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Proteína de mielina periférica 22

La proteína de mielina periférica 22 (PMP22), también llamada proteína 3 específica de detención del crecimiento (GAS-3), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen PMP22 . Las mutaciones en PMP22 provocan cambios en la expresión de la proteína mielina periférica 22 que pueden provocar varias neuropatías.

PMP22 es una glicoproteína transmembrana de 22 kDa formada por 160 aminoácidos y se expresa principalmente en las células de Schwann del sistema nervioso periférico . Las células de Schwann muestran una alta expresión de PMP22, donde puede constituir del 2 al 5% del contenido total de proteínas en la mielina compacta . La mielina compacta es la mayor parte de la vaina de mielina de la neurona periférica , una capa grasa protectora que proporciona aislamiento eléctrico al axón neuronal . [5] El nivel de expresión de PMP22 es relativamente bajo en el sistema nervioso central de los adultos. [6]

Al igual que otras proteínas de membrana, la proteína PMP22 recién traducida se secuestra temporalmente en el retículo endoplásmico (RE) y el aparato de Golgi para realizar modificaciones postraduccionales. La proteína PMP22 está glicosilada con un azúcar unido al extremo N y colocalizada con la proteína chaperona calnexina en el RE. [7] Después de que la proteína se transporta al aparato de Golgi, puede incorporarse a la membrana plasmática de la célula. [5]

Estructura y función

En los seres humanos, el gen PMP22 se encuentra en el cromosoma 17p 12 y abarca aproximadamente 40 kb. El gen contiene seis exones conservados tanto en humanos como en roedores, dos de los cuales son exones 5' no traducidos (1a y 1b) y dan como resultado dos transcritos de ARN diferentes con secuencias codificantes idénticas . Las dos transcripciones se diferencian en sus regiones 5' no traducidas y tienen su propio promotor que regula la expresión. El exón 1a corresponde a la transcripción de proteínas en la vaina de mielina periférica, mientras que el exón 1b corresponde al tejido fuera del sistema nervioso. [8] Los exones restantes (2 a 5) incluyen la región codificante del gen PMP22 y se unen después de una modificación postranscripcional (es decir, empalme alternativo ). [6] La proteína PMP22 se caracteriza por cuatro dominios transmembrana , dos bucles extracelulares (ECL1 y ECL2) y un bucle intracelular. [9] El exón 2 codifica el primer dominio transmembrana, ubicado en el extremo N de la proteína PMP22. El exón 3 codifica el primer bucle extracelular. El exón 4 corresponde al segundo dominio transmembrana y la mitad del tercero. El exón 5 es responsable del resto del tercer y cuarto dominio transmembrana, el segundo bucle extracelular y la UTR 3'. [8] Se ha sugerido que ECL1 media una interacción homofílica entre dos proteínas PMP22, mientras que se ha demostrado que ECL2 media una interacción heterófila entre la proteína PMP22 y la proteína mielina cero (MPZ). [6]

Aunque el mecanismo de acción de PMP22 en las células mielinizantes de Schwann no se conoce completamente, desempeña un papel esencial en la formación y mantenimiento de la mielina compacta. [5] Cuando las células de Schwann entran en contacto con un axón neuronal, la expresión de PMP22 se regula significativamente al alza , [6] mientras que PMP22 se regula a la baja durante la degeneración o transección axonal. [5] PMP22 ha mostrado asociación con zonula-occludens 1 y ocludina , proteínas que participan en la adhesión con otras células y la matriz extracelular, y también apoyan el funcionamiento de la mielina. [5] Junto con la función de adhesión celular, PMP22 también está regulada positivamente durante la proliferación de células de Schwann , lo que sugiere un papel en la regulación del ciclo celular . PMP22 es detectable en tejidos no neuronales, donde se ha demostrado que su expresión cumple una función específica de detención del crecimiento (gas-3). [5]

Dosis genética

La dosificación inadecuada del gen PMP22 puede causar una síntesis de proteínas y una función aberrantes de la vaina de mielina. Dado que los componentes de la mielina están establecidos estequiométricamente , cualquier expresión irregular de un componente puede causar desestabilización de la mielina y trastornos neuropáticos. [5] Las alteraciones de la expresión del gen PMP22 están asociadas con una variedad de neuropatías, como Charcot-Marie-Tooth tipo 1A (CMT1A), enfermedad de Dejerine-Sottas , neuropatía hereditaria con tendencia a la parálisis por presión (HNPP) y Charcot-Marie- Tipo de diente 1E (CMT1E). [6] Demasiado PMP22 (por ejemplo, causado por la duplicación de genes ) da como resultado CMT1A, y muy poco PMP22 (por ejemplo, causado por la eliminación de genes ) da como resultado HNPP. [10] Las mutaciones puntuales en PMP22 pueden resultar en CMT1E. [6] La duplicación genética de PMP22 es la causa genética más común de CMT; [11] [12] hasta la mitad de todos los casos confirmados mediante diagnóstico genético son causados ​​por una duplicación de 1,4 Mb en el cromosoma 17, que contiene el gen PMP22. [13] La sobreproducción de PMP22 produce defectos en múltiples vías de señalización y disfunción de factores transcripcionales como KNOX20, SOX10 y EGR2 . [5]

Interacciones y regulación

Se ha descubierto que PMP22 interactúa con varios factores diferentes, algunos de los cuales regulan la expresión. Se ha demostrado que la proteína de mielina periférica 22 interactúa con la proteína de mielina cero , y las proteínas forman complejos en la mielina. [14] Se ha descubierto que los factores de transcripción SOX10 y EGR2 aumentan la expresión de PMP22 a través de un superpotenciador aguas arriba del gen. [13] Se ha descubierto que TEAD1 y YAP / TAZ (de la vía de señalización del hipopótamo ) se unen a los potenciadores, y los estudios muestran una disminución en la expresión de PMP22 con la eliminación de estos factores. Además, los activadores de PKC y los inhibidores de HDAC se han caracterizado como reguladores de PMP22, así como microARN como miR-29a y miR-381. [13]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000109099 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000018217 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ abcdefgh Watila MM, Balarabe SA (agosto de 2015). "Características moleculares y clínicas de neuropatías hereditarias debidas a la duplicación de PMP22". Revista de Ciencias Neurológicas . 355 (1–2): 18–24. doi :10.1016/j.jns.2015.05.037. PMID  26076881. S2CID  40080925.
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  7. ^ Dickson KM, Bergeron JJ, Shames I, Colby J, Nguyen DT, Chevet E, et al. (Julio de 2002). "Asociación de calnexina con proteína de mielina periférica mutante-22 ex vivo: una base para las enfermedades del RE con" ganancia de función ". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (15): 9852–9857. Código bibliográfico : 2002PNAS...99.9852D. doi : 10.1073/pnas.152621799 . PMC 125041 . PMID  12119418. 
  8. ^ ab Zhang N, Zhu HP, Huang W, Wen X, Xie X, Jiang X, et al. (octubre de 2022). "Desentrañar las estructuras, funciones y mecanismos de la familia de proteínas de la membrana epitelial en cánceres humanos". Hematología y Oncología Experimentales . 11 (1): 69. doi : 10.1186/s40164-022-00321-x . PMC 9552464 . PMID  36217151. 
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  11. ^ Al-Thihli K, Rudkin T, Carson N, Poulin C, Melançon S, Der Kaloustian VM (septiembre de 2008). "Deleciones heterocigotas compuestas de PMP22 que causan la enfermedad de Charcot-Marie-Tooth grave del fenotipo de la enfermedad de Dejerine-Sottas". Revista Estadounidense de Genética Médica. Parte A. 146A (18): 2412–2416. doi :10.1002/ajmg.a.32456. PMID  18698610. S2CID  205309846.
  12. ^ Berger P, Young P, Suter U (marzo de 2002). "Biología celular molecular de la enfermedad de Charcot-Marie-Tooth". Neurogenética . 4 (1): 1–15. doi :10.1007/s10048-002-0130-z. PMID  12030326. S2CID  25129077.
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  14. ^ D'Urso D, Ehrhardt P, Müller HW (mayo de 1999). "Proteína 22 de mielina periférica y proteína cero: una nueva asociación en la mielina del sistema nervioso periférico". La Revista de Neurociencia . 19 (9). Sociedad de Neurociencia: 3396–3403. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-09-03396.1999 . PMC 6782240 . PMID  10212299. 

Otras lecturas

enlaces externos