En bioquímica , una ligasa es una enzima que puede catalizar la unión ( ligadura ) de dos moléculas formando un nuevo enlace químico . Esto suele ocurrir mediante la hidrólisis de un pequeño grupo químico colgante en una de las moléculas, lo que generalmente resulta en la formación de nuevos enlaces CO, CS o CN. Por ejemplo, la ADN ligasa puede unir dos fragmentos complementarios de ácido nucleico formando enlaces fosfodiéster y reparar roturas monocatenarias que surgen en el ADN bicatenario durante la replicación.
En general, una ligasa cataliza la siguiente reacción de deshidratación, uniendo así las moléculas A y B:
A-OH + BH → A–B + H 2 O
La denominación de las ligasas es inconsistente, por lo que estas enzimas se conocen comúnmente con varios nombres diferentes. Generalmente, los nombres comunes de las ligasas incluyen la palabra "ligasa", como en el caso de la ADN ligasa , una enzima comúnmente utilizada en los laboratorios de biología molecular para unir fragmentos de ADN . Sin embargo, muchos nombres comunes utilizan el término "sintetasa" o "sintasa", porque se utilizan para sintetizar nuevas moléculas. [1] También hay algunas ligasas que usan el nombre "carboxilasa" para indicar que la enzima cataliza específicamente una reacción de carboxilación .
Para tener en cuenta: la nomenclatura bioquímica a veces ha distinguido las sintetasas de las sintasas y, a veces, ha tratado las palabras como sinónimos . [2] Comúnmente, los dos términos se usan indistintamente y ambos se usan para describir ligasas.
Las ligasas se clasifican como EC 6 en la clasificación de enzimas con números EC . Las ligasas se pueden clasificar en seis subclases:
Algunas ligasas se asocian con membranas biológicas como proteínas de membrana periféricas o ancladas a través de una única hélice transmembrana , [3] por ejemplo ciertas proteínas relacionadas con la ubiquitina ligasa .
La palabra ligasa utiliza formas combinadas de lig- (del verbo latino ligāre , "unir" o "unir") + -asa (que denota una enzima), lo que produce "enzima de unión".
