Las glutelinas son una clase de proteínas prolamínicas que se encuentran en el endospermo de ciertas semillas de la familia de las gramíneas . Constituyen un componente principal del compuesto proteico denominado colectivamente gluten . La glutenina es la glutelina más común, ya que se encuentra en el trigo y es responsable de algunas de las propiedades de panificación refinada del trigo panificable . También se han identificado las glutelinas de la cebada y el centeno [1] . Las glutelinas son la forma proteica primaria de almacenamiento de energía en el endospermo de los granos de arroz . [2]
Esta clase fue diferenciada originalmente de las prolaminas por Thomas Burr Osborne debido a su baja solubilidad. Los análisis modernos consideran ahora a las glutelinas como una subclase de prolaminas de baja solubilidad.
Las glutelinas son solubles en ácidos o bases diluidas , detergentes , agentes caotrópicos o agentes reductores . También son ricas en aminoácidos hidrófobos , con un contenido de fenilalanina , valina , tirosina , prolina y leucina correspondiente a aproximadamente el 45% de la secuencia de aminoácidos de la glutelina-2 (código de acceso UniProtKB P04706.1), aunque ese perfil específico de aminoácidos no es característico de todas las glutelinas. [3] Normalmente hay glutelinas de alto peso molecular (HMW) y de bajo peso molecular (LMW) en la mayoría de las especies de gramíneas. Estas proteínas se reticulan entre sí y con otras proteínas durante la cocción a través de enlaces disulfuro . Las de LMW son similares a la gliadina .
Las personas que poseen el gen del receptor de antígeno de clase II HLA-DQ8 pueden demostrar una mayor reactividad a la glutenina de alto peso molecular (medida por el aumento de los niveles de interferón gamma, una citocina proinflamatoria ), aunque dichas observaciones se limitan a un paciente. [4]