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taumatina

La taumatina (también conocida como talin) es un edulcorante y modificador del sabor bajo en calorías . La proteína se utiliza a menudo principalmente por sus propiedades modificadoras del sabor y no exclusivamente como edulcorante. [3]

Las taumatinas se encontraron por primera vez como una mezcla de proteínas aisladas del fruto katemfe ( Taumatococcus daniellii ) (Marantaceae) de África occidental . Aunque es muy dulce, el sabor de la taumatina es marcadamente diferente al del azúcar. La dulzura de la taumatina aumenta muy lentamente. La percepción dura mucho tiempo, dejando un regusto a regaliz en altas concentraciones. La taumatina es altamente soluble en agua, estable al calor y estable en condiciones ácidas.

papel biológico

La producción de taumatina se induce en katemfe en respuesta a un ataque a la planta por patógenos viroides . Varios miembros de la familia de proteínas taumatina muestran una inhibición in vitro significativa del crecimiento de las hifas y la esporulación por parte de diversos hongos . La proteína taumatina se considera un prototipo de un dominio proteico de respuesta a patógenos. Este dominio de taumatina se ha encontrado en especies tan diversas como el arroz y Caenorhabditis elegans . Las taumatinas son proteínas relacionadas con la patogénesis (PR) , que son inducidas por diversos agentes que van desde el etileno hasta los propios patógenos, y son estructuralmente diversas y ubicuas en las plantas: [4] Incluyen taumatina, osmotina, proteínas PR mayores y menores del tabaco, alfa- inhibidor de amilasa/tripsina y proteínas de hoja de soja y trigo P21 y PWIR2. Las proteínas participan en la resistencia al estrés adquirida sistemáticamente y en las respuestas al estrés en las plantas, aunque se desconoce su papel preciso. [4] La taumatina es una proteína de sabor intensamente dulce (en base molar aproximadamente 100.000 veces más dulce que la sacarosa [5] ) que se encuentra en el fruto de la planta de África occidental Thaumatococcus daniellii : es inducida por el ataque de viroides, que son únicos. Moléculas de ARN de cadena no encapsulada que no codifican proteínas. La proteína taumatina I consta de una única cadena polipeptídica de 207 residuos.

Al igual que otras proteínas PR, se prevé que la taumatina tenga una estructura principalmente beta, con un alto contenido de giros beta y poca hélice. [4] Las células de tabaco expuestas a concentraciones de sal que aumentan gradualmente desarrollan una tolerancia mucho mayor a la sal, debido a la expresión de osmotina, [6] un miembro de la familia de proteínas PR. Las plantas de trigo atacadas por el mildiú polvoriento de la cebada expresan una proteína PR (PWIR2), que resulta en resistencia contra esa infección. [7] La ​​similitud entre esta proteína PR y otras proteínas PR y el inhibidor de alfa-amilasa/tripsina del maíz ha sugerido que las proteínas PR pueden actuar como algún tipo de inhibidor. [7]

En África occidental, la fruta katemfe se cultiva localmente y se utiliza para dar sabor a alimentos y bebidas desde hace algún tiempo. Las semillas del fruto están encerradas en un saco membranoso, o arilo , que es la fuente de taumatina. En la década de 1970, Tate y Lyle comenzaron a extraer taumatina de la fruta. En 1990, investigadores de Unilever informaron sobre el aislamiento y secuenciación de las dos proteínas principales encontradas en la taumatina, a las que denominaron taumatina I y taumatina II . Estos investigadores también pudieron expresar taumatina en bacterias genéticamente modificadas .

La taumatina ha sido aprobada como edulcorante en la Unión Europea (E957), Israel y Japón . En los Estados Unidos , generalmente se reconoce como seguro como agente aromatizante (FEMA GRAS 3732), pero no como edulcorante.

Cristal de taumatina (~1 mm de largo) cultivado por difusión líquido-líquido en un entorno micro-g en el espacio exterior. La flecha marca el punto de nucleación. [8]

Cristalización

Dado que la taumatina cristaliza muy rápida y fácilmente en presencia de iones tartrato , las mezclas de taumatina-tartrato se utilizan con frecuencia como sistemas modelo para estudiar la cristalización de proteínas . La solubilidad de la taumatina, su hábito cristalino y el mecanismo de formación de cristales dependen de la quiralidad del precipitante utilizado. Cuando cristaliza con L-tartrato, la taumatina forma cristales bipiramidales y muestra una solubilidad que aumenta con la temperatura; con D- y meso-tartrato, forma cristales rechonchos y prismáticos y muestra una solubilidad que disminuye con la temperatura. [9] Esto sugiere que el control de la quiralidad precipitante puede ser un factor importante en la cristalización de proteínas en general.

Características

Como ingrediente alimentario, la taumatina se considera segura para el consumo. [10] [11] En una planta de producción de chicle, la taumatina ha sido identificada como un alérgeno. El cambio del uso de taumatina en polvo a taumatina líquida redujo los síntomas entre los trabajadores afectados. Además, eliminar el contacto con la goma arábiga en polvo (un alérgeno conocido) resultó en la desaparición de los síntomas en todos los trabajadores afectados. [12]

La taumatina interactúa con el receptor humano TAS1R3 para producir un sabor dulce. Los residuos que interactúan son específicos de los monos y simios del viejo mundo (incluidos los humanos); sólo estos animales pueden percibirlo como dulce. [13]

Ver también

Referencias

  1. ^ Stivala A, Wybrow M, Wirth A, Whisstock JC, Stuckey PJ (diciembre de 2011). "Generación automática de dibujos animados de estructuras de proteínas con Pro-origami". Bioinformática . 27 (23): 3315–6. doi : 10.1093/bioinformática/btr575 . PMID  21994221.
  2. ^ DeLano científica LLC. (2004). Representaciones de dibujos animados.
  3. ^ Verde C (1999). "Taumatina: un ingrediente de sabor natural". Edulcorantes bajos en calorías: presente y futuro . Revista mundial de nutrición y dietética. vol. 85, págs. 129–32. doi :10.1159/000059716. ISBN 3-8055-6938-6. PMID  10647344.
  4. ^ abc Ruiz-Medrano R, Jiménez-Moraila B, Herrera-Estrella L, Rivera-Bustamante RF (diciembre de 1992). "Secuencia de nucleótidos de un ADNc similar a la osmotina inducido en tomate durante la infección por viroide". Biología Molecular Vegetal . 20 (6): 1199–202. doi :10.1007/BF00028909. PMID  1463856. S2CID  12039515.
  5. ^ Edens L, Heslinga L, Klok R, Ledeboer AM, Maat J, Toonen MY, Visser C, Verrips CT (abril de 1982). "Clonación de ADNc que codifica la proteína vegetal de sabor dulce taumatina y su expresión en Escherichia coli". Gen. _ 18 (1): 1–12. doi :10.1016/0378-1119(82)90050-6. PMID  7049841.
  6. ^ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D, Hasegawa PM, Bressan RA (julio de 1989). "Clonación molecular de osmotina y regulación de su expresión por ABA y adaptación al bajo potencial hídrico". Fisiología de las plantas . 90 (3): 1096–101. doi : 10.1104/pp.90.3.1096. PMC 1061849 . PMID  16666857. 
  7. ^ ab Mauch F, Hertig C, Rebmann G, Bull J, Dudler R (junio de 1991). "Un gen de glutatión-S-transferasa de trigo con secuencias similares a transposones en la región promotora". Biología Molecular Vegetal . 16 (6): 1089–91. doi :10.1007/BF00016083. PMID  1650615. S2CID  30899297.
  8. ^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). "Cristalización de proteínas en microgravedad". npj Microgravedad . 1 : 15010. doi : 10.1038/npjmgrav.2015.10. PMC 5515504 . PMID  28725714. 
  9. ^ Asherie N, Ginsberg C, Greenbaum A, Blass S, Knafo S (2008). "Efectos de la pureza de las proteínas y la estereoquímica precipitante sobre la cristalización de taumatina". Crecimiento y diseño de cristales . 8 (12): 4200–4207. doi : 10.1021/cg800616q .
  10. ^ Higginbotham JD, Snodin DJ, Eaton KK, Daniel JW (diciembre de 1983). "Evaluación de la seguridad de la taumatina (proteína Talin)". Toxicología Alimentaria y Química . 21 (6): 815–23. doi :10.1016/0278-6915(83)90218-1. PMID  6686588.
  11. ^ Verde C (1999). "Taumatina: un ingrediente de sabor natural". Revista Mundial de Nutrición y Dietética . 85 : 129–32. doi :10.1159/000059716. ISBN 3-8055-6938-6. PMID  10647344.
  12. ^ Tschannen MP, Glück U, Bircher AJ, Heijnen I, Pletscher C (julio de 2017). "Alergia a la taumatina y la goma arábiga en trabajadores de una fábrica de chicles". Revista Estadounidense de Medicina Industrial . 60 (7): 664–669. doi :10.1002/ajim.22729. PMID  28543634. S2CID  42018297.
  13. ^ Masuda T, Taguchi W, Sano A, Ohta K, Kitabatake N, Tani F (julio de 2013). "Cinco residuos de aminoácidos en el dominio rico en cisteína del T1R3 humano estuvieron involucrados en la respuesta a la proteína de sabor dulce, la taumatina". Bioquimia . 95 (7): 1502–5. doi :10.1016/j.biochi.2013.01.010. hdl : 2433/175269 . PMID  23370115.

Otras lecturas

enlaces externos