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Decapado del ARN mensajero

Representación esquemática del decapado independiente de la deadenilación en S. cerevisiae

El proceso de descapsulación del ARN mensajero consiste en la hidrólisis de la estructura de la tapa 5' del ARN, exponiendo un monofosfato 5'. En eucariotas , este 5' monofosfato es un sustrato para la 5' exonucleasa Xrn1 [1] y el ARNm se destruye rápidamente. Hay muchas situaciones que pueden llevar a retirar la tapa, algunas de las cuales se analizan a continuación. [2]

En los procariotas , la transcripción inicial del ARNm posee naturalmente un grupo 5'-trifosfato después de la transcripción bacteriana ; la enzima RppH elimina una molécula de pirofosfato del extremo 5', convirtiendo el 5'-trifosfato en un 5'-monofosfato, lo que desencadena la degradación del ARNm por las ribonucleasas. [3] [4]

Traducción y decadencia

Dentro de las células, existe un equilibrio entre los procesos de traducción y la descomposición del ARNm. [2] Los mensajes que se traducen activamente están unidos por polisomas y los factores de iniciación eucariotas eIF-4E y eIF-4G (en eucariotas). Esto bloquea el acceso a la tapa por parte de la enzima decapante DCP2 y protege la molécula de ARNm. En condiciones de falta de nutrientes o infección viral, la traducción puede verse comprometida y se estimula el decapado. Este equilibrio se refleja en el tamaño y abundancia de las estructuras citoplasmáticas conocidas como cuerpos P. [5] [6]

Vías de descomposición específicas

Existen varias vías de descomposición específicas que reconocen mensajes aberrantes y promueven su eliminación. La desintegración mediada sin sentido reconoce codones de parada prematuros y promueve la desintegración y la desintegración por parte del exosoma . También se ha demostrado que ciertas clases de miARN estimulan la descapsulación.

Referencias

  1. ^ Poole, Toni L.; Stevens, Audrey (junio de 1997). "Las modificaciones estructurales del ARN influyen en la hidrólisis exoribonucleolítica 5 ′ por XRN1 y HKE1 de Saccharomyces cerevisiae". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 235 (3): 799–805. doi :10.1006/bbrc.1997.6877. PMID  9207242.
  2. ^ ab Meyer, Sylke; Temmé, Claudia; Wahle, Elmar (enero de 2004). "Rotación de ARN mensajero en eucariotas: vías y enzimas". Reseñas críticas en bioquímica y biología molecular . 39 (4): 197–216. doi :10.1080/10409230490513991. PMID  15596551. S2CID  21227254.
  3. ^ Deana, Atilio; Celesnik, Helena; Belasco, Joel G. (17 de enero de 2008). "La enzima bacteriana RppH desencadena la degradación del ARN mensajero mediante la eliminación del pirofosfato 5 '". Naturaleza . 451 (7176): 355–358. Código Bib :2008Natur.451..355D. doi : 10.1038/naturaleza06475. PMID  18202662. S2CID  4321451.
  4. ^ Hsieh, Ping-kun; Richards, Jamie; Liu, Quansheng; Belasco, Joel G. (22 de abril de 2013). "Especificidad de la degradación del ARN dependiente de RppH en Bacillus subtilis". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 110 (22): 8864–8869. Código Bib : 2013PNAS..110.8864H. doi : 10.1073/pnas.1222670110 . PMC 3670361 . PMID  23610425. 
  5. ^ Sheth, Ujwal; Parker, Roy (2 de mayo de 2003). "El desmoronamiento y la descomposición del ARN mensajero se producen en los cuerpos de procesamiento citoplásmico". Ciencia . 300 (5620): 805–808. Código Bib : 2003 Ciencia... 300.. 805S. doi : 10.1126/ciencia.1082320. PMC 1876714 . PMID  12730603. 
  6. ^ Parker, Roy; Sheth, Ujwal (marzo de 2007). "Cuerpos P y el control de la traducción y degradación del ARNm". Célula molecular . 25 (5): 635–646. doi : 10.1016/j.molcel.2007.02.011 . PMID  17349952.