Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
La proteína intercambiadora Rac 1 dependiente de fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato es una proteína que en los humanos está codificada por el gen PREX1 . [5] [6] [7] [8]
Función
La proteína codificada por este gen actúa como un factor de intercambio de nucleótidos de guanina para la familia RHO de pequeñas proteínas de unión a GTP (RAC). Se ha demostrado que se une a RAC1 y lo activa intercambiando GDP unido por GTP libre . La proteína codificada, que se encuentra principalmente en el citoplasma , es activada por el fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfato y las subunidades beta-gamma de las proteínas G heterotriméricas . [8] La activación de P-REX1 es eficiente cuando se activan los receptores quimiotácticos acoplados a las proteínas Gi, como consecuencia de una mejor liberación del heterodímero Gβɣ. [9]
Importancia clínica
La proteína ha sido implicada en la propagación del cáncer de piel tipo melanoma . [10]
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000124126 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000039621 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Welch HC, Coadwell WJ, Ellson CD, et al. (marzo de 2002). "P-Rex1, un factor de intercambio de nucleótidos de guanina regulado por PtdIns(3,4,5)P3 y Gbetagamma para Rac". Cell . 108 (6): 809–21. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00663-3 . PMID 11955434. S2CID 14185057.
- ^ Hill K, Krugmann S, Andrews SR, et al. (febrero de 2005). "Regulación de P-Rex1 por las subunidades de fosfatidilinositol (3,4,5)-trifosfato y Gbetagamma". The Journal of Biological Chemistry . 280 (6): 4166–73. doi : 10.1074/jbc.M411262200 . PMID 15545267.
- ^ Mayeenuddin LH, Garrison JC (enero de 2006). "La fosforilación de P-Rex1 por la proteína quinasa dependiente de AMP cíclico inhibe la regulación de su actividad mediada por fosfatidilinositol (3,4,5)-trifosfato y Gbetagamma". The Journal of Biological Chemistry . 281 (4): 1921–8. doi : 10.1074/jbc.M506035200 . PMID 16301320.
- ^ ab "Gen Entrez: intercambiador RAC dependiente de fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato PREX1 1".
- ^ Cervantes-Villagrana RD, Adame-García SR, García-Jiménez I, et al. (Enero de 2019). "13 proteínas". La Revista de Química Biológica . 294 (2): 531–546. doi : 10.1074/jbc.RA118.006254 . PMC 6333895 . PMID 30446620.
- ^ Lindsay CR, Lawn S, Campbell AD, et al. (noviembre de 2011). "P-Rex1 es necesario para la migración eficiente de melanoblastos y la metástasis del melanoma". Nature Communications . 2 : 555. Bibcode :2011NatCo...2..555L. doi :10.1038/ncomms1560. PMC 3400057 . PMID 22109529.
- "Una proteína vinculada a la propagación del cáncer de piel". Cancer Research UK . 22 de noviembre de 2011. Archivado desde el original el 25 de noviembre de 2011.
Lectura adicional
- Nakajima D, Okazaki N, Yamakawa H, et al. (junio de 2002). "Construcción de clones de ADNc listos para expresión para genes KIAA: curación manual de 330 clones de ADNc de KIAA". Investigación del ADN . 9 (3): 99-106. doi : 10.1093/dnares/9.3.99 . PMID 12168954.
- Nagase T, Kikuno R, Ishikawa KI, et al. (febrero de 2000). "Predicción de las secuencias codificantes de genes humanos no identificados. XVI. Las secuencias completas de 150 nuevos clones de ADNc del cerebro que codifican proteínas grandes in vitro". DNA Research . 7 (1): 65–73. doi : 10.1093/dnares/7.1.65 . PMID 10718198.
- Wiemann S, Weil B, Wellenreuther R, et al. (marzo de 2001). "Hacia un catálogo de genes y proteínas humanas: secuenciación y análisis de 500 nuevos ADNc humanos que codifican proteínas completas". Genome Research . 11 (3): 422–35. doi :10.1101/gr.GR1547R. PMC 311072 . PMID 11230166.
- Fossey SC, Mychaleckyj JC, Pendleton JK, et al. (agosto de 2001). "Un mapa de transcripción de 6,0 megabases de alta resolución de la región de susceptibilidad a la diabetes tipo 2 en el cromosoma humano 20". Genomics . 76 (1–3): 45–57. doi :10.1006/geno.2001.6584. PMID 11549316.
- Weiner OD (junio de 2002). "Activación de Rac: P-Rex1: ¿un punto de convergencia para PIP(3) y Gbetagamma?". Current Biology . 12 (12): R429-31. doi :10.1016/S0960-9822(02)00917-X. PMC 2819105 . PMID 12123595.
- Zhao T, Nalbant P, Hoshino M, et al. (abril de 2007). "Requisitos de señalización para la translocación de P-Rex1, un factor clave de intercambio de Rac2 involucrado en la función de los neutrófilos humanos estimulada por quimioatrayentes". Journal of Leukocyte Biology . 81 (4): 1127–36. doi :10.1189/jlb.0406251. PMID 17227822. S2CID 25318452.
- Ewing RM, Chu P, Elisma F, et al. (2007). "Mapeo a gran escala de interacciones proteína-proteína humanas mediante espectrometría de masas". Biología de sistemas moleculares . 3 (1): 89. doi :10.1038/msb4100134. PMC 1847948 . PMID 17353931.
- Hernández-Negrete I, Carretero-Ortega J, Rosenfeldt H, et al. (agosto de 2007). "P-Rex1 vincula la señalización de la diana de rapamicina en mamíferos con la activación de Rac y la migración celular". The Journal of Biological Chemistry . 282 (32): 23708–15. doi : 10.1074/jbc.M703771200 . PMID 17565979.
- Barber MA, Donald S, Thelen S, et al. (octubre de 2007). "La translocación de membrana de P-Rex1 está mediada por las subunidades betagamma de la proteína G y la fosfoinosítido 3-quinasa". The Journal of Biological Chemistry . 282 (41): 29967–76. doi : 10.1074/jbc.M701877200 . PMID 17698854.