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Protoclorofilida reductasa

La reducción del anillo D de protoclorofilida completa la biosíntesis de clorofilida a

En enzimología , las protoclorofilida reductasas (POR) [2] [3] son ​​enzimas que catalizan la conversión de protoclorofilida a clorofilida a . Son oxidorreductasas que participan en la vía biosintética de las clorofilas . [4] [5]

Existen dos proteínas estructuralmente no relacionadas con este tipo de actividad, denominadas dependientes de la luz (LPOR) y operativas en la oscuridad (DPOR). La reductasa dependiente de la luz y del NADPH es parte de la superfamilia de las deshidrogenasas/reductasas de cadena corta (SDR) y se encuentra en plantas y bacterias fotosintéticas oxigénicas, [6] [7] mientras que la versión operativa en la oscuridad dependiente de ATP es una proteína completamente diferente, que consta de tres subunidades que exhiben una secuencia significativa y una similitud de estructura cuaternaria con las tres subunidades de la nitrogenasa . [8] Esta enzima puede ser evolutivamente más antigua; debido a sus grupos de hierro-azufre unidos es altamente sensible al oxígeno libre y no funciona si la concentración de oxígeno atmosférico excede aproximadamente el 3%. [9] Es posible que la presión evolutiva asociada con el gran evento de oxidación haya resultado en el desarrollo del sistema dependiente de la luz.

La versión dependiente de la luz ( EC 1.3.1.33) utiliza NADPH :

protoclorofilida + NADPH + H + clorofilida a + NADP +

Mientras que la versión independiente de la luz o que opera en la oscuridad ( EC 1.3.7.7) utiliza ATP y ferredoxina : [10] [11] [12]

protoclorofilida a + ferredoxina reducida + 2 ATP + 2 H2O = clorofilida a + ferredoxina oxidada + 2 ADP + 2 fosfato

Dependiente de la luz

La versión dependiente de la luz tiene el nombre aceptado de protoclorofilida reductasa . El nombre sistemático es clorofilida -a :NADP+ 7,8-oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen NADPH2-protoclorofilida oxidorreductasa , NADPH-protoclorofilida oxidorreductasa , NADPH-protoclorofilida reductasa , protoclorofilida oxidorreductasa y protoclorofilida fotooxidorreductasa .

LPOR es una de las tres enzimas dependientes de la luz conocidas. La enzima permite la reducción de protoclorofilida dependiente de la luz a través de la transferencia local directa de hidruro de NADPH y una transferencia de protones de mayor alcance a lo largo de una vía estructural definida. [13] LPOR es una enzima monomérica de ~40 kDa, cuya estructura se ha resuelto mediante cristalografía de rayos X. Es parte de la superfamilia SDR , que incluye la alcohol deshidrogenasa , y consta de un sitio de unión de NADPH de pliegue de Rossman y una región de segmento C-terminal específica del sustrato. Se cree que el sustrato protoclorofilida se une a una cavidad cerca del extremo nicotinamida del NADPH unido. [7] [13] LPOR se encuentra principalmente en plantas y bacterias fotosintéticas oxigénicas, así como en algunas algas.

Independiente de la luz

La versión independiente de la luz tiene el nombre aceptado de ferredoxina:protoclorofilida reductasa (dependiente de ATP) . Sistemáticamente se la conoce como ferredoxina:protoclorofilida-a 7,8-oxidorreductasa dependiente de ATP . Otros nombres de uso común incluyen protoclorofilida reductasa independiente de la luz y protoclorofilida reductasa que opera en la oscuridad (DPOR) .

La DPOR es un homólogo de la nitrogenasa [8] y adopta una disposición de arquitectura general casi idéntica tanto a la nitrogenasa como a la clorofilida a reductasa (COR). La enzima consta de un heterotetrámero catalítico y dos dímeros de ATPasa unidos transitoriamente (derecha). [14] De manera similar a la nitrogenasa, el mecanismo de reducción se basa en una transferencia de electrones desde el grupo hierro-azufre del dominio de la ATPasa, a través de un grupo secundario en el heterotetrámero catalítico y finalmente al sitio activo unido a la protoclorofilida (que, a diferencia de la nitrogenasa, no contiene FeMoco ). La reducción requiere significativamente menos aporte que la reacción de la nitrogenasa, requiriendo solo una reducción de 2 electrones y 4 equivalentes de ATP, y como tal puede requerir un mecanismo autoinhibitorio para evitar la sobreactividad. [15]

DPOR puede tomar alternativamente como sustrato el compuesto con un segundo grupo vinilo (en lugar de un grupo etilo ) en la estructura, en cuyo caso la reacción es

3,8-divinilprotoclorofilida + ferredoxina reducida + 2 ATP + 2 H 2 O 3,8-divinilclorofilida a + ferredoxina oxidada + 2 ADP + 2 fosfatos

Esta enzima está presente en bacterias fotosintéticas, cianobacterias , algas verdes y gimnospermas . [4] [16]

Véase también

Referencias

  1. ^ PDB : 2ynm ​; Moser J, Lange C, Krausze J, Rebelein J, Schubert WD, Ribbe MW, Heinz DW, Jahn D (2013). "Estructura del complejo protoclorofilida oxidorreductasa estabilizado con fluoruro de aluminio-ADP". Proc Natl Acad Sci USA . 110 (6): 2094–2098. Bibcode :2013PNAS..110.2094M. doi : 10.1073/pnas.1218303110 . PMC  3568340 . PMID  23341615.
  2. ^ Griffiths WT (1978). "Reconstitución de la formación de clorofilida por membranas de etioplastos aislados". Biochem. J . 174 (3): 681–92. doi :10.1042/bj1740681. PMC 1185970 . PMID  31865. 
  3. ^ Apel K, Santel HJ, Redlinger TE, Falk H (1980). "El holocromo de protoclorofilida de la cebada (Hordeum vulgare L.). Aislamiento y caracterización de la NADPH: protoclorofilida oxidorreductasa". Eur. J. Biochem . 111 (1): 251–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1980.tb06100.x . PMID  7439188.
  4. ^ ab Willows, Robert D. (2003). "Biosíntesis de clorofilas a partir de protoporfirina IX". Natural Product Reports . 20 (6): 327–341. doi :10.1039/B110549N. PMID  12828371.
  5. ^ Bollivar, David W. (2007). "Avances recientes en la biosíntesis de clorofila". Photosynthesis Research . 90 (2): 173–194. doi :10.1007/s11120-006-9076-6. PMID  17370354. S2CID  23808539.
  6. ^ Nomata, Jiro; Kondo, Toru; Mizoguchi, Tadashi; Tamiaki, Hitoshi; Itoh, Shigeru; Fujita, Yuichi (mayo de 2015). "La protoclorofilida oxidorreductasa operativa en la oscuridad genera radicales de sustrato mediante un grupo de hierro-azufre en la biosíntesis de bacterioclorofila". Informes científicos . 4 (1): 5455. doi : 10.1038/srep05455. ISSN  2045-2322. PMC 4071322 . PMID  24965831. 
  7. ^ ab Dong, Chen-Song; Zhang, Wei-Lun; Wang, Qiao; Li, Yu-Shuai; Wang, Xiao; Zhang, Min; Liu, Lin (14 de abril de 2020). "Estructuras cristalinas de la protoclorofilida oxidorreductasa dependiente de la luz de las cianobacterias". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 117 (15): 8455–8461. doi : 10.1073/pnas.1920244117 . ISSN  0027-8424. PMC 7165480 . PMID  32234783. 
  8. ^ ab Yuichi Fujita y Carl E. Bauer (2000). Reconstitución de la protoclorofilida reductasa independiente de la luz a partir de subunidades Bchl y BchN-BchB purificadas. J. Biol. Chem., vol. 275, número 31, 23583-23588. [1]
  9. ^ S.Yamazaki, J.Nomata, Y.Fujita (2006) Funcionamiento diferencial de las reductasas duales de protoclorofilida para la biosíntesis de clorofila en respuesta a los niveles de oxígeno ambiental en la cianobacteria Leptolyngbya boryana . Plant Physiology, 2006, 142, 911-922 [2]
  10. ^ Fujita Y, Matsumoto H, Takahashi Y, Matsubara H (marzo de 1993). "Identificación de un gen similar a nifDK (ORF467) involucrado en la biosíntesis de clorofila en la cianobacteria Plectonema boryanum". Fisiología vegetal y celular . 34 (2): 305–14. PMID  8199775.
  11. ^ Nomata J, Ogawa T, Kitashima M, Inoue K, Fujita Y (abril de 2008). "La proteína NB (BchN-BchB) de la protoclorofilida reductasa que opera en la oscuridad es el componente catalítico que contiene cúmulos de Fe-S tolerantes al oxígeno". FEBS Letters . 582 (9): 1346–50. doi : 10.1016/j.febslet.2008.03.018 . PMID  18358835.
  12. ^ Muraki N, Nomata J, Ebata K, Mizoguchi T, Shiba T, Tamiaki H, et al. (mayo de 2010). "Estructura cristalina de rayos X de la protoclorofilida reductasa independiente de la luz". Naturaleza . 465 (7294): 110–4. Código Bib :2010Natur.465..110M. doi : 10.1038/naturaleza08950. PMID  20400946. S2CID  4427639.
  13. ^ ab Zhang, Shaowei; Heyes, Derren J.; Feng, Lingling; Sun, Wenli; Johannissen, Linus O.; Liu, Huanting; Levy, Colin W.; Li, Xuemei; Yang, Ji; Yu, Xiaolan; Lin, Min (31 de octubre de 2019). "Base estructural de la fotocatálisis enzimática en la biosíntesis de clorofila". Nature . 574 (7780): 722–725. Bibcode :2019Natur.574..722Z. doi :10.1038/s41586-019-1685-2. ISSN  0028-0836. PMID  31645759. S2CID  204849396.
  14. ^ Moser, Jürgen; Lange, Christiane; Krausze, Joern; Rebelein, Johannes; Schubert, Wolf-Dieter; Ribbe, Markus W.; Heinz, Dirk W.; Jahn, Dieter (5 de febrero de 2013). "Estructura del complejo de protoclorofilida oxidorreductasa estabilizada con fluoruro de aluminio-ADP". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 110 (6): 2094–2098. Bibcode :2013PNAS..110.2094M. doi : 10.1073/pnas.1218303110 . ISSN  0027-8424. PMC 3568340 . PMID  23341615. 
  15. ^ Corless, Elliot I.; Saad Imran, Syed Muhammad; Watkins, Maxwell B.; Bacik, John-Paul; Mattice, Jenna R.; Patterson, Angela; Danyal, Karamatullah; Soffe, Mark; Kitelinger, Robert; Seefeldt, Lance C.; Origanti, Sofia (enero de 2021). "El extremo N flexible de BchL autoinhibe la actividad a través de la interacción con su grupo [4Fe-4S] y se libera tras la unión de ATP". Journal of Biological Chemistry . 296 : 100107. doi : 10.1074/jbc.RA120.016278 . PMC 7948495 . PMID  33219127. 
  16. ^ Bollivar DW (noviembre de 2006). "Avances recientes en la biosíntesis de clorofila". Photosynthesis Research . 90 (2): 173–94. doi :10.1007/s11120-006-9076-6. PMID  17370354. S2CID  23808539.

Ferredoxina: protoclorofilida+reductasa+(dependiente de ATP) en los Encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.