; PLEKHG6; PREX1 ; PREX2 ; RASGRF1 ; RASGRF2 ; SPATA13 ; TIAM1 ; TIAM2; TRIO ; VAV1 ; VAV2 ; VAV3 .
Proteínas humanas que contienen el dominio RhoGEF DOCK/CZH
DOCK1/DOCK180 ; DOCK2 ; DOCK3/MOCA ; DOCK4 ; DOCK5 ; DOCK6/ZIR1 ; DOCK7/ZIR2 ; DOCK8/ZIR3 ; DOCK9/Zizimin1 ; DOCK10/Zizimin2 ; DOCK11/Zizimin3
Véase también
Referencias
- ^ Soisson SM, Nimnual AS, Uy M, Bar-Sagi D, Kuriyan J (octubre de 1998). "Estructura cristalina de los dominios de homología de Dbl y pleckstrina de la proteína humana Son of sevenless". Cell . 95 (2): 259–68. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81756-0 . PMID 9790532. S2CID 11868669.
- ^ Fort P, Blangy A (junio de 2017). "El panorama evolutivo de las familias RhoGEF similares a Dbl: adaptación de las células eucariotas a las señales ambientales". Genome Biology and Evolution . 9 (6): 1471–1486. doi :10.1093/gbe/evx100. PMC 5499878 . PMID 28541439.
- ^ Cerione RA, Zheng Y (abril de 1996). "La familia Dbl de oncogenes". Current Opinion in Cell Biology . 8 (2): 216–22. doi : 10.1016/s0955-0674(96)80068-8 . PMID 8791419.
- ^ Côté JF, Vuori K (diciembre de 2002). "Identificación de una superfamilia conservada evolutivamente de proteínas relacionadas con DOCK180 con actividad de intercambio de nucleótidos de guanina". Journal of Cell Science . 115 (Pt 24): 4901–13. doi : 10.1242/jcs.00219 . PMID 12432077.
Lectura adicional
- Hart MJ, Eva A, Evans T, Aaronson SA, Cerione RA (noviembre de 1991). "Catálisis del intercambio de nucleótidos de guanina en la proteína CDC42Hs por el producto del oncogén dbl". Nature . 354 (6351): 311–4. doi :10.1038/354311a0. PMID 1956381. S2CID 4240053.
- Tan EC, Leung T, Manser E, Lim L (diciembre de 1993). "El gen humano relacionado con la región de puntos de ruptura activos codifica una proteína cerebral con homología con proteínas de intercambio de nucleótidos de guanina y proteínas activadoras de GTPasa". The Journal of Biological Chemistry . 268 (36): 27291–8. doi : 10.1016/S0021-9258(19)74248-3 . PMID 8262969.
- Soisson SM, Nimnual AS, Uy M, Bar-Sagi D, Kuriyan J (octubre de 1998). "Estructura cristalina de los dominios de homología de Dbl y pleckstrina de la proteína humana Son of sevenless". Cell . 95 (2): 259–68. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81756-0 . PMID 9790532. S2CID 11868669.
