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Guanililtransferasa

Las guanilil transferasas son enzimas que transfieren un grupo de monofosfato de guanosina, generalmente de GTP a otra molécula, liberando pirofosfato . Muchas guanilil transferasas eucariotas son enzimas de protección que catalizan la formación de la protección 5' en la modificación cotranscripcional del ARN mensajero . Debido a que el extremo 5' de la molécula de ARN termina en un grupo fosfato , el enlace formado entre el ARN y la molécula de GTP es un enlace trifosfato 5'-5' inusual, en lugar de los enlaces 3'- 5' entre los otros nucleótidos que forman una cadena de ARN. En las enzimas de protección, un residuo de lisina altamente conservado sirve como residuo catalítico que forma un complejo covalente enzima-GMP. [1]

El ARN de transferencia (ARNt) para la histidina es único entre los ARNt eucariotas, ya que requiere la adición de un nucleótido de guanina antes de ser aminoacilado por la histidina ARNt sintetasa . La guanilil transferasa de levadura específica para el ARNt His es única por ser la única enzima no ARNt sintetasa conocida que reconoce específicamente el anticodón del ARNt . [2]

También existen guanilil transferasas para transferir nucleótidos de guanosina a moléculas de azúcar, como manosa y fucosa . [ cita requerida ]

Véase también

Referencias

  1. ^ Fresco LD, Buratowski S. (1994). Sitio activo de la enzima guanililtransferasa que protege el ARNm de Saccharomyces cerevisiae: similitud con el motivo de unión del nucleotidilo de las ligasas de ADN y ARN. Proc Natl Acad Sci USA 91(14): 6624–6628.
  2. ^ Jackman JE, Phizicky EM. (2006). La guanililtransferasa de ARNtHis agrega G–1 al extremo 5' de ARNtHis mediante el reconocimiento del anticodón, una de varias características inesperadamente compartidas con las sintetasas de ARNt. RNA 12:1007-1014.

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