stringtranslate.com

Legumin

Las leguminosas son una familia de proteínas globulares obtenidas de frijoles , guisantes , lentejas , arvejas , cáñamo y otras semillas leguminosas. [1] Los guisantes son una fuente nutricional común para los humanos que contiene leguminosas. [2]

La leguminosa es similar a la caseína de la leche de los mamíferos y se la denominó "caseína vegetal" ya que se la consideraba análoga a la proteína de los mamíferos. [1] La función principal de la proteína de la leguminosa en las semillas es el almacenamiento. Las proteínas de las leguminosas son una de las principales proteínas de almacenamiento de las angiospermas y las gimnospermas . [3] La leguminosa es una proteína conjugada hexamérica insoluble con una alta concentración de carbono y oxígeno.

Propiedades

Estructura

Estructura 3D de la leguminosa [4] [5]

La leguminosa es una proteína conjugada con seis subunidades. Las subunidades individuales tienen una cadena α hidrófila que inicialmente está unida a la cadena β hidrófoba más pequeña con un enlace peptídico. Tanto la cadena α como la β están codificadas por el mismo gen. Cada una de las seis subunidades tiene una masa de ~50-60 kDa. Durante la traducción de las cadenas α y β, el polipéptido se inserta en el retículo endoplasmático (RE), donde se escinde el péptido señal que inició la célula para translocar las cadenas. Se forma un puente disulfuro entre las cadenas α y β para formar prolegumina, un precursor de proteína . Tres de estas subunidades se unen para formar un trímero en el RE. El trímero de proleguminas puede transportarse a la vacuola para una mayor modificación postraduccional . En la vacuola, el enlace peptídico formado entre las cadenas α y β se rompe ahora que el puente disulfuro mantiene unidas las dos cadenas. La escisión de las cadenas α y β dentro de los trímeros indica la maduración de la proteína, donde dos trímeros se unen y forman la proteína leguminosa hexamérica final. [6]

Composición

Aunque la leguminosa es similar a la caseína de la leche de los mamíferos, contiene menos carbono y más nitrógeno que la caseína verdadera. Karl Heinrich Ritthausen descubrió que la leguminosa de los guisantes, las arvejas, las lentejas y las habas contiene los elementos en las siguientes proporciones: carbono, 51,48%; hidrógeno, 7,02%; nitrógeno, 16,77%; y oxígeno, 24,32%. Cuando se trata con ácido sulfúrico , la leguminosa se descompone en leucina , tirosina y ácidos glutámico y aspártico . [1]

Las proteínas de las leguminosas son importantes porque su composición como proteína de almacenamiento significa que son una fuente de proteína altamente activa biológicamente. Las legumbres como los frijoles, los altramuces y los guisantes tienen un gran valor nutricional para los humanos. Proporcionan una fuente de proteína baja en grasas económica pero efectiva. Aunque los guisantes se consumen comúnmente como fuente de proteína de leguminosas, los altramuces y la soja proporcionan un contenido de proteína mucho mayor. Las legumbres también son una fuente rica de aminoácidos esenciales. [7]

Solubilidad

Las proteínas de las legumbres son insolubles en agua debido a sus unidades hidrofóbicas. [6] Las legumbres son solubles en ácidos y álcalis muy débiles . Esta proteína no se coagula con el calor. [1] Debido a su importante función de almacenamiento, se ha descubierto que las proteínas de las legumbres y otra proteína de almacenamiento importante, la vicilina [8], son las proteínas solubles en agua y álcali más abundantes en las semillas de algodón. [3]

Véase también

Proteínas similares y relacionadas

Referencias

  1. ^ abcd "Leguminosas"  . Nueva Enciclopedia Internacional . Vol. XII. 1905.
  2. ^ "Buscar: leguminosa Y organismo: "Pisum sativum (guisante de jardín) [3888]"". UniProtKB . Consultado el 26 de abril de 2022 .
  3. ^ ab He, Zhongqi; Mattison, Christopher P.; Zhang, Dunhua; Grimm, Casey C. (28 de abril de 2021). "Las proteínas de almacenamiento de vicilina y leguminosas son abundantes en las fracciones de proteínas solubles en agua y álcali de la semilla de algodón sin glándulas". Scientific Reports . 11 (1): 9209. doi : 10.1038/s41598-021-88527-7 . ISSN  2045-2322. PMC 8080652 . PMID  33911142. 
  4. ^ Tandang-Silvas, Mary Rose G.; Fukuda, Takako; Fukuda, Chisato; Prak, Krisna; Cabañas, Cerrone; Kimura, Aiko; Itoh, Takafumi; Mikami, Bunzo; Utsumi, Shigeru; Maruyama, Nobuyuki (julio de 2010). "Conservación y divergencia de globulinas 11S de semillas vegetales basadas en estructuras cristalinas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y Proteómica . 1804 (7): 1432-1442. doi :10.1016/j.bbapap.2010.02.016. PMID  20215054.
  5. ^ Sehnal, David; Bittrich, Sebastián; Deshpande, Mandar; Svobodová, Radka; Berka, Karel; Bazgier, Václav; Velankar, Sameer; Burley, Stephen K; Koča, Jaroslav; Rosa, Alexander S (2 de julio de 2021). "Mol* Viewer: aplicación web moderna para visualización y análisis 3D de grandes estructuras biomoleculares". Investigación de ácidos nucleicos . 49 (W1): W431-W437. doi : 10.1093/nar/gkab314. ISSN  0305-1048. PMC 8262734 . PMID  33956157. 
  6. ^ ab Srivastava, L. M (2002). Crecimiento y desarrollo de las plantas: hormonas y medio ambiente. Ámsterdam; Boston: Academic Press. ISBN 978-0-08-051403-1.OCLC 298794614  .
  7. ^ Maphosa, Yvonne; Jideani, Victoria A. (2017-08-02), Hueda, Maria Chavarri (ed.), "El papel de las legumbres en la nutrición humana", Alimentos funcionales: mejorar la salud a través de una alimentación adecuada , InTech, doi : 10.5772/intechopen.69127 , ISBN 978-953-51-3439-8, consultado el 17 de mayo de 2022
  8. ^ Shutov, AD; Kakhovskaya, IA; Braun, H.; Bäumlein, H.; Müntz, K. (diciembre de 1995). "Proteínas de almacenamiento de semillas similares a las leguminosas y similares a las vicilinas: evidencia de un gen ancestral común de dominio único". Journal of Molecular Evolution . 41 (6): 1057–1069. doi :10.1007/BF00173187. ISSN  0022-2844. PMID  8587104. S2CID  23465450.