stringtranslate.com

Familia de hemopexinas

La familia de las hemopexinas es una familia de proteínas relacionadas evolutivamente . Las repeticiones similares a las de la hemopexina se encuentran en la vitronectina y en algunas familias de metaloproteinasas de matriz (matrixinas). [1] Las repeticiones HX de algunas matrixinas se unen a inhibidores tisulares de metalopeptidasas ( TIMP ).

La hemopexina ( EC 3.2.1.35) es una glucoproteína sérica que se une al hemo y lo transporta al hígado para su degradación y recuperación del hierro, tras lo cual la hemopexina libre vuelve a la circulación. [2] La hemopexina previene el estrés oxidativo mediado por el hemo. Estructuralmente, la hemopexina consta de dos mitades similares de aproximadamente doscientos residuos de aminoácidos conectados por una región de bisagra rica en histidina. Cada mitad está formada a su vez por la repetición de una unidad básica de unos 35 a 45 residuos. Se han encontrado dominios similares a la hemopexina en otros dos tipos de proteínas, vitronectina, [3] un factor de adhesión y propagación celular que se encuentra en el plasma y los tejidos, y las matrixinas MMP-1, MMP-2, MMP-3, MMP-9, MMP-10, MMP-11, MMP-12, MMP-14, MMP-15 y MMP-16, miembros de la familia de las metaloproteinasas de matriz que escinden los constituyentes de la matriz extracelular. [4] Estas endopeptidasas de zinc, que pertenecen a la subfamilia M10A de la peptidasa MEROPS, tienen un solo dominio similar a la hemopexina en su sección C-terminal. Se sugiere que el dominio de hemopexina facilita la unión a una variedad de moléculas y proteínas, por ejemplo, las repeticiones HX de algunas matrixinas se unen al inhibidor tisular de las metalopeptidasas (TIMP).

Ejemplos

Las proteínas que codifican genes humanos que contienen repeticiones similares a la hemopexina incluyen:

Referencias

  1. ^ Bode W (junio de 1995). "Una mano amiga para las colagenasas: el dominio similar a la hemopexina". Structure . 3 (6): 527–30. doi : 10.1016/s0969-2126(01)00185-x . PMID  8590012.
  2. ^ Altruda F, Tolosano E (2002). "Hemopexina: estructura, función y regulación". Biol de células de ADN . 21 (4): 297–306. doi : 10.1089/104454902753759717. PMID  12042069.
  3. ^ Kojima K, Ogawa H, Matsumoto I, Yoneda A (1998). "Caracterización de las actividades de unión de la vitronectina a ligandos: interacción de la vitronectina con lípidos e identificación de los dominios de unión para varios ligandos utilizando dominios recombinantes". Bioquímica . 37 (18): 6351–6360. doi :10.1021/bi972247n. PMID  9572850.
  4. ^ Das S, Mandal M, Chakraborti T, Mandal A, Chakraborti S (2003). "Estructura y aspectos evolutivos de las metaloproteinasas de matriz: una breve descripción general". Mol. Cell. Biochem . 253 (1–2): 31–40. doi :10.1023/A:1026093016148. PMID  14619953.
Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR000585