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preniltransferasa

Las preniltransferasas (PT) son una clase de enzimas que transfieren grupos prenilo alílicos a moléculas aceptoras. Las prenil transferasas comúnmente se refieren a síntesis de isoprenil difosfato (IPPS). [2] [3] Las preniltransferasas son una categoría funcional e incluyen varios grupos de enzimas que son evolutivamente independientes.

Las preniltransferasas se dividen comúnmente en dos clases, cis (o Z) y trans (o E), dependiendo de la estereoquímica de los productos resultantes. Ejemplos de transpreniltransferasas incluyen dimetilaliltranstransferasa y geranilgeranilpirofosfato sintasa. Las cis-preniltransferasas incluyen la deshidrodolicol difosfato sintasa (implicada en la producción de un precursor del dolicol ). Las trans y cis-preniltransferasas no están relacionadas evolutivamente entre sí y no existe ninguna similitud secuencial y estructural.

La subunidad beta de las farnesiltransferasas es responsable de la unión del péptido. La escualeno-esperano ciclasa es una enzima bacteriana que cataliza la ciclación del escualeno en esperanza , un paso clave en el metabolismo hopanoide ( triterpenoide ). [1] Lanosterol sintasa ( EC 5.4.99.7) (oxidoscualeno-lanosterol ciclasa) cataliza la ciclación de ( S )-2,3-epoxiescualeno a lanosterol , el precursor inicial del colesterol , las hormonas esteroides y la vitamina D en los vertebrados y del ergosterol en hongos. [4] La cicloartenol sintasa ( EC 5.4.99.8) (2,3-epoxiescualeno-cicloartenol ciclasa) es una enzima vegetal que cataliza la ciclación de ( S )-2,3-epoxiescualeno a cicloartenol .

Proteínas humanas que contienen este dominio.

FNTB ; LSS ; PGGT1B ; RABGGTB

Ver también

Referencias

  1. ^ ab Wendt KU, Poralla K, Schulz GE (1997). "Estructura y función de una escualeno ciclasa". Ciencia . 277 (5333): 1811–1815. doi : 10.1126/ciencia.277.5333.1811. PMID  9295270.
  2. ^ Takahashi S, Koyama T (2006). "Estructura y función de las enzimas alargadoras de cadenas cis-prenilo". El registro químico . 6 (4): 194-205. doi : 10.1002/tcr.20083 . PMID  16900467.
  3. ^ Liang, Po-Huang; Ko, Tzu-Ping; Wang, Andrew H.-J (julio de 2002). "Estructura, mecanismo y función de las preniltransferasas: Estructura, mecanismo y función de las preniltransferasas". Revista europea de bioquímica . 269 ​​(14): 3339–3354. doi :10.1046/j.1432-1033.2002.03014.x. PMID  12135472.
  4. ^ Prestwich GD, Poralla K, Hewelt A, Abe I, Reipen I, Sprenger G (1994). "Una repetición de aminoácido específica en escualeno y oxidoescualeno ciclasas". Tendencias Bioquímica. Ciencia . 19 (4): 157–158. doi :10.1016/0968-0004(94)90276-3. PMID  8016864.

enlaces externos

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