En biología molecular, el inhibidor de alfa-amilasa (o α -...) es una familia de proteínas que inhibe específicamente las alfa-amilasas de mamíferos , formando un complejo estequiométrico estrecho 1:1 con la alfa-amilasa. Esta familia de inhibidores no tiene acción sobre las alfa amilasas vegetales y microbianas .
Se ha determinado una estructura cristalina para tendamistat, el inhibidor de 74 aminoácidos producido por Streptomyces tendae que se dirige a una amplia gama de alfa-amilasas de mamíferos . [1] La unión de tendamistat a la alfa-amilasa conduce al bloqueo estérico del sitio activo de la enzima . La estructura cristalina del tendamistat reveló un pliegue similar a una inmunoglobulina que potencialmente podría adoptar múltiples conformaciones . Tal flexibilidad molecular podría permitir un tipo de unión de ajuste inducido que optimizaría la unión y permitiría una amplia especificidad del objetivo . [ cita necesaria ]