stringtranslate.com

Recombinación específica del sitio

La recombinación específica de sitio , también conocida como recombinación específica de sitio conservadora , es un tipo de recombinación genética en la que tiene lugar el intercambio de cadenas de ADN entre segmentos que poseen al menos un cierto grado de homología de secuencia . [1] [2] [3] Las enzimas conocidas como recombinasas de sitio específico (SSR) realizan reordenamientos de segmentos de ADN reconociendo y uniéndose a secuencias (sitios) de ADN cortas y específicas, en las que escinden la columna vertebral del ADN e intercambian los dos ADN. hélices implicadas y volver a unir las hebras de ADN. En algunos casos, la presencia de una enzima recombinasa y los sitios de recombinación es suficiente para que se desarrolle la reacción; en otros sistemas se requieren varias proteínas accesorias y/o sitios accesorios. Muchas estrategias diferentes de modificación del genoma , entre ellas el intercambio de casetes mediado por recombinasa (RMCE), un enfoque avanzado para la introducción dirigida de unidades de transcripción en loci genómicos predeterminados, se basan en SSR.

Los sistemas de recombinación de sitio específico son muy específicos, rápidos y eficientes, incluso cuando se enfrentan a genomas eucarióticos complejos . [4] Se emplean de forma natural en una variedad de procesos celulares, incluida la replicación , diferenciación y patogénesis del genoma bacteriano , y el movimiento de elementos genéticos móviles . [5] Por las mismas razones, presentan una base potencial para el desarrollo de herramientas de ingeniería genética . [6]

Los sitios de recombinación suelen tener entre 30 y 200 nucleótidos de longitud y constan de dos motivos con una simetría de repetición invertida parcial, a los que se une la recombinasa y que flanquean una secuencia cruzada central en la que tiene lugar la recombinación. Los pares de sitios entre los que se produce la recombinación suelen ser idénticos, pero existen excepciones (por ejemplo, attP y attB de λ integrasa ). [7]

Clasificación: tirosina versus serina recombinasas

Fig. 1. Tyr-Recombinasas: Detalles del paso de cruce.

Arriba: Vista tradicional que incluye el intercambio de ramas seguido de la migración de ramas (corrección de pruebas). El mecanismo ocurre en el marco de un complejo sináptico (1) que incluye ambos sitios de ADN en orientación paralela. Si bien la migración de ramas explica los requisitos de homología específicos y la reversibilidad del proceso de manera sencilla, no puede conciliarse con los movimientos que deben sufrir las subunidades de recombinasa en tres dimensiones.

Abajo: Vista actual. Dos intercambios de hebras simultáneos, cada uno de los cuales depende de la complementariedad de tres bases sucesivas en (o cerca de) los bordes del espaciador de 8 pb (las líneas discontinuas indican el emparejamiento de bases). Las complicaciones didácticas surgen del hecho de que, en este modelo, el complejo sináptico debe acomodar ambos sustratos en una orientación antiparalela.

Este complejo sináptico (1) surge de la asociación de dos subunidades de recombinasa individuales ("protómeros"; óvalos grises) con el sitio objetivo respectivo. Su formación depende de los contactos entre protómeros y de la flexión del ADN, que a su vez definen las subunidades (verde) con un papel activo durante la primera reacción de cruce. Ambas representaciones ilustran sólo la mitad del camino respectivo. Estas partes se separan mediante una etapa de unión/isomerización Holliday antes de que se pueda liberar el producto (3).
Fig. 2. Ser-Recombinasas: la vía de rotación de subunidades (esencialmente irreversible).

A diferencia de las Tyr-recombinasas, las cuatro cadenas de ADN participantes se cortan en sincronía en puntos escalonados de sólo 2 pb (dejando poco espacio para la corrección). La rotación de subunidades (180°) permite el intercambio de hebras mientras están unidas covalentemente a la proteína asociada. La exposición intermedia de roturas de doble cadena conlleva el riesgo de desencadenar recombinaciones ilegítimas y, por tanto, reacciones secundarias.

Aquí, el complejo sináptico surge de la asociación de dímeros de recombinasa preformados con los respectivos sitios objetivo (CTD/NTD, dominio C-/N-terminal). Al igual que las Tyr-recombinasas, cada sitio contiene dos brazos, cada uno de los cuales alberga un protómero. Como ambos brazos están estructurados de manera ligeramente diferente, las subunidades se sintonizan conformacionalmente y, por lo tanto, se preparan para su papel respectivo en el ciclo de recombinación. A diferencia de los miembros de la clase Tyr, la vía de recombinación convierte dos sitios de sustrato diferentes (attP y attB) en sitios híbridos (attL y attR) . Esto explica la naturaleza irreversible de esta vía de recombinación particular, que sólo puede superarse mediante "factores de direccionalidad de recombinación" (RDF) auxiliares.

Según las homologías de secuencia de aminoácidos y la relación mecanística, la mayoría de las recombinasas específicas de sitio se agrupan en una de dos familias: la familia de la tirosina (Tyr) recombinasa o la familia de la serina (Ser) recombinasa . Los nombres provienen del residuo de aminoácido nucleofílico conservado presente en cada clase de recombinasa que se utiliza para atacar el ADN y que se une covalentemente a él durante el intercambio de cadenas. Los primeros miembros identificados de la familia de las serina recombinasas se conocían como resolvasas o ADN invertasas, mientras que el miembro fundador de las tirosina recombinasas, la integrasa del fago lambda (que utiliza sitios de reconocimiento attP/B), difiere de las ahora bien conocidas enzimas como Cre ( del fago P1 ) y FLP (de la levadura Saccharomyces cerevisiae ). Las serina recombinasas famosas incluyen enzimas como la gamma-delta resolvasa (del transposón Tn 1000 ), la resolvasa Tn3 (del transposón Tn3) y la integrasa φ C31 (del fago φ C31). [8]

Aunque los miembros individuales de las dos familias de recombinasas pueden realizar reacciones con los mismos resultados prácticos, las familias no están relacionadas entre sí y tienen diferentes estructuras proteicas y mecanismos de reacción. A diferencia de las tirosina recombinasas, las serina recombinasas son altamente modulares, como lo indicaron primero los estudios bioquímicos [9] y luego lo demostraron las estructuras cristalográficas. [10] [11] El conocimiento de estas estructuras proteicas podría resultar útil al intentar rediseñar las proteínas recombinasas como herramientas para la manipulación genética.

Mecanismo

La recombinación entre dos sitios de ADN comienza con el reconocimiento y la unión de estos sitios (un sitio en cada una de dos moléculas de ADN de doble cadena separadas, o al menos dos segmentos distantes de la misma molécula) por la enzima recombinasa. A esto le sigue la sinapsis , es decir, la unión de los sitios para formar el complejo sináptico. Es dentro de este complejo sináptico donde tiene lugar el intercambio de cadenas, a medida que el ADN se escinde y se vuelve a unir mediante reacciones de transesterificación controladas . Durante el intercambio de cadenas, cada molécula de ADN de doble cadena se corta en un punto fijo dentro de la región de cruce del sitio de reconocimiento, liberando un grupo hidroxilo desoxirribosa , mientras que la enzima recombinasa forma un enlace covalente transitorio con un fosfato de la cadena principal del ADN . Este enlace fosfodiéster entre el grupo hidroxilo del residuo nucleofílico de serina o tirosina conserva la energía que se gastó en la escisión del ADN. La energía almacenada en este enlace se utiliza posteriormente para volver a unir el ADN al grupo hidroxilo de desoxirribosa correspondiente en la otra molécula de ADN. Por tanto, toda la reacción se desarrolla sin necesidad de cofactores externos ricos en energía como el ATP .

Aunque la reacción química básica es la misma para las tirosina y las serina recombinasas, existen algunas diferencias entre ellas. [12] Las tirosina recombinasas, como Cre o FLP , escinden una cadena de ADN a la vez en puntos escalonados de 6 a 8 pb, uniendo el extremo 3' de la cadena al grupo hidroxilo del nucleófilo de tirosina (Fig. 1). . [13] El intercambio de hebras luego se realiza a través de una hebra intermedia cruzada análoga a la unión Holliday en la que solo se ha intercambiado un par de hebras. [14] [15]

El mecanismo y el control de las serina recombinasas se conocen mucho menos. Este grupo de enzimas no se descubrió hasta mediados de la década de 1990 y todavía es relativamente pequeño. Los miembros ahora clásicos gamma-delta y Tn3 resolvasa , pero también nuevas incorporaciones como las integrasas φC31-, Bxb1- y R4, cortan las cuatro cadenas de ADN simultáneamente en puntos escalonados en 2 pb (Fig. 2). [16] Durante la escisión, se forma un enlace proteína-ADN mediante una reacción de transesterificación , en la que un enlace fosfodiéster se reemplaza por un enlace fosfoserina entre un fosfato 5' en el sitio de escisión y el grupo hidroxilo del residuo de serina conservado (S10 en resolver). [17] [18]

Figura 3A. Inserción y escisión reversibles mediante el sistema Cre-lox.
Figura 3B. Inversión por el sistema Cre-lox.

Todavía no está del todo claro cómo se produce el intercambio de cadenas después de la escisión del ADN. Sin embargo, se ha demostrado que las hebras se intercambian mientras están unidas covalentemente a la proteína, con una rotación neta resultante de 180°. [19] [20] El modelo más citado (pero no el único) que explica estos hechos es el "modelo de rotación de subunidades" (Fig. 2). [12] [21] Independientemente del modelo, los dúplex de ADN están situados fuera del complejo proteico y se necesita un gran movimiento de la proteína para lograr el intercambio de cadenas. En este caso, los sitios de recombinación son ligeramente asimétricos, lo que permite a la enzima distinguir los extremos izquierdo y derecho del sitio. Al generar productos, los extremos izquierdos siempre se unen a los extremos derechos de sus sitios asociados y viceversa. Esto hace que se reconstituyan diferentes sitios híbridos de recombinación en los productos de recombinación. Se evita la unión de los extremos izquierdo a izquierda o de derecha a derecha debido a la secuencia de "superposición" asimétrica entre los puntos escalonados de intercambio de las hebras superior e inferior, que contrasta marcadamente con el mecanismo empleado por las tirosina recombinasas. [12]

La reacción catalizada por la Cre-recombinasa, por ejemplo, puede conducir a la escisión del segmento de ADN flanqueado por los dos sitios (Fig. 3A), pero también puede conducir a la integración o inversión de la orientación del segmento de ADN flanqueado (Fig. 3B). ). El resultado de la reacción está dictado principalmente por las ubicaciones y orientaciones relativas de los sitios que se van a recombinar, pero también por la especificidad innata del sistema específico del sitio en cuestión. Las escisiones y las inversiones ocurren si la recombinación tiene lugar entre dos sitios que se encuentran en la misma molécula (recombinación intramolecular), y si los sitios están en la misma (repetición directa) o en orientación opuesta (repetición invertida), respectivamente. Por el contrario, las inserciones se producen si la recombinación se produce en sitios que se encuentran en dos moléculas de ADN diferentes (recombinación intermolecular), siempre que al menos una de estas moléculas sea circular. La mayoría de los sistemas de sitio específico están altamente especializados, catalizan sólo uno de estos diferentes tipos de reacción y han evolucionado para ignorar los sitios que están en la orientación "incorrecta".

Ver también

Referencias

  1. ^ Predicar, J; Schlake, T; asadasasada Iber, M; Schuebeler, D; Seibler, J; Snezhkov, E; Nikolaev, L (2000). "La caja de herramientas del transgenetista: métodos novedosos para la modificación dirigida de genomas eucarióticos". Biol. química . 381 (9–10): 801–813. doi :10.1515/BC.2000.103. PMID  11076013. S2CID  36479502.
  2. ^ Kolb, AF (2002). "Ingeniería del genoma utilizando recombinasas específicas de sitio". Clonación y células madre . 4 (1): 65–80. doi :10.1089/153623002753632066. PMID  12006158.
  3. ^ Coates, CJ; Kaminski, JM; Veranos, JB; Segal, DJ; Miller, AD; Kolb, AF (2005). "Modificación del genoma dirigida al sitio: derivados de enzimas modificadoras de BAL como herramientas de localización" (PDF) . Tendencias en Biotecnología . 23 (8): 407–19. doi :10.1016/j.tibtech.2005.06.009. PMID  15993503. Archivado desde el original (PDF) el 29 de agosto de 2006.
  4. ^ Sauer, B. (1998). "Dirección de genes inducibles en ratones utilizando el sistema Cre/lox" (PDF) . Métodos . 14 (4): 381–92. doi :10.1006/meth.1998.0593. PMID  9608509. Archivado desde el original (PDF) el 11 de junio de 2011.
  5. ^ Nash, HA (1996). Recombinación de sitio específico: integración, escisión, resolución e inversión de segmentos de ADN definidos. Escherichia coli y Salmonella: biología celular y molecular , 2, págs. 2363-2376.
  6. ^ Akopian, A.; Stark, WM (2005). "Recombinasas de ADN de sitio específico como instrumentos para cirugía genómica" . Avances en Genética. vol. 55, págs. 1-23. doi :10.1016/S0065-2660(05)55001-6. ISBN 978-0-12-017655-7. PMID  16291210.
  7. ^ Landy, A. (1989). "Aspectos dinámicos, estructurales y regulatorios de la recombinación específica del sitio lambda". Revista Anual de Bioquímica . 58 (1): 913–41. doi : 10.1146/annurev.bi.58.070189.004405. PMID  2528323.
  8. ^ Rígido, WM; Boocock, señor (1995). "Selectividad topológica en recombinación específica de sitio". Elementos Genéticos Móviles . Prensa de la Universidad de Oxford. págs. 101-129.
  9. ^ Abdel-Meguid, SS; Grindley, Dakota del Norte; Templeton, Nueva Jersey; Steitz, TA (abril de 1984). "Escisión de la proteína de recombinación gamma delta resolvasa específica de sitio: el más pequeño de dos fragmentos se une específicamente al ADN". Proc. Nacional. Acad. Ciencia. EE.UU . 81 (7): 2001–5. Código bibliográfico : 1984PNAS...81.2001A. doi : 10.1073/pnas.81.7.2001 . PMC 345424 . PMID  6326096. 
  10. ^ Yang, W.; Steitz, TA (1995). "Estructura cristalina de la recombinasa gamma delta resolvasa específica de sitio complejada con un sitio de escisión de 34 pb". Celúla . 82 (2): 193–207. doi : 10.1016/0092-8674(95)90307-0 . PMID  7628011. S2CID  15849525.
  11. ^ Li, W.; Kamtekar, S; Xiong, Y; Sarkis, GJ; Grindley, Dakota del Norte; Steitz, TA (2005). "Estructura de un tetrámero sináptico de gamma delta resolvasa unido covalentemente a dos ADN escindidos". Ciencia . 309 (5738): 1210–5. Código Bib : 2005 Ciencia... 309.1210L. doi : 10.1126/ciencia.1112064. PMID  15994378. S2CID  84409916.
  12. ^ abc Turan, S.; Bode, J. (2011). "Revisión: recombinasas específicas de sitio: desde modificaciones genómicas basadas en etiquetas y objetivos a etiquetas e intercambio". FASEB J. 25 (12): 4088–4107. doi : 10.1096/fj.11-186940 . PMID  21891781. S2CID  7075677.
  13. ^ Van Duyne, GD (2002). "Una vista estructural de la recombinación específica del sitio de tirosina recombinasa". ADN móvil II . Prensa ASM. págs. 93-117.
  14. ^ Vacaciones, R. (1964). "Un mecanismo de conversión de genes en hongos" (PDF) . Investigación genética . 5 (2): 282–304. doi : 10.1017/S0016672300001233 .
  15. ^ Grainge, yo; Jayaram, M. (1999). "La familia integrasa de recombinasas: organización y función del sitio activo". Microbiología Molecular . 33 (3): 449–56. doi : 10.1046/j.1365-2958.1999.01493.x . PMID  10577069.
  16. ^ Rígido, WM; Boocock, señor; Sherratt, DJ (1992). "Catálisis por recombinasas de sitio específico". Tendencias en Genética . 8 (12): 432–9. doi :10.1016/0168-9525(92)90327-Z. PMID  1337225.
  17. ^ Caña, RR; Grindley, Dakota del Norte (1981). "Recombinación específica de sitio mediada por transposones in vitro: escisión de ADN y enlace proteína-ADN en el sitio de recombinación". Celúla . 25 (3): 721–8. doi :10.1016/0092-8674(81)90179-3. PMID  6269756. S2CID  28410571.
  18. ^ Caña, RR; Moser, CD (1984). "Los intermedios de recombinación mediada por resolvasa contienen un residuo de serina unido covalentemente al ADN". Cold Spring Harb Symp Quant Biol . 49 : 245–9. doi :10.1101/sqb.1984.049.01.028. PMID  6099239.
  19. ^ Rígido, MW; Sherratt, DJ; Boocock, señor (1989). "Recombinación de sitio específico por Tn 3 resolvasa: cambios topológicos en las reacciones directa e inversa". Celúla . 58 (4): 779–90. doi :10.1016/0092-8674(89)90111-6. PMID  2548736. S2CID  46508016.
  20. ^ Rígido, WM; Boocock, señor (1994). "El cambio de enlace de una reacción de anudamiento catalizada por Tn3 resolvasa". Revista de biología molecular . 239 (1): 25–36. doi :10.1006/jmbi.1994.1348. PMID  8196046.
  21. ^ Sarkis, GJ; Murley, LL; Leschziner, AE; Boocock, señor; rígido, WM; Grindley, Dakota del Norte (2001). "Un modelo para el complejo sináptico gamma-delta resolvasa". Célula molecular . 8 (3): 623–31. doi : 10.1016/S1097-2765(01)00334-3 . PMID  11583624.