Lipasa

Clase de enzimas que descomponen las grasas mediante hidrólisis.

Una imagen generada por computadora de un tipo de lipasa pancreática (PLRP2) del conejillo de indias. PDB : 1GPL ​.

En bioquímica , la lipasa ( / ˈl aɪ p eɪ s , ˈl aɪ p eɪ z / LY - payss , LY -payz ) se refiere a una clase de enzimas que catalizan la hidrólisis de las grasas . Algunas lipasas muestran un amplio espectro de sustratos que incluyen ésteres de colesterol , fosfolípidos y vitaminas liposolubles ^{[1] [2]} y esfingomielinasas ; ^[3] sin embargo, estas generalmente se tratan por separado de las lipasas "convencionales". A diferencia de las esterasas , que funcionan en agua, las lipasas "se activan solo cuando se adsorben a una interfaz aceite-agua". ^[4] Las lipasas desempeñan funciones esenciales en la digestión , el transporte y el procesamiento de los lípidos dietéticos en la mayoría, si no en todos, los organismos .

Estructura y mecanismo catalítico

Clásicamente, las lipasas catalizan la hidrólisis de los triglicéridos: $${\displaystyle {\begin{aligned}{\text{triglyceride}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{diacylglycerol}}\\[4pt]{\text{diacylglycerol}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{monacylglycerol}}\\[4pt]{\text{monacylglycerol}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{glycerol}}\end{aligned}}}$$

Las lipasas son serina hidrolasas , es decir, funcionan por transesterificación generando un intermediario acil serina. La mayoría de las lipasas actúan en una posición específica en la cadena principal de glicerol de un sustrato lipídico (A1, A2 o A3). Por ejemplo, la lipasa pancreática humana (HPL), ^[5] convierte los sustratos triglicéridos que se encuentran en los aceites ingeridos en monoglicéridos y dos ácidos grasos .

En la naturaleza se encuentra una gran variedad de enzimas lipasas genéticamente distintas, que representan varios tipos de pliegues proteicos y mecanismos catalíticos. Sin embargo, la mayoría se construyen sobre un pliegue de hidrolasa alfa/beta ^{[6] [7] [8] [9]} y emplean un mecanismo de hidrólisis similar a la quimotripsina utilizando una tríada catalítica que consiste en un nucleófilo de serina , una base de histidina y un residuo ácido , generalmente ácido aspártico . ^{[10] [11]}

Distribución fisiológica

Las lipasas participan en diversos procesos biológicos que van desde el metabolismo rutinario de los triglicéridos de la dieta hasta la señalización celular ^[12] y la inflamación . ^[13] Por lo tanto, algunas actividades de la lipasa se limitan a compartimentos específicos dentro de las células, mientras que otras funcionan en espacios extracelulares.

• En el ejemplo de la lipasa lisosomal , la enzima está confinada dentro de un orgánulo llamado lisosoma .
• Otras enzimas lipasas, como las lipasas pancreáticas , se secretan en espacios extracelulares donde sirven para procesar los lípidos de la dieta en formas más simples que pueden absorberse y transportarse más fácilmente por todo el cuerpo.
• Los hongos y las bacterias pueden secretar lipasas para facilitar la absorción de nutrientes del medio externo (o en ejemplos de microbios patógenos, para promover la invasión de un nuevo huésped).
• Ciertos venenos de avispas y abejas contienen fosfolipasas que potencian los efectos de las lesiones y la inflamación producidas por una picadura.
• Como las membranas biológicas son parte integral de las células vivas y están compuestas en gran parte de fosfolípidos , las lipasas juegan un papel importante en la biología celular .
• Malassezia globosa , un hongo que se cree que es la causa de la caspa humana , utiliza la lipasa para descomponer el sebo en ácido oleico y aumentar la producción de células de la piel, lo que provoca la caspa. ^[14]

Los genes que codifican lipasas están presentes incluso en ciertos virus . ^{[15] [16]}

Algunas lipasas son expresadas y secretadas por organismos patógenos durante una infección . En particular, Candida albicans tiene muchas lipasas, posiblemente reflejando una amplia actividad lipolítica , que puede contribuir a la persistencia y virulencia de C. albicans en el tejido humano. ^[17]

Lipasas humanas

Otras lipasas incluyen LIPH , LIPI , LIPJ , LIPK , LIPM , LIPN , MGLL , DAGLA , DAGLB y CEL .

Usos

En el ámbito comercial, las lipasas se utilizan ampliamente en detergentes para ropa. Se producen varios miles de toneladas por año para esta función. ^[4]

Las lipasas son catalizadoras de la hidrólisis de ésteres y son útiles fuera de la célula, lo que demuestra su amplio espectro de sustratos y su robustez. La actividad de hidrólisis de ésteres de las lipasas ha sido bien evaluada para la conversión de triglicéridos en biocombustibles o sus precursores. ^{[24] [25] [26] [27]}

Las lipasas son quirales, lo que significa que pueden utilizarse para la hidrólisis enantioselectiva de diésteres proquirales. ^[28] Se han informado varios procedimientos para aplicaciones en la síntesis de productos químicos finos. ^{[29] [30] [31]}

Las lipasas son generalmente de origen animal, pero también pueden obtenerse mediante microorganismos. ^{[ cita requerida ]}

Biomedicina

Los análisis de sangre para detectar la lipasa pueden utilizarse para investigar y diagnosticar la pancreatitis aguda y otros trastornos del páncreas. ^[32] Los valores de lipasa sérica medidos pueden variar según el método de análisis. ^{[ cita requerida ]}

La lipasa ayuda a descomponer las grasas en pacientes sometidos a terapia de reemplazo de enzimas pancreáticas (PERT). Es un componente de Sollpura (Liprotamasa) . ^{[33] [34]}

Véase también

• Toxina alfa
• Patología
• Deficiencia de lipasa ácida lisosomal
• Proteínas de membrana periférica
• Fosfolipasa A
• Fosfolipasa C
• Lipasa de triglicéridos
• Fosfolipasa A2
• Fosfolipasa A1 de membrana externa
• Fosfolipasa tipo patatina

Referencias

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2. Díaz, BL; JP Arm. (2003). "Fosfolipasa A(2)". Prostaglandinas Leukot Essent Fatty Acids . 69 (2–3): 87–97. doi :10.1016/S0952-3278(03)00069-3. PMID  12895591.
3. Goñi F, Alonso A (2002). "Esfingomielinasas: enzimología y actividad de membrana". FEBS Lett . 531 (1): 38–46. Bibcode :2002FEBSL.531...38G. doi :10.1016/S0014-5793(02)03482-8. PMID  12401200.
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Enlaces externos

• Lipasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.