La enzima antranilato sintasa ( EC 4.1.3.27) cataliza la reacción química
La antranilato sintasa crea antranilato, un intermediario importante en la biosíntesis del indol y, por extensión, del aminoácido triptófano . El triptófano puede luego metabolizarse en serotonina , melatonina o varias auxinas .
La antranilato sintasa cataliza el cambio de corismato a antranilato. Como su otro sustrato, puede utilizar glutamina o amoníaco . [1] Durante la reacción, tanto un grupo hidroxilo como un grupo enolpiruvillo se eliminan del anillo aromático . El grupo enolpiruvillo gana un protón para formar piruvato . Se ha demostrado que el protón proviene del agua circundante y no de un desplazamiento intramolecular de un átomo de hidrógeno en los sustratos. [1] El grupo amino de la glutamina (o del propio amoníaco) ataca al corismato en la posición 2, lo que conduce a [ ¿cómo? ] la eliminación del grupo enolpiruvillo de la posición 3. En el proceso, se vuelve a formar un anillo aromático.
El complejo está formado por subunidades α y β. Los experimentos de filtración en gel revelan que el complejo se presenta como un tetrámero α 2 β 2 en condiciones nativas y como un dímero αβ en altas concentraciones de sal. [2] Los dímeros αβ interactúan a través de las subunidades α para formar el complejo.
Las subunidades de la antranilato sintasa están codificadas por los genes trpE y trpD en E. coli , ambos aparecen en el operón trp .
En las enterobacterias , esta enzima existe en forma de agregado con la antranilato fosforribosiltransferasa . Si estas dos enzimas no están agrupadas, el complejo no puede utilizar la glutamina como sustrato y solo puede utilizar amoníaco. [1]
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , en concreto a las oxoácido-liasas, que rompen enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es corismato piruvato-liasa (aceptora de aminoácidos; formadora de antranilato) . Otros nombres de uso común son antranilato sintetasa , corismato liasa y corismato piruvato-liasa (aceptora de aminoácidos) . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina, tirosina y triptófano y en el sistema de dos componentes - general.
A finales de 2007, se han resuelto cinco estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1I1Q, 1I7Q, 1I7S, 1QDL y 2I6Y.
