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ADAMTOS

ADAMTS (abreviatura de una desintegrina y metaloproteinasa con motivos de trombospondina ) es una familia de enzimas proteasas extracelulares multidominio . [1] Se han identificado 19 miembros de esta familia en humanos, el primero de los cuales, ADAMTS1 , se describió en 1997. [2] Las funciones conocidas de las proteasas ADAMTS incluyen el procesamiento de procolágenos y factor de von Willebrand , así como la escisión de agrecano , versicano , brevicano y neurocano , lo que las convierte en enzimas clave de remodelación de la matriz extracelular . Se ha demostrado que tienen papeles importantes en la organización del tejido conectivo, la coagulación , la inflamación, la artritis , la angiogénesis y la migración celular. [3] [4] También se ha descrito la subfamilia homóloga de proteínas ADAMTSL (similares a ADAMTS), que carecen de actividad enzimática. [5] La mayoría de los casos de púrpura trombocitopénica trombótica surgen de la inhibición mediada por autoanticuerpos de ADAMTS13 .

Al igual que los ADAM , el nombre de la familia ADAMTS hace referencia a su actividad desintegrina y metaloproteinasa y, en el caso de los ADAMTS, a la presencia de un motivo de trombospondina .

Miembros de la familia ADAMTS

Hallazgos clínicos y distribución de los órganos afectados en individuos con trastornos mendelianos causados ​​por mutaciones patógenas en diferentes genes de la familia ADAMTS. Las presentaciones clínicas predominantes y recurrentemente notificadas de ocho genes ADAMTS con una fuerte relación causal con los trastornos mendelianos se marcan según el órgano. La distribución heterogénea de los tipos de órganos afectados indica la heterogeneidad fenotípica entre los trastornos hereditarios causados ​​por mutaciones patógenas de la línea germinal en los genes ADAMTS. De una revisión de Rim et al., 2020 [6]

Véase también

Referencias

  1. ^ Brocker, C; Vasiliou, V; Nebert, DW (octubre de 2009). "Divergencia evolutiva y funciones de las familias de genes ADAM y ADAMTS". Genómica humana . 4 (1): 43–55. doi : 10.1186/1479-7364-4-1-43 . PMC  3500187 . PMID  19951893.
  2. ^ Porter, Sarah; Clark, Ian M.; Kevorkian, Lara; Edwards, Dylan R. (15 de febrero de 2005). "Las metaloproteinasas ADAMTS". Revista bioquímica . 386 (1): 15–27. doi :10.1042/BJ20040424. PMC 1134762 . PMID  15554875. 
  3. ^ Apte, Suneel (2004). "Una desintegrina y una metaloproteasa (tipo reprolisina) con motivos de trombospondina tipo 1: la familia ADAMTS". Revista Internacional de Bioquímica y Biología Celular . 15 (6): 981–985. doi :10.1016/j.biocel.2004.01.014. PMID  20036837.
  4. ^ Kelwick, Richard; Desanlis, Ines; Wheeler, Grant N; Edwards, Dylan R (30 de mayo de 2015). "La familia ADAMTS (una desintegrina y metaloproteinasa con motivos de trombospondina)". Genome Biology . 16 (1): 113. doi : 10.1186/s13059-015-0676-3 . PMC 4448532 . PMID  26025392. 
  5. ^ Cormier-Daire V, Le Goff C (2011). "La familia ADAMTS(L) y los trastornos genéticos humanos". Genética molecular humana . 20 (R2): R163–R167. doi : 10.1093/hmg/ddr361 . PMID  21880666.
  6. ^ Rim JH, Choi YJ, Gee HY (marzo de 2020). "Paisaje genómico y espectro mutacional de los genes de la familia ADAMTS en trastornos mendelianos según la revisión de la evidencia genética para la interpretación de variantes". Biomolecules . 10 (3): 449. doi : 10.3390/biom10030449 . PMC 7175297 . PMID  32183147. 
  7. ^ Silenciamiento de METH-2 e hipermetilación del promotor en el CPCNP