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Alfa-5 beta-1

α 5 β 1 , también conocido como receptor de fibronectina , [1] es una integrina que se une a las macromoléculas de la matriz y a las proteinasas y, por lo tanto, estimula la angiogénesis . [2] Está compuesto por las subunidades α 5 ( ITGA5 /CD49e) y β 1 ( ITGB1 /CD29). Es el receptor primario de la fibronectina. La interacción de VLA-5 con la fibronectina desempeña un papel importante en la regulación de la producción de citocinas inflamatorias por parte de los condrocitos articulares humanos (de Cell Migration Gateway ITGA5 ITGB1).

La α 5 β 1 -integrina es transportada dentro de la célula por la kinesina KIF1C , [3] un transportador de orgánulos de kinesina-3 que camina a lo largo de los microtúbulos .

Referencias

  1. ^ Schaffner, F.; Ray, A.; Dontenwill, M. (2013). "Integrina α5β1, el receptor de fibronectina, como un objetivo terapéutico pertinente en tumores sólidos". Cánceres . 5 (4): 27–47. doi : 10.3390/cancers5010027 . PMC  3730317 .
  2. ^ Boudreau Nueva Jersey, Varner JA (febrero de 2004). "El factor de transcripción homeobox Hox D3 promueve la expresión y función de la integrina alfa5beta1 durante la angiogénesis". J. Biol. química . 279 (6): 4862–8. doi : 10.1074/jbc.M305190200 . PMID  14610084.
  3. ^ Theisen, U; Straube, E; Straube, A (11 de diciembre de 2012). "La persistencia direccional de las células migratorias requiere la estabilización de las adherencias posteriores mediada por Kif1C". Developmental Cell . 23 (6): 1153–66. doi : 10.1016/j.devcel.2012.11.005 . PMID  23237952.

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