La glutamato sintasa (también conocida como glutamina oxoglutarato aminotransferasa ) es una enzima y frecuentemente se abrevia como GOGAT . Esta enzima fabrica glutamato a partir de glutamina y α-cetoglutarato y, por lo tanto, junto con la glutamina sintetasa (abreviada GS), desempeña un papel central en la regulación de la asimilación de nitrógeno en eucariotas y procariotas fotosintéticos. [1] [2] Esto es de gran importancia ya que la productividad primaria en muchos ambientes marinos está regulada por la disponibilidad de nitrógeno inorgánico.
Las principales fuentes de nitrógeno inorgánico utilizadas por las algas marinas son el nitrato y el amonio . Ambas formas se incorporan finalmente a los aminoácidos mediante la reacción secuencial de la glutamina sintetasa (GS) y la glutamato sintasa (glutamina:2-oxoglutarato aminotransferasa; GOGAT). Las isoenzimas GOGAT catalizan la transferencia del nitrógeno amido de la glutamina a 2-oxoglutarato utilizando nucleótidos de piridina ( dependientes de NADH / NADPH ) o ferredoxina (dependiente de ferredoxina) como reductores. [1] Se denominan NADH-GOGAT y Fd-GOGAT respectivamente. En los eucariotas fotosintéticos, las isoenzimas GS y GOGAT se localizan en el citosol y el cloroplasto .
Fd-GOGAT se encuentra estrictamente en cianobacterias y eucariotas fotosintéticos, y el gen se localiza en el cloroplasto de las rodofitas y en el núcleo de las plantas vasculares, pero en ambos casos su producto está activo en el cloroplasto. NADH-GOGAT se encuentra en el núcleo de plantas vasculares, hongos y diatomeas, mientras que NADPH-GOGAT se encuentra en bacterias y arqueas no fotosintéticas . [1]