La lisina del óvulo es una proteína que crea un agujero en la envoltura del óvulo permitiendo así que los espermatozoides pasen a través de la envoltura y se fusionen con el óvulo.
Las proteínas de fertilización son proteínas acrosómicas involucradas en diversas funciones durante el proceso de fertilización. Estructuralmente, estas proteínas constan de un haz cerrado de hélices con una torsión hacia la derecha. La lisina y la SP18, ambas caracterizadas en el abulón , son dos proteínas de fertilización relacionadas evolutivamente que tienen funciones distintivas.
Después de su liberación del esperma, la lisina se une a la envoltura vitelina del óvulo (VE) a través del receptor VE para lisina (VERL), luego disuelve la VE de manera no enzimática para crear un agujero, permitiendo así que los espermatozoides pasen a través de la envoltura y se fusionen con el huevo. [1] Las lisinas exhiben unión específica de especie a su receptor de huevo, posiblemente a través de diferencias en los residuos superficiales cargados. [2] SP18 también se libera de los espermatozoides, actuando como un potente fuságeno de liposomas para mediar en la fusión entre los espermatozoides y las membranas de los óvulos. A pesar de una similitud en el pliegue general, la variación en las características superficiales de SP18 y lisina explica sus diferentes funciones en la fertilización. [3]
La base molecular de la interacción VERL-lisina fue revelada en junio de 2017 por investigadores del Karolinska Institutet y ESRF , quienes informaron estudios bioquímicos y cristalográficos de rayos X de complejos específicos y no específicos de especie entre las dos proteínas. Las estructuras 3D correspondientes ( PDB : 5MR3 y PDB : 5IIA, 5IIB ), que sugieren un mecanismo para la disolución de la envoltura vitelina por la lisina, visualizaron por primera vez cómo los espermatozoides interactúan con la cubierta del óvulo a nivel atómico. [4]