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Glucansacarasa

Glucansacarasa en Streptococcus mutans . Los dominios están codificados por colores. En el caso de los dominios compuestos por segmentos no contiguos, se asignó un número a cada segmento. Aquí se muestran los segmentos IV1 (naranja), B1 (rojo), A1 (azul), C (rosa), A2 (violeta), B2 (amarillo) y IV2 (verde).

La glucanosucrasa (también conocida como glucosiltransferasa ) es una enzima de la familia de las glicósidos hidrolasas GH70 que utilizan las bacterias del ácido láctico para descomponer la sacarosa ; luego, utilizan las moléculas de glucosa resultantes para construir cadenas de biopelículas largas y pegajosas . Estos homopolisacáridos extracelulares se denominan polímeros de α- glucano .

Las enzimas glucanosucrasas pueden sintetizar una variedad de glucanos con diferentes solubilidades , reología y otras propiedades al alterar el tipo de enlace glucosídico, el grado de ramificación, la longitud, la masa y la conformación de los polímeros. Las glucanosucrasas se clasifican según el enlace glucosídico que catalizan. Pueden ser mutansucrasas, dextransucrasas, alternansucrasas o reuteransucrasas. [1] Esta versatilidad ha hecho que la glucanosucrasa sea útil para aplicaciones industriales. [2] El papel de la glucanosucrasa en la cariogénesis es un punto de gran interés. Los polímeros de glucano se adhieren a los dientes en la boca humana y causan caries . [3]

Estructura

Las glucanosucrasas son proteínas extracelulares de gran tamaño con masas moleculares medias de alrededor de 160.000 daltons . Por tanto , los estudios cristalográficos sólo se han llevado a cabo para fragmentos de las enzimas, no para estructuras completas. Sin embargo, la glucanosucrasa es muy similar a la α-amilasa , otra enzima que corta azúcares. [2] Por tanto, la glucanosucrasa tiene muchas de las mismas características estructurales. Por ejemplo, ambas enzimas tienen tres dominios en su núcleo catalítico y un barril (β/α) 8. [4]

La glucanosucrasa tiene cinco dominios principales: A, B, C, IV y V. Sin embargo, los dominios de la glucanosucrasa tienen una disposición diferente a la de la α-amilasa. Las características de plegamiento de la α-amilasa y la glucanosucrasa siguen siendo muy similares, pero sus dominios están permutados. [5] [6] [3] Los dominios A, B, IV y V se construyen a partir de dos partes no contiguas de la cadena polipeptídica, lo que hace que la cadena siga una forma de U. [1] Desde el extremo N al C, la cadena polipeptídica sigue el siguiente orden: V, IV, B, A, C, A, B, IV, V (véase la figura en la parte superior derecha). [4] El dominio C es el único formado por una secuencia polipeptídica continua.

El dominio A contiene el barril (β/α) 8 y el sitio catalítico. En el sitio catalítico, tres residuos en particular desempeñan papeles importantes para la actividad enzimática: un aspartato nucleofílico , un glutamato ácido/base y un aspartato adicional para estabilizar el estado de transición . [4] [3]

El dominio B forma una lámina β retorcida y antiparalela . Algunos de los bucles del dominio B ayudan a dar forma al surco cerca del sitio catalítico. Además, algunos aminoácidos entre los dominios A y B forman un sitio de unión de calcio cerca del aspartato nucleofílico. El ion Ca 2+ es necesario para la actividad enzimática. [4] [3]

Reacción y mecanismo

La reacción de la glucanosucrasa consta de dos partes. En primer lugar, rompe un enlace glucosídico para dividir la sacarosa. Los productos de la reacción son los monosacáridos constituyentes glucosa y fructosa . Esta glucosa se añade a una cadena de glucano en crecimiento. La glucanosucrasa utiliza la energía liberada por la ruptura del enlace para impulsar la síntesis de glucano. [2] Tanto la degradación de la sacarosa como la síntesis de glucano se producen en el mismo sitio activo. [3]

El primer paso se lleva a cabo a través de un mecanismo de transglicosilación que involucra un intermediario glucosil-enzimático en el subsitio 1. El glutamato es probablemente el ácido/base catalítico, el aspartato el nucleófilo y otro aspartato el estabilizador del estado de transición. [5] [7] Estos tres residuos están muy conservados y su mutación conduce a una disminución significativa de la actividad enzimática. [3]

Sitio activo de la glucansacarasa en Lactobacillus reuteri

El mecanismo de la glucanosucrasa ha sido históricamente controvertido en la literatura científica. [8] [9] [10] El mecanismo implica dos desplazamientos. El primero se origina a partir de una escisión glucosídica del sustrato de sacarosa entre los subsitios -1 y +1. Esto libera fructosa y forma un intermedio azúcar-enzima cuando la unidad de glucosa se une al nucleófilo.

El segundo desplazamiento es la transferencia de una porción glucosílica a un aceptor, como una cadena de glucano en crecimiento. En el pasado, el debate giraba en torno a si el grupo glucosílico se unía al extremo no reductor o reductor de un aceptor entrante. Investigaciones posteriores apuntaron a un mecanismo no reductor con un único sitio activo. [1] [2] [11] [3]

Evolución

Las proteínas glucanosucrasas probablemente evolucionaron a partir de un precursor de la enzima amilasa. [3] Las dos enzimas tienen patrones de plegamiento y dominios proteicos similares. De hecho, los intentos anteriores de producir medicamentos dirigidos a la glucanosucrasa no han tenido éxito porque los medicamentos también alteraban la amilasa, que es necesaria para descomponer los almidones . [12] [13] Esto ocurrió porque los sitios activos de las dos enzimas son casi los mismos. La glucanosucrasa probablemente mantuvo un sitio activo altamente conservado a medida que atravesaba un camino evolutivo diferente.

Salud

La glucansacrasa permite que la bacteria oral Streptococcus mutans metabolice la sacarosa en ácido láctico. Este ácido láctico reduce el pH alrededor de los dientes y disuelve el fosfato de calcio en el esmalte dental , lo que provoca caries dentales. [14] Además, la síntesis de glucano ayuda a S. mutans a adherirse a la superficie de los dientes. [15] [16] A medida que los polímeros se acumulan, ayudan a que más bacterias productoras de ácido permanezcan en los dientes. En consecuencia, la glucansacrasa es un objetivo farmacológico tan atractivo para prevenir la caries dental. Si S. mutans ya no puede descomponer la sacarosa y sintetizar glucano, el fosfato de calcio no se degrada y las bacterias no pueden adherirse tan fácilmente a los dientes.

Industria

Las bacterias con enzimas glucanosucrasas se utilizan ampliamente en la industria para una variedad de aplicaciones. El polímero dextrano es un ejemplo destacado de un polímero muy útil. Se produce a escala comercial para usos en medicina veterinaria , tecnología de separación, biotecnología , la industria alimentaria para gelificar, viscosificar y emulsionar, en medicina humana como prebiótico , agente reductor del colesterol o expansor del plasma sanguíneo , y más. [4] [8] [17]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc Ito K, Ito S, Shimamura T, Weyand S, Kawarasaki Y, Misaka T, Abe K, Kobayashi T, Cameron AD, Iwata S (abril de 2011). "Estructura cristalina de la glucansucrasa del patógeno de la caries dental Streptococcus mutans". Revista de biología molecular . 408 (2): 177–86. doi :10.1016/j.jmb.2011.02.028. PMID  21354427.
  2. ^ abcd van Hijum SA, Kralj S, Ozimek LK, Dijkhuizen L, van Geel-Schutten IG (marzo de 2006). "Relaciones estructura-función de las enzimas glucansucrasa y fructansucrasa de bacterias del ácido láctico". Reseñas de Microbiología y Biología Molecular . 70 (1): 157–76. doi :10.1128/MMBR.70.1.157-176.2006. PMC 1393251 . PMID  16524921. 
  3. ^ abcdefgh Vujicic-Zagar A, Pijning T, Kralj S, López CA, Eeuwema W, Dijkhuizen L, et al. (diciembre de 2010). "La estructura cristalina de un fragmento de glucansucrasa de 117 kDa proporciona información sobre la evolución y la especificidad del producto de las enzimas GH70". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (50): 21406–11. Bibcode :2010PNAS..10721406V. doi : 10.1073/pnas.1007531107 . PMC 3003066 . PMID  21118988. 
    • Duncan Geere (7 de diciembre de 2010). "Identificada la enzima que causa la caries dental y en la mira". Wired .
  4. ^ abcde Leemhuis H, Pijning T, Dobruchowska JM, van Leeuwen SS, Kralj S, Dijkstra BW, Dijkhuizen L (enero de 2013). "Glucansacarasas: estructuras tridimensionales, reacciones, mecanismo, análisis de α-glucanos y sus implicaciones en biotecnología y aplicaciones alimentarias". Journal of Biotechnology . 163 (2): 250–72. doi :10.1016/j.jbiotec.2012.06.037. PMID  22796091.
  5. ^ ab "Glucansacrasa". PDB101: Molécula del mes .
  6. ^ MacGregor EA, Jespersen HM, Svensson B (enero de 1996). "Una estructura de barril alfa/beta de tipo alfa-amilasa permutada circularmente en glucosiltransferasas que sintetizan glucano". FEBS Letters . 378 (3): 263–6. Bibcode :1996FEBSL.378..263M. doi :10.1016/0014-5793(95)01428-4. PMID  8557114.
  7. ^ Tsumori H, Minami T, Kuramitsu HK (junio de 1997). "Identificación de aminoácidos esenciales en las glucosiltransferasas de Streptococcus mutans". Journal of Bacteriology . 179 (11): 3391–6. doi :10.1128/jb.179.11.3391-3396.1997. PMC 179127 . PMID  9171379. 
  8. ^ ab Monchois V, Willemot RM, Monsan P (abril de 1999). "Glucansacrasas: mecanismo de acción y relaciones estructura-función". FEMS Microbiology Reviews . 23 (2): 131–51. doi : 10.1111/j.1574-6976.1999.tb00394.x . PMID  10234842.
  9. ^ van Hijum SA, Kralj S, Ozimek LK, Dijkhuizen L, van Geel-Schutten IG (marzo de 2006). "Relaciones estructura-función de las enzimas glucansucrasa y fructansucrasa de bacterias del ácido láctico". Reseñas de Microbiología y Biología Molecular . 70 (1): 157–76. doi :10.1128/MMBR.70.1.157-176.2006. PMC 1393251 . PMID  16524921. 
  10. ^ Robyt JF, Yoon SH, Mukerjea R (diciembre de 2008). "Dextransucrasa y el mecanismo de biosíntesis de dextrano". Investigación de carbohidratos . 343 (18): 3039–48. doi :10.1016/j.carres.2008.09.012. PMID  18922515.
  11. ^ Jensen MH, Mirza O, Albenne C, Remaud-Simeon M, Monsan P, Gajhede M, Skov LK (marzo de 2004). "Estructura cristalina del intermediario covalente de la amilosacarasa de Neisseria polysaccharea". Bioquímica . 43 (11): 3104–10. doi :10.1021/bi0357762. PMID  15023061.
  12. ^ "Investigadores dentales se preocupan por las bacterias de la boca: no se encariñen demasiado con ellas". 2010-12-08. Archivado desde el original el 2010-12-14 . Consultado el 2014-02-28 .
  13. ^ "Encontrar una cura para la caries dental". 12 de mayo de 2011.
  14. ^ Featherstone JD (septiembre de 2008). "Caries dental: un proceso patológico dinámico". Revista Dental Australiana . 53 (3): 286–91. doi :10.1111/j.1834-7819.2008.00064.x. PMID  18782377.
  15. ^ Baron, S.; Loesche, WJ (1996). "Microbiología de la caries dental y la enfermedad periodontal". Microbiología médica . Facultad de Medicina de la Universidad de Texas en Galveston. ISBN 978-0-9631172-1-2. Número de identificación personal  21413316.
  16. ^ Colby SM, McLaughlin RE, Ferretti JJ, Russell RR (febrero de 1999). "Efecto de la inactivación de los genes gtf en la adherencia de Streptococcus downei". Microbiología e inmunología oral . 14 (1): 27–32. doi :10.1034/j.1399-302x.1999.140103.x. PMID  10204477.
  17. ^ Soetaert W, Schwengers D, Buchholz K, Vandamme EJ (enero de 1995). "Una amplia gama de modificaciones de carbohidratos por un solo microorganismo: Leuconostoc mesenteroides". Progress in Biotechnology . Vol. 10. Elsevier. págs. 351–358. doi :10.1016/S0921-0423(06)80116-4. ISBN 978-0-444-82223-9.

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