stringtranslate.com

colipasa

La colipasa , abreviada CLPS , es una coenzima proteica que contrarresta el efecto inhibidor del ácido biliar intestinal sobre la actividad enzimática de la lipasa pancreática . Es secretada por el páncreas en forma inactiva , procolipasa, que es activada en la luz intestinal por la tripsina .

Los ácidos biliares intestinales (que ayudan a la digestión de lípidos al facilitar la formación de micelas ) se adhieren a la superficie de las gotitas de grasa emulsionadas, desplazando a la lipasa (que solo está activa en la interfaz agua-grasa) de la superficie de las gotitas. La colipasa actúa como una molécula puente, uniéndose tanto a la lipasa como a los ácidos biliares, anclando así la lipasa en la superficie de la gota, evitando su desplazamiento. [5]

En humanos, la proteína colipasa está codificada por el gen CLPS . [6]

Dominio proteico

La colipasa es también una familia de proteínas relacionadas evolutivamente .

La colipasa es un pequeño cofactor proteico que necesita la lipasa pancreática para una hidrólisis dietética eficiente de los lípidos. La absorción eficiente de las grasas dietéticas depende de la acción de la triglicérido lipasa pancreática. La colipasa se une al dominio no catalítico C-terminal de la lipasa, estabilizando así una conformación activa y aumentando considerablemente la hidrofobicidad de su sitio de unión. Los estudios estructurales del complejo y de la colipasa por sí solos han revelado la funcionalidad de su arquitectura. [7] [8]

La colipasa es una proteína pequeña (12 K) con cinco enlaces disulfuro conservados. Se han reconocido analogías estructurales entre una proteína del desarrollo (Dickkopf), el dominio C-terminal de la lipasa pancreática, los dominios N-terminales de las lipoxigenasas y el dominio C-terminal de la alfa-toxina. Estos dominios no catalíticos en estas últimas enzimas son importantes para la interacción con la membrana. No se ha establecido si estos dominios también están implicados en la unión eventual del cofactor proteico como es el caso de la lipasa pancreática. [8]

Ver también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000137392 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000024225 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Koeppen, Bruce M.; Stanton, Bruce A.; Swiatecka-Urban, Agnieszka, eds. (2024). Fisiología de Berna y Levy (8ª ed.). Filadelfia, PA: Elsevier. ISBN 978-0-323-84790-2.
  6. ^ Davis RC, Xia YR, Mohandas T, Schotz MC, Lusis AJ (mayo de 1991). "Asignación del gen de la colipasa pancreática humana al cromosoma 6p21.1 a pter". Genómica . 10 (1): 262–5. doi :10.1016/0888-7543(91)90509-D. PMID  2045105.
  7. ^ Lowe YO (1997). "Estructura y función de la lipasa y colipasa pancreática". Año. Rev. Nutr . 17 : 141-158. doi :10.1146/annurev.nutr.17.1.141. PMID  9240923.
  8. ^ ab Verger R, van Tilbeurgh H, Cambillau C, Bezzine S, Carriere F (1999). "Colipasa: estructura e interacción con la lipasa pancreática". Biochim. Biofísica. Acta . 1441 (2–3): 173–184. doi :10.1016/s1388-1981(99)00149-3. PMID  10570245.
  9. ^ Egloff MP, Marguet F, Buono G, Verger R, Cambillau C, van Tilbeurgh H (marzo de 1995). "La estructura de resolución 2,46 A del complejo lipasa-colipasa pancreática inhibida por un alquilfosfonato C11". Bioquímica . 34 (9): 2751–62. doi :10.1021/bi00009a003. PMID  7893686.

Otras lecturas

enlaces externos

Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR001981