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Base de datos de membranas

La base de datos de membranas proporciona información estructural y funcional sobre más de 6000 proteínas transmembrana de paso único (bitópicas) de Homo sapiens , Arabidopsis thaliana , Dictyostelium discoideum , Saccharomyces cerevisiae , Escherichia coli y Methanocaldococcus jannaschii . [1] Las proteínas de membrana bitópicas consisten en una única hélice alfa transmembrana que conecta dominios solubles en agua de la proteína situados en los lados opuestos de una membrana biológica. Estas proteínas participan frecuentemente en la transducción de señales y la comunicación entre células en organismos multicelulares .

La base de datos proporciona información sobre las proteínas individuales, incluidos modelos tridimensionales generados computacionalmente de sus hélices alfa transmembrana dispuestas espacialmente en la membrana, topología , localizaciones intracelulares , secuencias de aminoácidos , arquitectura de dominio , anotación funcional y estructuras experimentales disponibles en el Banco de datos de proteínas. . También proporciona una clasificación de proteínas bitópicas en 15 clases funcionales, más de 700 superfamilias estructurales y 1400 familias, junto con estructuras 3D de complejos de proteínas bitópicas que también se clasifican en diferentes familias. [1] La segunda versión de Membranome [2] proporciona modelos 3D de más de 2000 homodímeros paralelos formados por hélices α TM de proteínas bitópicas de diferentes organismos que se generaron utilizando el programa TMDOCK. [3] Los modelos de los homodímeros se verificaron mediante comparación con los datos experimentales disponibles para casi 600 proteínas. [4] La base de datos incluye archivos de coordenadas descargables de hélices transmembrana y sus homodímeros con límites de membrana calculados. La versión Membranome 3.0 incorpora modelos generados por AlphaFold 2 . [5]

El sitio web de la base de datos proporciona acceso a servidores web relacionados, FMAP [6] y TMDOCK, que han sido desarrollados para modelar hélices alfa individuales y sus complejos diméricos en membranas. La base de datos y los servidores web se utilizaron en estudios experimentales y bioinformáticos de proteínas de membrana bitópicas [7] [8] [9] [10]

Referencias

  1. ^ ab Lomize, Andrei L; Lomize, Mikhail A; Krolicki, SR; Pogozheva, Irina D. (2017). "Membranoma: una base de datos para el análisis de todo el proteoma de proteínas de membrana de paso único". Ácidos nucleicos res. 45 (D1): D250–D255. doi :10.1093/nar/gkw712. PMC 5210604 . PMID  27510400.  
  2. ^ Membranome 2.0: base de datos para la elaboración de perfiles de proteínas bitópicas y sus dímeros en todo el proteoma , por: Lomize, Andrei L., Hage, Jacob M., Pogozheva, Irina D., Bioinformatics , volumen: 34, número: 6 páginas: 1061- 1062.
  3. ^ TMDOCK: Un método basado en energía para modelar dímeros alfa-helicoidales en membranas , por Lomize, Andrei L. y Pogozheva, Irina D., J. Mol. Biol. , Volumen: 429 Edición: 3, páginas: 390-398
  4. ^ Página de verificación de dímeros de Membranome
  5. ^ Lomize, AL; Schnitzer, KA; Todd, Carolina del Sur; Cherepanov, S.; Outiral, C.; Deane, CM; Pogozheva, ID (2022). "Membranoma 3.0: base de datos de proteínas de membrana de paso único con modelos AlphaFold". Ciencia de las proteínas . 31 (5): e4318. doi :10.1002/pro.4318. PMC 9047035 . PMID  35481632. 
  6. ^ Modelo termodinámico de estructura secundaria para péptidos y proteínas de hélice alfa , por Lomize, AL y Mosberg, HI, Biopolymers , vol 42, número: 2, páginas: 239-269
  7. ^ Evolución y adaptación de proteínas transmembrana de paso único , por: Pogozheva, Irina D. y Lomize, Andrei L., Biochimica et. Biophysica Acta Biomembranas , Volumen: 1860 Edición: 2 Páginas: 364-377
  8. ^ Estructuras de proteínas de membrana: una revisión sobre herramientas de modelado computacional , por Almeida, José G.; Preto, Antonio J., Koukos, Panagiotis I., Bonvin, Alexandre MJJ, Moreira, Irina S. Biochimica et. Biofísica Acta , vol. 1859, número: 10, páginas: 2021-2039
  9. ^ Parámetros de relajación de RMN de grupos metilo como herramienta para mapear las interfaces de interacciones hélice-hélice en proteínas de membrana , por Lesovoy, DM, Mineev, KS, Bragin, PE, Bocharova, OV, Bocharov, EV, Arseniev, AS, J. Biomol. RMN , vol. 69, número: 3, páginas 165-179
  10. ^ La estructura espacial del dominio transmembrana TLR4 en bicelas proporciona información sobre el mecanismo de activación del receptor , por Mineev, Konstantin S., Goncharuk, Sergey A., Goncharuk, Marina V., Volynsky, Pavel E., Novikova, Ekaterina V., Arseinev , Alexander S., Informes científicos , vol. 7, número de artículo: 6864