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Trombopoyetina

La trombopoyetina (THPO), también conocida como factor de crecimiento y desarrollo de megacariocitos (MGDF), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen THPO .

La trombopoyetina es una hormona glicoproteica producida por el hígado y el riñón que regula la producción de plaquetas . Estimula la producción y diferenciación de megacariocitos , las células de la médula ósea que producen grandes cantidades de plaquetas . [5]

La megacariocitopoyesis es el proceso de desarrollo celular que conduce a la producción de plaquetas. La proteína codificada por este gen es un factor de crecimiento humoral necesario para la proliferación y maduración de los megacariocitos , así como para la trombopoyesis. Esta proteína es el ligando de MLP/C_MPL, el producto del oncogén del virus de la leucemia mieloproliferativa. [6]

Genética

El gen de la trombopoyetina se encuentra en el brazo largo del cromosoma 3 (q26.3-27). Las anomalías en este gen se producen en algunas formas hereditarias de trombocitosis (recuento elevado de plaquetas) y en algunos casos de leucemia . Los primeros 155 aminoácidos de la proteína comparten homología con la eritropoyetina . [7]

Función y regulación

La trombopoyetina es producida en el hígado por las células parenquimatosas y las células endoteliales sinusoidales , así como en el riñón por las células del túbulo contorneado proximal. Las células del músculo estriado y del estroma de la médula ósea también producen pequeñas cantidades. [5] En el hígado, su producción aumenta gracias a la interleucina 6 (IL-6). [5] Sin embargo, el hígado y el riñón son los principales sitios de producción de trombopoyetina.

La trombopoyetina regula la diferenciación de megacariocitos y plaquetas , pero estudios sobre la eliminación del receptor de trombopoyetina muestran que sus efectos sobre la hematopoyesis son más versátiles. [5]

Su retroalimentación negativa es diferente a la de la mayoría de las hormonas en endocrinología : el efector regula la hormona directamente. La trombopoyetina está unida a la superficie de las plaquetas y megacariocitos por el receptor mpl ( CD 110 ). Dentro de las plaquetas se destruye, mientras que dentro de los megacariocitos da la señal de su maduración y consecutivamente más producción de plaquetas. La unión de la hormona en estas células reduce así una mayor exposición de los megacariocitos a la hormona. [5] Por lo tanto, las concentraciones crecientes y decrecientes de plaquetas y megacariocitos regulan los niveles de trombopoyetina. Las plaquetas y megacariocitos bajos conducen a un mayor grado de exposición de la trombopoyetina a las células de la médula ósea indiferenciadas, lo que conduce a la diferenciación en megacariocitos y a una mayor maduración de estas células. Por otro lado, las concentraciones altas de plaquetas y megacariocitos conducen a una mayor destrucción de la trombopoyetina y, por lo tanto, a una menor disponibilidad de trombopoyetina para la médula ósea.

La TPO, al igual que la EPO , desempeña un papel en el desarrollo cerebral. Promueve la apoptosis de las neuronas recién generadas, un efecto contrarrestado por la EPO y las neurotrofinas . [8]

Uso terapéutico

A pesar de los numerosos ensayos, no se ha demostrado que la trombopoyetina sea útil desde el punto de vista terapéutico. Los usos teóricos incluyen la obtención de plaquetas para donación [9] y la recuperación del recuento de plaquetas después de la quimioterapia mielosupresora [5] .

Los ensayos de una forma recombinante modificada, el factor de crecimiento y diferenciación de megacariocitos (MGDF), se detuvieron cuando los voluntarios sanos desarrollaron autoanticuerpos contra la trombopoyetina endógena y luego desarrollaron trombocitopenia. [10] En su lugar se utilizan Romiplostim y Eltrombopag , compuestos estructuralmente diferentes que estimulan la misma vía. [11]

Se está investigando un análogo peptídico tetravalente, así como varios agentes de moléculas pequeñas , [5] y varios ligandos no peptídicos de c-Mpl , que actúan como análogos de trombopoyetina. [12] [13]

Descubrimiento

La trombopoyetina fue clonada por cinco equipos independientes en 1994. Antes de su identificación, se había planteado la hipótesis durante 30 años de que su función estaba vinculada al receptor de superficie celular c-Mpl , y en publicaciones más antiguas se la describe como ligando de c-Mpl (el agente que se une a la molécula de c-Mpl). La trombopoyetina es una de las citocinas hematopoyéticas de clase I. [5]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000090534 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000022847 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ abcdefgh Kaushansky K (mayo de 2006). "Factores de crecimiento hematopoyético específicos de linaje". The New England Journal of Medicine . 354 (19): 2034–45. doi :10.1056/NEJMra052706. PMID  16687716.
  6. ^ "Entrez Gene: trombopoyetina THPO (ligando del oncogén del virus de la leucemia mieloproliferativa, factor de crecimiento y desarrollo de megacariocitos)".
  7. ^ Herencia mendeliana en línea en el hombre (OMIM): 600044
  8. ^ Ehrenreich H, Hasselblatt M, Knerlich F, von Ahsen N, Jacob S, Sperling S, et al. (enero de 2005). "Un factor de crecimiento hematopoyético, la trombopoyetina, tiene un papel proapoptótico en el cerebro". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (3): 862–7. Bibcode :2005PNAS..102..862E. doi : 10.1073/pnas.0406008102 . PMC 545528 . PMID  15642952. 
  9. ^ Kuter DJ, Goodnough LT, Romo J, DiPersio J, Peterson R, Tomita D, et al. (septiembre de 2001). "La terapia con trombopoyetina aumenta la producción de plaquetas en donantes de plaquetas sanos". Blood . 98 (5): 1339–45. doi : 10.1182/blood.V98.5.1339 . PMID  11520780. S2CID  12119556.
  10. ^ Li J, Yang C, Xia Y, Bertino A, Glaspy J, Roberts M, Kuter DJ (diciembre de 2001). "Trombocitopenia causada por el desarrollo de anticuerpos contra la trombopoyetina". Blood . 98 (12): 3241–8. doi : 10.1182/blood.V98.12.3241 . PMID  11719360.
  11. ^ Imbach P, Crowther M (agosto de 2011). "Agonistas del receptor de trombopoyetina para la trombocitopenia inmunitaria primaria". The New England Journal of Medicine . 365 (8): 734–41. doi :10.1056/NEJMct1014202. PMID  21864167.
  12. ^ Nakamura T, Miyakawa Y, Miyamura A, Yamane A, Suzuki H, Ito M, et al. (junio de 2006). "Un nuevo activador de c-Mpl humano no peptidílico estimula la megacariopoyesis y la trombopoyesis humanas". Sangre . 107 (11): 4300–7. doi : 10.1182/sangre-2005-11-4433 . PMID  16484588.
  13. ^ Jenkins JM, Williams D, Deng Y, Uhl J, Kitchen V, Collins D, Erickson-Miller CL (junio de 2007). "Estudio clínico de fase 1 de eltrombopag, un agonista oral no peptídico del receptor de trombopoyetina". Blood . 109 (11): 4739–41. doi : 10.1182/blood-2006-11-057968 . PMID  17327409.

Lectura adicional

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