Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente a la clase "general" de liasas carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L -triptófano indol-liasa (desaminante; formadora de piruvato) . Otros nombres de uso común incluyen L -triptófanasa y L -triptófano indol-liasa (desaminante) . Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano y del nitrógeno . Tiene 2 cofactores : piridoxal fosfato y potasio . [1] [2] [3]
^ QUEMADURAS RO, DEMOSS RD (1962). "Propiedades de la triptofanasa de Escherichia coli". Biochim. Biofísica. Acta . 65 (2): 233–44. doi :10.1016/0006-3002(62)91042-9. PMID 14017164.
^ Cowell JL, Maser K, DeMoss, RD (1973). "Triptofanasa de Aeromonas liquifaciens. Purificación, peso molecular y algunas propiedades químicas, catalíticas e inmunológicas". Biochimica et Biophysica Acta . 315 : 449–463. doi :10.1016/0005-2744(73)90276-3.
^ NEWTON WA, MORINO Y, SNELL EE (1965). "Propiedades de la triptofanasa cristalina". J. Biol. química . 240 (3): 1211–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97562-9 . PMID 14284727.