La lactosa sintasa es una enzima que genera lactosa a partir de glucosa y UDP-galactosa .
Está clasificado según CE 2.4.1.22.
Está formada por la N-acetil-lactosamina sintasa y la alfa-lactoalbúmina . La alfa-lactoalbúmina, que se expresa en respuesta a la prolactina , aumenta la afinidad de la N-acetil-lactosamina sintasa por su sustrato, lo que provoca un aumento de la producción de lactosa durante la lactancia.
La N-acetil-lactosamina sintasa pertenece a la categoría de beta-1,4-galactosiltransferasa, una proteína de membrana de tipo II que se encuentra en el Golgi . [1] [2] La alfa-lactoalbúmina es una proteína de unión a Ca 2+ específica de las glándulas mamarias. La beta-1,4-galactosiltransferasa consiste en el componente catalítico y la alfa-lactoalbúmina consiste en el componente regulador de la lactosa sintasa. [1] La alfa-lactoalbúmina promueve la unión de la glucosa a la beta-1,4-galactosiltransferasa. [1] [2] El componente catalítico de la beta-1,4-galactosiltransferasa consiste en dos bucles flexibles: bucle pequeño y bucle grande. El bucle pequeño consta de un residuo de Trp (Trp314) con residuos de glicina circundantes , mientras que el bucle grande conforma los residuos de aminoácidos 345 a 365. El residuo de Trp en el bucle pequeño se mueve permitiendo que el nucleótido de azúcar se fije en el sitio de unión. Esto provoca un cambio conformacional en el bucle grande que luego crea sitios para la unión de oligosacáridos e iones metálicos, e interacciones proteína-proteína para la alfa-lactoalbúmina. [3] Es importante mantener un orden secuencial para que ocurran estos eventos de unión, lo que significa que el cambio conformacional debe ocurrir después de la unión del sustrato. Si el cambio conformacional se induce antes de la unión del sustrato, el sustrato no puede unirse ya que el bucle grande ocultaría los sitios de unión del sustrato después de sufrir un cambio conformacional. En tal caso, la enzima no será funcional. [3]
