La enzima etanolamina amonio-liasa (EC 4.3.1.7) cataliza la reacción química.
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , concretamente a las liasas de amoníaco, que escinden los enlaces carbono-nitrógeno. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es etanolamina amoniaco-liasa (formadora de acetaldehído) . También se llama etanolamina desaminasa . Participa en el metabolismo de los glicerofosfolípidos . Emplea un cofactor , la adenosilcobalamina .
A principios de 2011, se han resuelto varias estructuras para esta clase de enzimas. La primera estructura resuelta fue el sitio activo que contiene la subunidad EutB de EAL de Listeria monocytogenes con el código de acceso de PDB 2QEZ. Más tarde, Escherichia coli dispuso de más estructuras que incluyen ambas subunidades EAL unidas a varios ligandos.
