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Vinnexina

La vinnexina es una proteína transmembrana cuyo código de ADN se encuentra en el genoma de un virus . Cuando el genoma del virus se expresa en una célula, la célula infectada convierte el gen de vinnexina del virus en una proteína funcional. Luego, la proteína vinnexina se incorpora a las membranas celulares del huésped para alterar la forma en que las células del huésped se comunican entre sí. La comunicación alterada ayuda a la transmisión y replicación del virus de formas complejas. La estructura de comunicación en la que participa la vinnexina es la unión gap y la vinnexina forma parte de una familia más amplia de proteínas que son homólogas de la vinnexina denominadas pannexinas . [1] Hasta ahora, las vinnexinas solo se han encontrado en adenovirus y se está estudiando con gran detalle la forma en que afectan el funcionamiento de las innexinas. [2]

Descubrimiento

La vinnexina se describió por primera vez en 2005 en un adenovirus como un gen homólogo de una proteína gap de insecto llamada innexina .

Estructura del adenovirus que muestra el ADN bicatenario dentro de la cubierta de proteínas del virus. El gen de la vinnexina está codificado por una parte de este ADN bicatenario. La proteína vinnexina en sí solo la fabrica y se encuentra en el huésped, no en el virus en sí.

Se demostró que el adenovirus utiliza las vinnexinas para ayudar a las avispas de Incheon a inyectar con éxito sus huevos en las orugas que parasitan. [3]

Estructura

La ultraestructura de Vinnexin aún no se ha estudiado en detalle. Como homólogo de innexina que funciona de manera similar a las innexinas, es probable que las vinnexinas tengan cuatro segmentos transmembrana (TMS) y, al igual que la proteína de unión gap de las conexinas de vertebrados , las subunidades de vinnexina se ensamblan para formar un canal en la membrana plasmática de la célula. [3]

La homología de vinnexina con innexinas y conexinas significa que este modelo simple de conexina reflejará la estructura básica de la proteína vinnexina tal como aparece en la membrana celular.

Función

Fundamentalmente, se ha demostrado que las vinnexinas se comportan como las innexinas nativas de los insectos. Participan en uniones gap para formar canales de comunicación transmembrana. En un nivel superior, las vinnexinas deben diferir lo suficiente de las innexinas nativas para alterar la forma en que se comportan las células huésped de la oruga. [4] [5] Sin el virus con su gen vinnexina, la oruga rechazaría el huevo de ciertas avispas y el huevo moriría. El virus y la avispa están obligados a asociarse. [6]

Avispa parasitoide más pequeña sobre oruga mucho más grande. El adenovirus se replicará en los ovarios de ciertas avispas parasitoides, similar al que se muestra en la imagen. En la avispa no se producen vinnexinas. Sólo el ADN de la vinnexina se replica en los ovarios de la avispa para inyectarlo en la oruga junto con el óvulo de la avispa. Una vez inyectado en la oruga, el virus no se replica, pero el virus inyectado infecta las células, por lo que las propias células de la oruga traducen el gen de la vinnexina en la proteína vinnexina. Una vez que la vinnexina está en las células, ayuda a evitar que la oruga rechace el huevo de avispa.

[2] Si bien los genes del virus se expresan en la oruga, el ADN viral, incluido el gen de la vinnexina, no replica sus genes allí. La replicación del virus, incluido el gen vennexina, se produce en los ovarios de la avispa. [7] [8] [9]

Reacción de transporte

Las reacciones de transporte catalizadas por las uniones gap de innexina que se consideran similares a las vinnexinas son:

Moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 1) ⇌ moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 2)

O para hemicanales:

Moléculas pequeñas (citoplasma celular) ⇌ moléculas pequeñas (fuera)

Ver también

Referencias

  1. ^ Beyer, CE; Berthoud, VM (27 de mayo de 2017). "Familias de proteínas y genes de unión gap: conexinas, innexinas y panexinas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 1860 (1): 5–8. doi :10.1016/j.bbamem.2017.05.016. PMC  5704981 . PMID  28559187.
  2. ^ ab Marziano, NK; Hasegawa, DK; Phelan, P; Turnbull, MW (3 de agosto de 2011). "Interacciones funcionales entre polidnavirus y innexinas celulares del huésped". Revista de Virología . 85 (19): 10222–10229. doi :10.1128/jvi.00691-11. PMC 3196458 . PMID  21813607. 
  3. ^ ab Turnbull, MW; Volkoff, AN; Webb, Licenciatura en Letras; Phelan, P. (2005). "Los genes funcionales de unión entre huecos están codificados por virus de insectos". actual. Biol . 15 (13): R491-2. doi : 10.1016/j.cub.2005.06.052 . PMID  16005277. S2CID  8214953.
  4. ^ Zhang, Peng; Turnbull, Matthew W. (9 de agosto de 2018). "La expresión del virus innexina en células de insectos altera el potencial de la membrana celular y el pH". Revista de Virología General . 99 (10): 1444-1452. doi : 10.1099/jgv.0.001132 . PMID  30091698.
  5. ^ Hasegawa, DK; Zhang, P; Turnbull, MW (7 de agosto de 2020). "Dinámica intracelular de homólogos de innexina de polidnavirus". Biología molecular de insectos . 29 (5): 477–489. doi :10.1111/imb.12657. PMID  32683761. S2CID  220656169.
  6. ^ BA Webb, NE Beckage, Y. Hayakawa, PJ Krell, B. Lanzrein, DB Stoltz, MR Strand, MD Summers Polydnaviridae MHV van Regenmortel, et al. (Eds.), Taxonomía de virus: clasificación y nomenclatura de virus. El séptimo informe del Comité Internacional sobre Taxonomía de Virus, Academic Press, San Diego (2000), p. 1167
  7. ^ Journal of General Virology Volumen 73, Número 7, 1992, Páginas 1627-1635 Persistencia y expresión del polidnavirus demolidor Microplitis en Pseudoplusia includens Strand, MR, McKenzie, DI, Grassl, V., Dover, BA, Aiken, JM Ver departamento de correspondencia de Entomología, Universidad de Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706, Estados Unidos
  8. ^ Bruce A. Webb, Michael R. Strand, Stephanie E. Dickey, Markus H. Beck, Roland S. Hilgarth, Walter E. Barney, Kristy Kadash, Jeremy A. Kroemer, Karl G. Lindstrom, Walaikorn Rattanadechakul, Kent S. Shelby, Honglada Thoetkiattikul, Matthew W. Turnbull, R. Andrews Witherell, Los genomas de polidnavirus reflejan sus funciones duales como mutualistas y patógenos, Virología, volumen 347, número 1, 2006, páginas 160-174, ISSN 0042-6822, https:// doi.org/10.1016/j.virol.2005.11.010.
  9. ^ Marziano, NK; Hasegawa, DK; Phelan, P.; Turnbull, MW (9 de septiembre de 2011). "Interacciones funcionales entre polidnavirus e innexinas celulares del huésped". Revista de Virología . 85 (19): 10222–10229. doi :10.1128/JVI.00691-11. PMC 3196458 . PMID  21813607. 

Otras lecturas