En enzimología , una inositol-3-fosfato sintasa ( EC 5.5.1.4) es una enzima que cataliza la reacción química
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , D-glucosa 6-fosfato , y un producto , 1D-mioinositol 3-fosfato .
Esta enzima pertenece a la familia de las isomerasas , específicamente a la clase de las liasas intramoleculares . El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1D-mioinositol-3-fosfato liasa (isomerizante) . Otros nombres de uso común incluyen mioinositol-1-fosfato sintasa , D-glucosa 6-fosfato cicloaldolasa , inositol 1-fosfato sintasa , glucosa 6-fosfato ciclasa , inositol 1-fosfato sintetasa , glucosa-6-fosfato inositol monofosfato cicloaldolasa , glucocicloaldolasa y 1L-mioinositol-1-fosfato liasa (isomerizante) .
Esta enzima participa en la biosíntesis de estreptomicina y en el metabolismo del fosfato de inositol . Emplea un cofactor , NAD+ . La reacción que cataliza esta enzima representa el primer paso comprometido en la producción de todos los compuestos que contienen inositol , incluidos los fosfolípidos , ya sea directamente o por recuperación. La enzima existe en forma citoplasmática en una amplia gama de plantas, animales y hongos . También se ha detectado en varias bacterias y se observa una forma de cloroplasto en algas y plantas superiores . Los fosfatos de inositol desempeñan un papel importante en la transducción de señales .
En Saccharomyces cerevisiae (levadura de panadería), se ha estudiado en detalle la regulación transcripcional del gen INO1 que codifica la inositol-3-fosfato sintasa y su expresión es sensible a la disponibilidad de precursores de fosfolípidos así como a la fase de crecimiento . [1] La regulación del gen estructural que codifica la 1L-mio-inositol-1-fosfato sintasa también se ha analizado a nivel transcripcional en la angiosperma acuática , Spirodela polyrrhiza (lenteja de agua gigante) y la halófita , Mesembryanthemum crystallinum (planta de hielo común). [2]
En procariotas, la mio-D-inositol fosfato sintasa fue descubierta por Bachhawat y Mande en 1999 (publicado en Journal of Molecular Biology). La existencia de inositol en procariotas no es extensa, pero el descubrimiento de esta enzima primero en Mycobacterium tuberculosis , nucleó la actividad hacia la búsqueda de sus inhibidores.
A finales de 2007, se han resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1GR0, 1JKF, 1JKI, 1LA2, 1P1F, 1P1H, 1P1I, 1P1J, 1P1K, 1RM0, 1VJP y 1VKO.
Bachhawat N y Mande SC (1999) J. Mol. Biol. La identificación del gen INO1 de Mycobacterium tuberculosis H37Rv revela una nueva clase de enzima inositol-1-fosfato sintasa. 291, 531–536.
