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Vitelogenina

La vitelogenina ( VTG o menos conocida popularmente como VG ) (del latín vitellus , yema, y ​​genero , produzco) es un precursor de la yema del huevo que transporta proteínas y algunos lípidos desde el hígado a través de la sangre hasta los ovocitos en crecimiento donde pasa a formar parte de la yema. Normalmente, solo se encuentra en la sangre o hemolinfa de las hembras, y por lo tanto se puede utilizar como un biomarcador en vertebrados de exposición a estrógenos ambientales que estimulan niveles elevados tanto en machos como en hembras. [1] "Vitelogenina" es un término sinónimo para el gen y la proteína expresada . El producto proteico se clasifica como una glicolipoproteína, que tiene propiedades de un azúcar, una grasa y una proteína. Pertenece a una familia de varias proteínas de transporte de lípidos.

La vitelogenina es un precursor de la yema de huevo que se encuentra en las hembras de casi todas las especies ovíparas , incluidos peces, anfibios, reptiles, aves, la mayoría de los invertebrados y monotremas. [2] La vitelogenina es el precursor de las lipoproteínas y fosfoproteínas que constituyen la mayor parte del contenido proteico de la yema. En presencia de sustancias químicas disruptoras endocrinas (EDC) estrogénicas , los peces machos pueden expresar el gen de manera dependiente de la dosis . Esta expresión génica en los peces machos se puede utilizar como un marcador molecular de la exposición a las EDC estrogénicas . [3]

Función

La vitelogenina proporciona la principal proteína de la yema del huevo , que es una fuente de nutrientes durante el desarrollo temprano de los vertebrados e invertebrados ovíparos . Aunque la vitelogenina también transporta algo de lípido para su deposición en la yema, el mecanismo principal para la deposición de lípidos de la yema es a través de VLDL, al menos en aves y reptiles. [4] Los precursores de la vitelogenina son apolipoproteínas multidominio (proteínas que se unen a los lípidos para formar lipoproteínas), que se escinden en distintas proteínas de la yema . Existen diferentes proteínas de vitelogenina, que se componen de combinaciones variables de componentes de la proteína de la yema; sin embargo, los sitios de escisión se conservan . [ cita requerida ]

Componentes

En los vertebrados, una vitelogenina completa está compuesta de:

Dominio de transporte de lípidos N-terminal

Este dominio particular representa una región conservada que se encuentra en varias proteínas de transporte de lípidos , incluidas la vitelogenina, la proteína de transferencia de triglicéridos microsomales y la apolipoproteína B-100. [7]

Tráfico de vesículas

Este dominio en particular, el dominio de transporte de lípidos de vitelogenina, también se encuentra en la proteína de transferencia de triglicéridos microsomales (MTTP) y en la apolipoproteína B. Ayuda al tráfico celular y a la exportación de carga. [ cita requerida ]

Proteína de transferencia de triglicéridos microsomales (MTTP)

La proteína de transferencia de triglicéridos microsomales (MTTP) es una proteína de transferencia de lípidos del retículo endoplásmico involucrada en la biosíntesis y la carga lipídica de la apolipoproteína B. La MTTP también está involucrada en la etapa tardía del tráfico de CD1d en el compartimento lisosomal , siendo CD1d la molécula presentadora de antígeno lipídico similar a MHC I. [8 ]

Apolipoproteína B

La apolipoproteína B puede existir en dos formas: B-100 y B-48. La apolipoproteína B-100 está presente en varias lipoproteínas, incluidas las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL), las lipoproteínas de densidad intermedia (IDL) y las lipoproteínas de baja densidad (LDL), y puede ensamblar partículas VLDL en el hígado . [9] La apolipoproteína B-100 se ha relacionado con el desarrollo de la aterosclerosis .

La apoB es ancestralmente universal en todos los animales, ya que se encuentran homólogos en los coanoflagelados . El homólogo de los insectos se llama apolipoforina I/II. [10]

Proteínas humanas que contienen este dominio

APOB (ver la estructura nativa de LDL-ApoB a 37 °C en YouTube ); [11] MTTP ;

Abejas de miel

Las abejas depositan moléculas de vitelogenina en los cuerpos grasos de su abdomen y cabeza. Los cuerpos grasos aparentemente actúan como un reservorio de almacenamiento de alimentos. La glicolipoproteína vitelogenina tiene una funcionalidad adicional, ya que actúa como un antioxidante para prolongar la vida de la abeja reina y de las abejas recolectoras, así como una hormona que afecta el comportamiento futuro de búsqueda de alimento. [12] La salud de una colonia de abejas depende de las reservas de vitelogenina de las abejas nodrizas, ya que las abejas recolectoras tienen niveles bajos de vitelogenina. Como trabajadoras prescindibles, las recolectoras se alimentan con la proteína suficiente para mantenerlas trabajando en su arriesgada tarea de recolectar néctar y polen. Los niveles de vitelogenina son importantes durante la etapa del nido y, por lo tanto, influyen en la división del trabajo de las abejas obreras. [ cita requerida ]

El nivel de vitelogenina de una abeja nodriza que se desarrolla en los primeros cuatro días después de la emergencia afecta la edad en que comienza a buscar alimento y si busca preferentemente néctar o polen. Si las obreras jóvenes tienen escasez de alimento durante los primeros días de vida, tienden a comenzar a buscar alimento temprano y preferentemente néctar. Si se las alimenta moderadamente, buscan alimento a una edad normal, preferentemente néctar. Si se las alimenta abundantemente, inmediatamente después de la emergencia, su nivel de vitelogenina es alto y comienzan a buscar alimento más tarde en la vida, recolectando preferentemente polen. El polen es la única fuente de proteína disponible para las abejas melíferas. [13]

Ciclo de retroalimentación hormonal juvenil

Para la mayoría de las especies de insectos investigadas se ha documentado que la hormona juvenil estimula la transcripción de los genes de vitelogenina y el consiguiente control de la producción de vitelogenina (cf. Engelmann, 1983; Wyatt y Davey, 1996). [14] [15]

La expresión de vitelogenina es parte de un circuito de retroalimentación reguladora que permite que la vitelogenina y la hormona juvenil se supriman mutuamente. Es probable que la vitelogenina y la hormona juvenil trabajen de manera antagónica en la abeja melífera para regular su desarrollo y comportamiento. La supresión de una conduce a altos niveles de la otra. [16]

Es probable que el equilibrio entre los niveles de vitelogenina y hormonas juveniles también esté involucrado en el comportamiento de enjambre . [17]

Los niveles de hormonas juveniles disminuyen en las colonias de abejas antes de la enjambrazón y se espera que los niveles de vitelogenina aumenten. Se puede suponer que las abejas que forman enjambres querrán acumular la mayor cantidad posible de vitelogenina para prolongar su vida útil y poder construir rápidamente un nuevo nido. [ cita requerida ]

Evolución

Los vertebrados comenzaron con una única copia del gen de la vitelogenina, y los linajes de aves-mamíferos y anfibios experimentaron cada uno duplicaciones que dieron lugar a los genes modernos. Con la excepción de los monotremas , los mamíferos tienen todos sus genes de vitelogenina convertidos en pseudogenes, aunque la región sinténica a las VIT1-VIT2-VIT3 de las aves todavía se puede encontrar y alinear. [18] En los monotremas, solo uno de los genes permaneció funcional. [19]

Véase también

Referencias

  1. ^ "Definición de VITELOGENINA".
  2. ^ Robinson, Richard (18 de marzo de 2008). "En los mamíferos, la pérdida de yema y la ganancia de leche van de la mano". PLOS Biology . 6 (3): e77. doi : 10.1371/journal.pbio.0060077 . PMC 2267822 . PMID  20076706. 
  3. ^ Tran, Thi Kim Anh; Yu, Richard Man Kit; Islam, Rafiquel; Nguyen, Thi Hong Tham; Bui, Thi Lien Ha; Kong, Richard Yuen Chong; O'Connor, Wayne A.; Leusch, Frederic DL; Andrew-Priestley, Megan; MacFarlane, Geoff R. (mayo de 2019). "La utilidad de la vitelogenina como biomarcador de sustancias químicas disruptoras endocrinas estrogénicas en moluscos". Contaminación ambiental . 248 : 1067–1078. Código Bibliográfico :2019EPoll.248.1067T. doi :10.1016/j.envpol.2019.02.056. hdl : 10072/386355 . Número de modelo: PMID  31091639. Número de modelo: S2CID  92464394.
  4. ^ Price, ER (2017). "La fisiología del almacenamiento y uso de lípidos en reptiles". Biological Reviews . 92 (3): 1406–1426. doi : 10.1111/brv.12288 . PMID  27348513. S2CID  7570705.
  5. ^ Finn, Roderick Nigel (1 de junio de 2007). "Complejos vitelinos de vertebrados y las implicaciones funcionales de las fosvitinas y otros subdominios en las vitelogeninas1". Biología de la reproducción . 76 (6): 926–35. doi : 10.1095/biolreprod.106.059766 . PMID  17314313.
  6. ^ Thompson, James R.; Banaszak, Leonard J. (julio de 2002). "Interacciones lípido-proteína en lipovitelina". Bioquímica . 41 (30): 9398–409. doi :10.1021/bi025674w. PMID  12135361.
  7. ^ Anderson TA, Levitt DG, Banaszak LJ (julio de 1998). "La base estructural de las interacciones lipídicas en la lipovitelina, una lipoproteína soluble". Structure . 6 (7): 895–909. doi : 10.1016/S0969-2126(98)00091-4 . PMID  9687371.
  8. ^ Sagiv, Yuval; Bai, Li; Wei, Datsen G.; Agami, Reuven; Savage, Paul B.; Teyton, Luc; Bendelac, Albert (16 de abril de 2007). "Un efecto distal de la deficiencia de proteína de transferencia de triglicéridos microsomales en el reciclaje lisosomal de CD1d". The Journal of Experimental Medicine . 204 (4): 921–8. doi :10.1084/jem.20061568. PMC 2118556 . PMID  17403933. 
  9. ^ Olofsson SO, Borèn J (noviembre de 2005). "Apolipoproteína B: una apolipoproteína clínicamente importante que ensambla lipoproteínas aterogénicas y promueve el desarrollo de la aterosclerosis". Journal of Internal Medicine . 258 (5): 395–410. doi : 10.1111/j.1365-2796.2005.01556.x . PMID  16238675. S2CID  19885776.
  10. ^ Huebbe P, Rimbach G (agosto de 2017). "Evolución de las isoformas de la apolipoproteína E humana (APOE): Estructura genética, función proteica e interacción con factores dietéticos". Ageing Research Reviews . 37 : 146–161. doi :10.1016/j.arr.2017.06.002. PMID  28647612. S2CID  3758905.
  11. ^ Kumar V, Butcher SJ, Öörni K, Engelhardt P, Heikkonen J, et al. (2011) Reconstrucción crioEM tridimensional de partículas LDL nativas a una resolución de 16 Å a temperatura corporal fisiológica. [1]
  12. ^ Oliver, Randy (agosto de 2007). "Abejas gordas, parte 1". American Bee Journal .[ verificación necesaria ]
  13. ^ Randy, Oliver (agosto de 2007). "Abejas gordas - Parte 1". American Bee Journal : 714.
  14. ^ Engelmann F (1983). "Vitelogénesis controlada por la hormona juvenil". En Downer RG, Laufer H (eds.). Endocrinología de los insectos . Nueva York: Alan R. Liss. págs. 259–270.
  15. ^ Wyatt GR, Davey KG (1996). "Acciones celulares y moleculares de la hormona juvenil. II. Funciones de la hormona juvenil en insectos adultos". Advances in Insect Physiology Volumen 26. Vol. 26. págs. 1–155. doi :10.1016/S0065-2806(08)60030-2. ISBN 9780120242269.
  16. ^ Hrassnigg, Norbert; Crailsheim, Karl (2005). "Diferencias en la fisiología de zánganos y obreras en abejas melíferas (Apis mellifera)" (PDF) . Apidologie . 36 (2): 255–277. doi : 10.1051/apido:2005015 .
  17. ^ Zeng, Zhijiang; Huang, Zachary Y.; Qin, Yuchuan; Pang, Huizhong (1 de abril de 2005). "Títulos de hormonas juveniles de hemolinfa en abejas obreras en condiciones normales y previas al enjambre". Journal of Economic Entomology . 98 (2): 274–278. doi : 10.1603/0022-0493-98.2.274 . PMID  15889713. S2CID  198130721.
  18. ^ Brawand, David; Wahli, Walter; Kaessmann, Henrik; Phillippe, Hervé (18 de marzo de 2008). "Pérdida de genes de la yema de huevo en mamíferos y el origen de la lactancia y la placentación". PLOS Biology . 6 (3): e63. doi : 10.1371/journal.pbio.0060063 . PMC 2267819 . PMID  18351802. 
  19. ^ Yang Zhou, Linda Shearwin-Whyatt, Guojie Zhang et al. : Los genomas del ornitorrinco y el equidna revelan la biología y la evolución de los mamíferos. En: Naturaleza . 6 de enero de 2021. doi:10.1038/s41586-020-03039-0. Ver también:
    • Investigadores secuencian los genomas del ornitorrinco y el equidna. En: sci-news. 7 de enero de 2021

Lectura adicional

Enlaces externos

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