La diacilglicerol quinasa (DGK o DAGK) es una familia de enzimas que cataliza la conversión de diacilglicerol (DAG) en ácido fosfatídico (PA), utilizando ATP como fuente de fosfato. [1] En células no estimuladas, la actividad de la DGK es baja, lo que permite que el DAG se utilice para la biosíntesis de glicerofosfolípidos , pero cuando el receptor activa la vía de los fosfoinosítidos , la actividad de la DGK aumenta, lo que impulsa la conversión de DAG en PA. Como se cree que ambos lípidos funcionan como moléculas de señalización lipídica bioactivas con objetivos celulares distintos, la DGK ocupa una posición importante, ya que actúa de manera efectiva como un interruptor al terminar la señalización de un lípido mientras activa simultáneamente la señalización de otro. [2]
En las bacterias , la DGK es una proteína de membrana muy pequeña (13 a 15 kDa ) que parece contener tres dominios transmembrana . [3] La región mejor conservada es un tramo de 12 residuos que se encuentran en un bucle citoplasmático entre el segundo y el tercer dominio transmembrana. Algunas bacterias Gram-positivas también codifican una diacilglicerol quinasa soluble capaz de reintroducir DAG en la vía de biosíntesis de fosfolípidos . El DAG se acumula en bacterias Gram-positivas como resultado de la transferencia de fracciones de glicerol-1-fosfato del fosfatidilglicerol al ácido lipotecoico . [4]
Actualmente, se han clonado e identificado nueve miembros de la familia DGK. Aunque todos los miembros de la familia tienen dominios catalíticos conservados y dos dominios ricos en cisteína , se clasifican además en cinco grupos según la presencia de dominios funcionales adicionales y la especificidad del sustrato. [5] Estos son los siguientes:
