stringtranslate.com

Gránulo de estrés

Dinámica de los gránulos de estrés.

En biología celular , los gránulos de estrés son condensados ​​biomoleculares en el citosol compuestos de proteínas y ARN que se ensamblan en orgánulos sin membrana de 0,1 a 2 μm cuando la célula está bajo estrés . [1] [2] Las moléculas de ARNm que se encuentran en los gránulos de estrés son complejos de preiniciación de la traducción estancada asociados con subunidades ribosómicas 40S, factores de iniciación de la traducción, ARNm poli(A)+ y proteínas de unión a ARN (RBP). Si bien son orgánulos sin membrana, se ha propuesto que los gránulos de estrés estén asociados con el retículo endoplasmático . [3] También hay gránulos de estrés nuclear . Este artículo trata sobre la variedad citosólica.

Funciones propuestas

La función de los gránulos de tensión sigue siendo en gran medida desconocida. Durante mucho tiempo se ha propuesto que los gránulos de estrés tienen la función de proteger los ARN de condiciones dañinas, de ahí su aparición bajo estrés. [4] La acumulación de ARN en glóbulos densos podría evitar que reaccionen con sustancias químicas nocivas y salvaguardar la información codificada en su secuencia de ARN.

Los gránulos de estrés también podrían funcionar como punto de decisión para los ARNm no traducidos. Las moléculas pueden seguir uno de tres caminos: mayor almacenamiento, degradación o reinicio de la traducción . [5] Por el contrario, también se ha argumentado que los gránulos de estrés no son sitios importantes para el almacenamiento de ARNm ni sirven como una ubicación intermedia para los ARNm en tránsito entre un estado de almacenamiento y un estado de degradación. [6]

Los esfuerzos para identificar todos los ARN dentro de los gránulos de estrés (el transcriptoma de los gránulos de estrés) de una manera imparcial mediante la secuenciación de ARN de "núcleos" de gránulos de estrés bioquímicamente purificados han demostrado que los ARN no se reclutan para los gránulos de estrés de una manera específica de secuencia, sino más bien genéricamente, enriqueciendo transcripciones traducidas de forma más larga y/o menos óptima. [7] Estos datos implican que el transcriptoma de los gránulos de estrés está influenciado por la valencia del ARN (para proteínas u otros ARN) y por las tasas de escorrentía del ARN de los polisomas . Esto último está respaldado por estudios recientes de imágenes de moléculas individuales . [8] Además, se estimó que sólo alrededor del 15 % del ARNm total de la célula se localiza en los gránulos de estrés, [7] lo que sugiere que los gránulos de estrés sólo influyen en una minoría de los ARNm de la célula y pueden no ser tan importantes para el ARNm. procesamiento como se pensaba anteriormente. [7] [9] Dicho esto, estos estudios representan solo una instantánea en el tiempo, y es probable que una fracción mayor de ARNm se almacene en algún momento en gránulos de estrés debido a que esos ARN entran y salen.

Las proteínas del estrés que son el componente principal de los gránulos de estrés en las células vegetales son chaperonas moleculares que secuestran, protegen y posiblemente reparan proteínas que se despliegan durante el calor y otros tipos de estrés. [10] [11] Por lo tanto, cualquier asociación de ARNm con gránulos de estrés puede ser simplemente un efecto secundario de la asociación de proteínas de unión a ARN parcialmente desplegadas con gránulos de estrés, [12] similar a la asociación de ARNm con proteosomas . [13]

Formación

Los factores estresantes ambientales desencadenan la señalización celular, lo que eventualmente conduce a la formación de gránulos de estrés. In vitro , estos factores estresantes pueden incluir calor, frío, estrés oxidativo (arsenito de sodio), estrés del retículo endoplásmico ( tapsigargina ), inhibición del proteasoma ( MG132 ), estrés hiperosmótico, radiación ultravioleta , inhibición de eIF4A (pateamina A, hippuristanol o RocA ), acumulación de óxido nítrico después del tratamiento con 3-morfolinosidnonimina (SIN-1), [14] perturbación del empalme del pre-ARNm, [15] y otros factores estresantes, como la puromicina , que dan como resultado polisomas desensamblados . [16] Muchos de estos factores estresantes dan como resultado la activación de quinasas particulares asociadas al estrés (HRI, PERK, PKR y GCN2), la inhibición traslacional y la formación de gránulos de estrés. [16] Los gránulos de estrés también se formarán tras la activación de Gαq en un mecanismo que implica la liberación de proteínas asociadas a los gránulos de estrés de la población citosólica de la fosfolipasa Cβ efectora de Gαq. [17]

La formación de gránulos de estrés suele tener lugar aguas abajo de la fosforilación activada por estrés del factor de iniciación de la traducción eucariótica eIF2α ; Esto no es válido para todos los tipos de factores estresantes que inducen gránulos de estrés, [16] por ejemplo, la inhibición de eIF4A. Más adelante, la agregación similar a un prión de la proteína TIA-1 promueve la formación de gránulos de estrés. El término similar a prión se utiliza porque la agregación de TIA-1 depende de la concentración , está inhibida por chaperonas y porque los agregados son resistentes a las proteasas . [18] También se ha propuesto que los microtúbulos desempeñan un papel en la formación de gránulos de estrés, tal vez mediante el transporte de componentes de los gránulos. Esta hipótesis se basa en el hecho de que la alteración de los microtúbulos con el químico nocodazol bloquea la apariencia de los gránulos. [19] Además, se ha demostrado que muchas moléculas de señalización regulan la formación o la dinámica de los gránulos de estrés; estos incluyen la proteína quinasa activada por AMP (AMPK) "sensor maestro de energía" , [20] la enzima transferasa O-GlcNAc (OGT) , [21] y la quinasa proapoptótica ROCK1 . [22]

Funciones potenciales de las interacciones ARN-ARN

Las transiciones de fase de ARN impulsadas en parte por interacciones intermoleculares de ARN-ARN pueden desempeñar un papel en la formación de gránulos de estrés. Al igual que las proteínas intrínsecamente desordenadas, los extractos de ARN total son capaces de sufrir una separación de fases en condiciones fisiológicas in vitro . [23] Los análisis de RNA-seq demuestran que estos ensamblajes comparten un transcriptoma en gran medida superpuesto con gránulos de estrés, [23] [7] y el enriquecimiento de ARN en ambos se basa predominantemente en la longitud del ARN. Además, los gránulos de estrés contienen muchas helicasas de ARN , [24] incluidas las helicasas DEAD/H-box Ded1p/ DDX3 , eIF4A1 y RHAU . [25] En la levadura, los alelos mutantes catalíticos ded1 dan lugar a gránulos de estrés constitutivo [26] Los alelos mutantes DDX3X (el homólogo mamífero de Ded1) con deficiencia de ATPasa se encuentran en el meduloblastoma pediátrico , [27] y estos coinciden con ensamblajes granulares constitutivos en pacientes células. [28] Estas proteínas DDX3 mutantes promueven el ensamblaje de gránulos de estrés en las células HeLa . [28] En células de mamíferos, los mutantes RHAU conducen a una dinámica reducida de los gránulos de estrés. [25] Por lo tanto, algunos plantean la hipótesis de que la agregación de ARN facilitada por interacciones intermoleculares ARN-ARN desempeña un papel en la formación de gránulos de estrés, y que este papel puede estar regulado por las ARN helicasas. [29] También hay evidencia de que el ARN dentro de los gránulos de estrés está más compactado, en comparación con el ARN en el citoplasma, y ​​que se encuentra que el ARN está modificado postraduccionalmente por N6-metiladenosina (m 6 A) en sus extremos 5' o Acetilación de ARN ac4C. [30] [31] [32] Trabajos recientes han demostrado que el factor de iniciación de la traducción, altamente abundante, y la proteína de caja DEAD eIF4A limitan la formación de gránulos de estrés. Lo hace a través de su capacidad para unirse a ATP y ARN, actuando de manera análoga a las proteínas chaperonas como Hsp70 . [33]

Conexión con organismos de procesamiento

Los gránulos de estrés y los cuerpos P (cuerpos de procesamiento) comparten componentes de ARN y proteínas, ambos aparecen bajo estrés y pueden asociarse físicamente entre sí. A partir de 2018, de las ~660 proteínas identificadas como localizadas en gránulos de estrés, ~11% también han sido identificadas como procesadoras de proteínas localizadas en el cuerpo (ver más abajo). La proteína G3BP1 es necesaria para el acoplamiento adecuado de los cuerpos de procesamiento y los gránulos de estrés entre sí, lo que puede ser importante para la preservación de los ARNm poliadenilados . [34]

Aunque algunos componentes proteicos se comparten entre los gránulos de estrés y los cuerpos de procesamiento, la mayoría de las proteínas en cualquiera de las estructuras están localizadas de manera única en cualquiera de las estructuras. [35] Si bien tanto los gránulos de estrés como los cuerpos P están asociados con los ARNm, se ha propuesto durante mucho tiempo que los cuerpos de procesamiento son sitios de degradación del ARNm porque contienen enzimas como DCP1/2 y XRN1 que se sabe que degradan los ARNm. [36] Sin embargo, otros han demostrado que los ARNm asociados con los cuerpos de procesamiento están en gran medida reprimidos traslacionalmente pero no degradados. [35] También se ha propuesto que los ARNm seleccionados para la degradación pasan de los gránulos de estrés a los cuerpos de procesamiento, [36] aunque también hay datos que sugieren que los cuerpos de procesamiento preceden y promueven la formación de gránulos de estrés. [37]

Composición proteica de los gránulos de estrés.

Aún se desconoce el proteoma completo de los gránulos de estrés, pero se han realizado esfuerzos para catalogar todas las proteínas que, según se ha demostrado experimentalmente, transitan hacia los gránulos de estrés. [38] [39] [40] Es importante destacar que diferentes factores estresantes pueden dar como resultado gránulos de estrés con diferentes componentes proteicos. [16] Se han identificado muchas proteínas asociadas a gránulos de estrés estresando transitoriamente células cultivadas y utilizando microscopía para detectar la localización de una proteína de interés, ya sea expresando esa proteína fusionada a una proteína fluorescente (es decir, proteína fluorescente verde (GFP)) y/o o fijando células y usando anticuerpos para detectar la proteína de interés junto con marcadores proteicos conocidos de gránulos de estrés ( inmunocitoquímica ). [41]

En 2016, se identificaron experimentalmente "núcleos" de gránulos de estrés y luego se purificaron bioquímicamente por primera vez. Las proteínas de los núcleos se identificaron de manera imparcial mediante espectrometría de masas . Este avance técnico condujo a la identificación de cientos de nuevas proteínas localizadas en gránulos de estrés. [42] [24] [43]

El proteoma de los gránulos de estrés también se ha determinado experimentalmente mediante el uso de dos enfoques de etiquetado de proximidad ligeramente diferentes . Uno de estos enfoques de etiquetado de proximidad es el método de ascorbato peroxidasa (APEX), en el que las células se diseñan para expresar una proteína granular de estrés conocida, como G3BP1, fusionada a una enzima ascorbato peroxidasa modificada llamada APEX. [38] [44] Al incubar las células en biotina y tratarlas con peróxido de hidrógeno, la enzima APEX se activará brevemente para biotinilar todas las proteínas cercanas a la proteína de interés, en este caso G3BP1 dentro de los gránulos de estrés. Las proteínas biotiniladas pueden aislarse mediante estreptavidina e identificarse mediante espectrometría de masas . La técnica APEX se utilizó para identificar ~260 proteínas asociadas a gránulos de estrés en varios tipos de células, incluidas neuronas, y con diversos factores estresantes. De las 260 proteínas identificadas en este estudio, no se había demostrado previamente que ~143 estuvieran asociadas a gránulos de estrés. [44]

Otro método de etiquetado de proximidad utilizado para determinar el proteoma de los gránulos de estrés es BioID. [45] BioID es similar al enfoque APEX, en el sentido de que una proteína biotinilada (BirA* en lugar de APEX) se expresó en las células como una proteína de fusión con varias proteínas conocidas asociadas a gránulos de estrés. Las proteínas cercanas a BirA* se biotinilarán y luego se identificarán mediante espectrometría de masas . Youn et al. utilizaron este método para identificar/predecir 138 proteínas como estrés asociado a gránulos y 42 como procesamiento asociado al cuerpo. [45]

Puede encontrar una base de datos seleccionada de proteínas asociadas a gránulos de estrés aquí [1]. [40]

La siguiente es una lista de proteínas que se ha demostrado que se localizan en gránulos de estrés (compiladas de [38] [39] [24] [44] [45] [46] ):

Referencias

  1. ^ Gutiérrez-Beltran E, Moschou PN, Smertenko AP, Bozhkov PV (marzo de 2015). "La nucleasa estafilocócica Tudor vincula la formación de gránulos de estrés y cuerpos de procesamiento con el catabolismo del ARNm en Arabidopsis". La célula vegetal . 27 (3): 926–943. doi :10.1105/tpc.114.134494. PMC  4558657 . PMID  25736060.
  2. ^ Hirose T, Ninomiya K, Nakagawa S, Yamazaki T (abril de 2023). "Una guía sobre los orgánulos sin membrana y sus diversas funciones en la regulación genética". Reseñas de la naturaleza. Biología celular molecular . 24 (4): 288–304. doi :10.1038/s41580-022-00558-8. PMID  36424481. S2CID  253879916.
  3. ^ abcde Kayali F, Montie HL, Rafols JA, DeGracia DJ (2005). "La detención prolongada de la traducción en el hipocampo reperfundido cornu Ammonis 1 está mediada por gránulos de estrés". Neurociencia . 134 (4): 1223-1245. doi : 10.1016/j.neuroscience.2005.05.047. PMID  16055272. S2CID  15066267.
  4. ^ Nover L, Scharf KD, Neumann D (marzo de 1989). "Los gránulos de choque térmico citoplásmico se forman a partir de partículas precursoras y están asociados con un conjunto específico de ARNm". Biología Molecular y Celular . 9 (3): 1298-1308. doi :10.1128/mcb.9.3.1298. PMC 362722 . PMID  2725500. 
  5. ^ Paul J. Anderson, Hospital Brigham y de Mujeres
  6. ^ Mollet S, Cougot N, Wilczynska A, Dautry F, Kress M, Bertrand E, et al. (octubre de 2008). "El ARNm traslacionalmente reprimido circula transitoriamente a través de gránulos de estrés durante el estrés". Biología Molecular de la Célula . 19 (10): 4469–4479. doi :10.1091/mbc.E08-05-0499. PMC 2555929 . PMID  18632980. 
  7. ^ abcd Khong A, Matheny T, Jain S, Mitchell SF, Wheeler JR, Parker R (noviembre de 2017). "El transcriptoma de gránulos de estrés revela principios de acumulación de ARNm en gránulos de estrés". Célula molecular . 68 (4): 808–820.e5. doi :10.1016/j.molcel.2017.10.015. PMC 5728175 . PMID  29129640. 
  8. ^ Khong A, Parker R (diciembre de 2018). "La arquitectura de mRNP en condiciones de traducción y estrés revela una vía ordenada de compactación de mRNP". La revista de biología celular . 217 (12): 4124–4140. doi :10.1083/jcb.201806183. PMC 6279387 . PMID  30322972. 
  9. ^ Khong A, Jain S, Matheny T, Wheeler JR, Parker R (marzo de 2018). "Aislamiento de núcleos de gránulos de estrés de mamíferos para análisis de RNA-Seq". Métodos . 137 : 49–54. doi :10.1016/j.ymeth.2017.11.012. PMC 5866748 . PMID  29196162. 
  10. ^ Forreiter C, Kirschner M, Nover L (diciembre de 1997). "Transformación estable de un cultivo en suspensión de células de Arabidopsis con luciferasa de luciérnaga que proporciona un sistema celular para el análisis de la actividad de las chaperonas in vivo". La célula vegetal . 9 (12): 2171–2181. doi :10.1105/tpc.9.12.2171. PMC 157066 . PMID  9437862. 
  11. ^ Löw D, Brändle K, Nover L, Forreiter C (septiembre de 2000). "Las proteínas citosólicas de estrés térmico Hsp17.7 clase I y Hsp17.3 clase II del tomate actúan como chaperonas moleculares in vivo". Planta . 211 (4): 575–582. Código Bib : 2000Plant.211..575L. doi :10.1007/s004250000315. PMID  11030557. S2CID  9646838.
  12. ^ Stuger R, Ranostaj S, Materna T, Forreiter C (mayo de 1999). "Propiedades de unión al ARN mensajero de ribonucleoproteínas no polisomales de células de tomate sometidas a estrés térmico". Fisiología vegetal . 120 (1): 23–32. doi : 10.1104/pp.120.1.23. PMC 59255 . PMID  10318680. 
  13. ^ Schmid HP, Akhayat O, Martins De Sa C, Puvion F, Koehler K, Scherrer K (enero de 1984). "El prosoma: una partícula RNP ubicua y morfológicamente distinta asociada con mRNP reprimidos y que contiene ScRNA específico y un conjunto característico de proteínas". La Revista EMBO . 3 (1): 29–34. doi :10.1002/j.1460-2075.1984.tb01757.x. PMC 557293 . PMID  6200323. 
  14. ^ Aulas A, Lyons SM, Fay MM, Anderson P, Ivanov P (noviembre de 2018). "El óxido nítrico desencadena el ensamblaje de gránulos de estrés" tipo II "relacionados con una disminución de la viabilidad celular". Muerte celular y enfermedad . 9 (11): 1129. doi :10.1038/s41419-018-1173-x. PMC 6234215 . PMID  30425239. 
  15. ^ Berchtold D, Battich N, Pelkmans L (diciembre de 2018). "Un estudio a nivel de sistemas revela reguladores de orgánulos sin membrana en células humanas". Célula molecular . 72 (6): 1035–1049.e5. doi : 10.1016/j.molcel.2018.10.036 . PMID  30503769.
  16. ^ abcd Aulas A, Fay MM, Lyons SM, Achorn CA, Kedersha N, Anderson P, et al. (Marzo de 2017). "Diferencias específicas del estrés en el ensamblaje y composición de los gránulos de estrés y focos relacionados". Revista de ciencia celular . 130 (5): 927–937. doi :10.1242/jcs.199240. PMC 5358336 . PMID  28096475. 
  17. ^ Qifti A, Jackson L, Singla A, Garwain O, Scarlata S (octubre de 2021). "La estimulación de la fosfolipasa Cβ1 por Gα q promueve el ensamblaje de proteínas granulares de estrés". Señalización científica . 14 (705): eaav1012. doi : 10.1126/scisignal.aav1012. PMID  34665639.
  18. ^ Gilks ​​N, Kedersha N, Ayodele M, Shen L, Stoecklin G, Dember LM y col. (Diciembre de 2004). "El ensamblaje de gránulos de estrés está mediado por la agregación priónica de TIA-1". Biología Molecular de la Célula . 15 (12): 5383–5398. doi :10.1091/mbc.E04-08-0715. PMC 532018 . PMID  15371533. 
  19. ^ Ivanov PA, Chudinova EM, Nadezhdina ES (noviembre de 2003). "La alteración de los microtúbulos inhibe la formación de gránulos de estrés de ribonucleoproteína citoplasmática". Investigación con células experimentales . 290 (2): 227–233. doi :10.1016/S0014-4827(03)00290-8. PMID  14567982.
  20. ^ ab Mahboubi H, Barisé R, Stochaj U (julio de 2015). "La proteína quinasa alfa activada por 5'-AMP regula la biogénesis de los gránulos de estrés". Biochimica et Biophysica Acta . 1853 (7): 1725-1737. doi : 10.1016/j.bbamcr.2015.03.015 . PMID  25840010.
  21. ^ abc Ohn T, Kedersha N, Hickman T, Tisdale S, Anderson P (octubre de 2008). "Una pantalla de ARNi funcional vincula la modificación de O-GlcNAc de las proteínas ribosómicas con el estrés de los gránulos y el procesamiento del ensamblaje del cuerpo". Biología celular de la naturaleza . 10 (10): 1224-1231. doi :10.1038/ncb1783. PMC 4318256 . PMID  18794846. 
  22. ^ abcd Tsai NP, Wei LN (abril de 2010). "La señalización de RhoA/ROCK1 regula la apoptosis y la formación de gránulos de estrés". Señalización Celular . 22 (4): 668–675. doi :10.1016/j.cellsig.2009.12.001. PMC 2815184 . PMID  20004716. 
  23. ^ ab Van Treeck B, Protter DS, Matheny T, Khong A, Link CD, Parker R (marzo de 2018). "El autoensamblaje del ARN contribuye a la formación de gránulos de estrés y a definir el transcriptoma de los gránulos de estrés". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 115 (11): 2734–2739. Código Bib : 2018PNAS..115.2734V. doi : 10.1073/pnas.1800038115 . PMC 5856561 . PMID  29483269. 
  24. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx por bz ca cb cc cd ce cf cg ch ci cj ck cl cm cn co cp cq cr cs ct cu cv cw cx cy cz da db dc dd de df dg dh di dj dk dl dm dn do dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea eb ec ed ee ef eg eh ei ej ek el em en eo ep eq er es et eu ev ew ex ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp fq fr fs ft fu fv fw fx fy fz ga gb gc gd ge gf gg gh gi gj gk gl gm gn go gp gq gr gs gt gu gv gw gx gy gz ha hb hc hd él hf hg hh hola hj hk hl hm hn ho hp hq hr hs ht hu hv hw hx hy hz ia ib ic id es decir, si ig ih ii ij ik il im in io ip iq ir es iu iv iw ix iy iz ja jb jc jd je jf jg jh ji jj jk jl jm jn jo jp jq jr js jt ju jv jw jx jy jz ka kb kc kd ke kf kg kh ki kj kk kl km kn ko kp kq kr ks kt ku kv kw kx ky kz la lb lc ld le lf lg lh li lj lk ll lm ln lo lp lq lr ls lt lu lv Jain S, Wheeler JR, Walters RW, Agrawal A, Barsic A, Parker R (enero de 2016). "Los gránulos de estrés modulados por ATPasa contienen un proteoma y una subestructura diversos". Celúla . 164 (3): 487–498. doi :10.1016/j.cell.2015.12.038. PMC 4733397 . PMID  26777405. 
  25. ^ abc Chalupníková K, Lattmann S, Selak N, Iwamoto F, Fujiki Y, Nagamine Y (diciembre de 2008). "Reclutamiento de la ARN helicasa RHAU para estresar gránulos a través de un dominio de unión a ARN único". La Revista de Química Biológica . 283 (50): 35186–35198. doi : 10.1074/jbc.M804857200 . PMC 3259895 . PMID  18854321. 
  26. ^ Hilliker A, Gao Z, Jankowsky E, Parker R (septiembre de 2011). "La proteína DEAD-box Ded1 modula la traducción mediante la formación y resolución de un complejo eIF4F-ARNm". Célula molecular . 43 (6): 962–972. doi :10.1016/j.molcel.2011.08.008. PMC 3268518 . PMID  21925384. 
  27. ^ Epling LB, Grace CR, Lowe BR, Partridge JF, Enemark EJ (mayo de 2015). "Los mutantes de la ARN helicasa DDX3X asociados al cáncer son defectuosos en la hidrólisis de ATP estimulada por ARN". Revista de biología molecular . 427 (9): 1779–1796. doi :10.1016/j.jmb.2015.02.015. PMC 4402148 . PMID  25724843. 
  28. ^ ab Valentin-Vega YA, Wang YD, Parker M, Patmore DM, Kanagaraj A, Moore J, et al. (mayo de 2016). "Las mutaciones de DDX3X asociadas al cáncer impulsan el ensamblaje de los gránulos de estrés y alteran la traducción global". Informes científicos . 6 (1): 25996. Código bibliográfico : 2016NatSR...625996V. doi :10.1038/srep25996. PMC 4867597 . PMID  27180681. 
  29. ^ Van Treeck B, Parker R (agosto de 2018). "Funciones emergentes para las interacciones intermoleculares ARN-ARN en ensamblajes RNP". Celúla . 174 (4): 791–802. doi :10.1016/j.cell.2018.07.023. PMC 6200146 . PMID  30096311. 
  30. ^ Adivarahan S, Livingston N, Nicholson B, Rahman S, Wu B, Rissland OS, et al. (noviembre de 2018). "Organización espacial de mRNP individuales en diferentes etapas de la vía de expresión genética". Célula molecular . 72 (4): 727–738.e5. doi :10.1016/j.molcel.2018.10.010. PMC 6592633 . PMID  30415950. 
  31. ^ Anders M, Chelysheva I, Goebel I, Trenkner T, Zhou J, Mao Y, et al. (Agosto de 2018). "La metilación dinámica de m6A facilita la clasificación del ARNm para estresar los gránulos". Alianza de Ciencias de la Vida . 1 (4): e201800113. doi :10.26508/lsa.201800113. PMC 6238392 . PMID  30456371. 
  32. ^ Kudrin P, Singh A, Meierhofer D, Kuśnierczyk A, Ørom UA (abril de 2024). "N4-acetilcitidina (ac4C) promueve la localización de ARNm en gránulos de estrés". Informes EMBO . 25 (4): 1814–1834. doi : 10.1038/s44319-024-00098-6 . PMC 11014937 . PMID  38413733. 
  33. ^ Tauber D, Tauber G, Khong A, Van Treeck B, Pelletier J, Parker R (febrero de 2020). "Modulación de la condensación de ARN por la proteína DEAD-Box eIF4A". Celúla . 180 (3): 411–426.e16. doi :10.1016/j.cell.2019.12.031. PMC 7194247 . PMID  31928844. 
  34. ^ abcdefg Aulas A, Caron G, Gkogkas CG, Mohamed NV, Destroismaisons L, Sonenberg N, et al. (Abril de 2015). "G3BP1 promueve interacciones de gránulos de ARN inducidas por estrés para preservar el ARNm poliadenilado". La revista de biología celular . 209 (1): 73–84. doi :10.1083/jcb.201408092. PMC 4395486 . PMID  25847539. 
  35. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak Hubstenberger A, Courel M, Bénard M, Souquere S, Ernoult-Lange M, Chouaib R, et al. (octubre de 2017). "La purificación del cuerpo P revela la condensación de regulones de ARNm reprimidos". Célula molecular . 68 (1): 144–157.e5. doi : 10.1016/j.molcel.2017.09.003 . PMID  28965817.
  36. ^ abcdefghijklmn Kedersha N, Stoecklin G, Ayodele M, Yacono P, Lykke-Andersen J, Fritzler MJ, et al. (junio de 2005). "Los gránulos de estrés y los cuerpos de procesamiento son sitios de remodelación de mRNP vinculados dinámicamente". La revista de biología celular . 169 (6): 871–884. doi :10.1083/jcb.200502088. PMC 2171635 . PMID  15967811. 
  37. ^ Buchan JR, Muhlrad D, Parker R (noviembre de 2008). "Los cuerpos P promueven el ensamblaje de gránulos de estrés en Saccharomyces cerevisiae". La revista de biología celular . 183 (3): 441–455. doi :10.1083/jcb.200807043. PMC 2575786 . PMID  18981231. 
  38. ^ abc Figley MD (2015). Profilina 1, gránulos de estrés y patogénesis de la ELA (Doctor). Universidad de Stanford.
  39. ^ ab Aulas A, Vande Velde C (2015). "Alteraciones en la dinámica de los gránulos de estrés impulsadas por TDP-43 y FUS: ¿un vínculo con las inclusiones patológicas en la ELA?". Fronteras de la neurociencia celular . 9 : 423. doi : 10.3389/fncel.2015.00423 . PMC 4615823 . PMID  26557057. 
  40. ^ ab Youn JY, Dyakov BJ, Zhang J, Knight JD, Vernon RM, Forman-Kay JD, et al. (octubre de 2019). "Propiedades de los proteomas de gránulos de estrés y cuerpo P". Célula molecular . 76 (2): 286–294. doi : 10.1016/j.molcel.2019.09.014 . PMID  31626750.
  41. ^ Aulas A, Fay MM, Szaflarski W, Kedersha N, Anderson P, Ivanov P (mayo de 2017). "Métodos para clasificar focos citoplasmáticos como gránulos de estrés de mamíferos". Revista de experimentos visualizados (123). doi : 10.3791/55656. PMC 5607937 . PMID  28570526. 
  42. ^ Wheeler JR, Matheny T, Jain S, Abrisch R, Parker R (septiembre de 2016). "Distintas etapas en el montaje y desmontaje de gránulos de tensión". eVida . 5 . doi : 10.7554/eLife.18413 . PMC 5014549 . PMID  27602576. 
  43. ^ Wheeler JR, Jain S, Khong A, Parker R (agosto de 2017). "Aislamiento de núcleos de gránulos de estrés de levaduras y mamíferos". Métodos . 126 : 12-17. doi :10.1016/j.ymeth.2017.04.020. PMC 5924690 . PMID  28457979. 
  44. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx por bz ca cb cc cd ce cf cg ch ci cj ck cl cm cn co cp cq cr cs ct cu cv cw cx cy cz da db dc dd de df dg dh di dj dk dl dm dn do dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea eb ec ed ee ef eg eh ei ej ek el em en eo ep eq er es et eu ev ew ex ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp fq fr fs ft fu fv fw fx fy fz ga gb gc gd ge gf gg gh gi gj gk gl gm gn go gp gq gr gs gt gu gv gw gx gy gz ha hb hc hd él hf hg hh hola hj hk hl hm hn ho hp hq hr hs ht hu hv hw hx hy hz ia ib ic id es decir, si ig ih ii ij ik il im in io ip iq ir es iu iv iw ix iy iz ja Markmiller S, Soltanieh S, Server KL, Mak R, Jin W, Fang MY, et al. (Enero de 2018). "Diversidad dependiente del contexto y específica de la enfermedad en las interacciones de proteínas dentro de los gránulos de estrés". Celúla . 172 (3): 590–604.e13. doi :10.1016/j.cell.2017.12.032. PMC 5969999 . PMID  29373831. 
  45. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx por bz ca cb cc cd ce cf cg ch ci cj ck cl cm cn co cp cq cr cs ct cu cv cw cx cy cz da db dc dd de df dg dh di dj dk dl dm dn do dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea eb ec ed ee ef eg eh ei ej ek el em en eo ep eq er es et eu ev ew ex ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp fq fr fs ft fu Youn JY, Dunham WH, Hong SJ, Knight JD, Bashkurov M, Chen GI, et al. (febrero de 2018). "El mapeo de proximidad de alta densidad revela la organización subcelular de gránulos y cuerpos asociados a ARNm". Célula molecular . 69 (3): 517–532.e11. doi : 10.1016/j.molcel.2017.12.020 . PMID  29395067.
  46. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx por bz ca cb Marmor-Kollet H, Siany A, Kedersha N, Knafo N, Rivkin N, Danino YM, et al. (diciembre de 2020). "El análisis proteómico espaciotemporal del desmontaje de gránulos de estrés mediante APEX revela regulación por SUMOilación y vínculos con la patogénesis de la ELA". Célula molecular . 80 (5): 876–891.e6. doi : 10.1016/j.molcel.2020.10.032 . PMC 7816607 . PMID  33217318. 
  47. ^ ab Weissbach R, Scadden AD (marzo de 2012). "Tudor-SN y ADAR1 son componentes de gránulos de estrés citoplasmático". ARN . 18 (3): 462–471. doi :10.1261/rna.027656.111. PMC 3285934 . PMID  22240577. 
  48. ^ abcdefg Gallois-Montbrun S, Kramer B, Swanson CM, Byers H, Lynham S, Ward M, et al. (Marzo de 2007). "La proteína antiviral APOBEC3G se localiza en complejos de ribonucleoproteína que se encuentran en los cuerpos P y los gránulos de estrés". Revista de Virología . 81 (5): 2165–2178. doi :10.1128/JVI.02287-06. PMC 1865933 . PMID  17166910. 
  49. ^ abcdefghi Goodier JL, Zhang L, Vetter MR, Kazazian HH (septiembre de 2007). "La proteína LINE-1 ORF1 se localiza en gránulos de estrés con otras proteínas de unión a ARN, incluidos componentes del complejo silenciador inducido por ARN de interferencia". Biología Molecular y Celular . 27 (18): 6469–6483. doi :10.1128/MCB.00332-07. PMC 2099616 . PMID  17562864. 
  50. ^ Detzer A, Engel C, Wünsche W, Sczakiel G (abril de 2011). "El estrés celular está relacionado con la relocalización de Argonaute 2 y con la disminución de la interferencia del ARN en las células humanas". Investigación de ácidos nucleicos . 39 (7): 2727–2741. doi : 10.1093/nar/gkq1216. PMC 3074141 . PMID  21148147. 
  51. ^ Lou Q, Hu Y, Ma Y, Dong Z (enero de 2019). "La interferencia de ARN puede suprimir la formación de gránulos de estrés al prevenir el reclutamiento de argonauta 2". Revista americana de fisiología. Fisiología celular . 316 (1): C81-C91. doi :10.1152/ajpcell.00251.2018. PMC 6383145 . PMID  30404558. 
  52. ^ abcd Kolobova E, Efimov A, Kaverina I, Rishi AK, Schrader JW, Ham AJ y otros. (febrero de 2009). "Asociación dependiente de microtúbulos de AKAP350A y CCAR1 con gránulos de estrés de ARN". Investigación con células experimentales . 315 (3): 542–555. doi :10.1016/j.yexcr.2008.11.011. PMC 2788823 . PMID  19073175. 
  53. ^ ab Pizzo E, Sarcinelli C, Sheng J, Fusco S, Formiggini F, Netti P, et al. (Septiembre de 2013). "El inhibidor 1 de ribonucleasa / angiogenina regula la localización subcelular de angiogenina inducida por estrés para controlar el crecimiento y la supervivencia". Revista de ciencia celular . 126 (parte 18): 4308–4319. doi :10.1242/jcs.134551. PMC 3772394 . PMID  23843625. 
  54. ^ abcd Pare JM, Tahbaz N, López-Orozco J, LaPointe P, Lasko P, Hobman TC (julio de 2009). "Hsp90 regula la función de argonaute 2 y su reclutamiento para estresar gránulos y cuerpos P". Biología Molecular de la Célula . 20 (14): 3273–3284. doi :10.1091/mbc.E09-01-0082. PMC 2710822 . PMID  19458189. 
  55. ^ ab Ralser M, Albrecht M, Nonhoff U, Lengauer T, Lehrach H, Krobitsch S (febrero de 2005). "Un enfoque integrador para obtener información sobre la función celular de la ataxina-2 humana". Revista de biología molecular . 346 (1): 203–214. doi :10.1016/j.jmb.2004.11.024. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-86DE-D . PMID  15663938.
  56. ^ abc Nonhoff U, Ralser M, Welzel F, Piccini I, Balzereit D, Yaspo ML, et al. (Abril de 2007). "La ataxina-2 interactúa con la ARN helicasa DDX6 de DEAD/H-box e interfiere con los cuerpos P y los gránulos de estrés". Biología Molecular de la Célula . 18 (4): 1385-1396. doi :10.1091/mbc.E06-12-1120. PMC 1838996 . PMID  17392519. 
  57. ^ ab Kaehler C, Isensee J, Nonhoff U, Terrey M, Hucho T, Lehrach H, et al. (2012). "Ataxin-2-like es un regulador de los gránulos de estrés y los cuerpos de procesamiento". MÁS UNO . 7 (11): e50134. Código Bib : 2012PLoSO...750134K. doi : 10.1371/journal.pone.0050134 . PMC 3507954 . PMID  23209657. 
  58. ^ Nihei Y, Ito D, Suzuki N (noviembre de 2012). "Funciones de la ataxina-2 en cascadas patológicas mediadas por la proteína 43 de unión al ADN TAR (TDP-43) y fusionada en sarcoma (FUS)". La Revista de Química Biológica . 287 (49): 41310–41323. doi : 10.1074/jbc.M112.398099 . PMC 3510829 . PMID  23048034. 
  59. ^ abc Figley MD, Bieri G, Kolaitis RM, Taylor JP, Gitler AD (junio de 2014). "La profilina 1 se asocia con gránulos de estrés y las mutaciones ligadas a ELA alteran la dinámica de los gránulos de estrés". La Revista de Neurociencia . 34 (24): 8083–8097. doi :10.1523/JNEUROSCI.0543-14.2014. PMC 4051967 . PMID  24920614. 
  60. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai Yang P, Mathieu C, Kolaitis RM, Zhang P, Messing J, Yurtsever U, et al. (abril de 2020). "G3BP1 es un interruptor sintonizable que activa la separación de fases para ensamblar gránulos de tensión". Celúla . 181 (2): 325–345.e28. doi : 10.1016/j.cell.2020.03.046. PMC 7448383 . PMID  32302571. 
  61. ^ Kim B, Rhee K (2016). "BOULE, un homólogo eliminado en azoospermia, se recluta para estresar los gránulos en las células germinales masculinas del ratón". MÁS UNO . 11 (9): e0163015. Código Bib : 2016PLoSO..1163015K. doi : 10.1371/journal.pone.0163015 . PMC 5024984 . PMID  27632217. 
  62. ^ Maharjan N, Künzli C, Buthey K, Saxena S (mayo de 2017). "C9ORF72 regula la formación de gránulos de estrés y su deficiencia afecta el ensamblaje de los gránulos de estrés, hipersensibilizando las células al estrés". Neurobiología Molecular . 54 (4): 3062–3077. doi :10.1007/s12035-016-9850-1. PMID  27037575. S2CID  27449387.
  63. ^ ab Chitiprolu M, Jagow C, Tremblay V, Bondy-Chorney E, Paris G, Savard A, et al. (julio de 2018). "Un complejo de C9ORF72 y p62 utiliza la metilación de arginina para eliminar los gránulos de estrés mediante autofagia". Comunicaciones de la naturaleza . 9 (1): 2794. Código bibliográfico : 2018NatCo...9.2794C. doi :10.1038/s41467-018-05273-7. PMC 6052026 . PMID  30022074. 
  64. ^ Decca MB, Carpio MA, Bosc C, Galiano MR, Job D, Andrieux A, et al. (Marzo de 2007). "Arginilación postraduccional de calreticulina: una nueva isoespecie del componente de calreticulina de los gránulos de estrés". La Revista de Química Biológica . 282 (11): 8237–8245. doi : 10.1074/jbc.M608559200 . PMC 2702537 . PMID  17197444. 
  65. ^ Solomon S, Xu Y, Wang B, David MD, Schubert P, Kennedy D, et al. (Marzo de 2007). "Las características estructurales distintas de la caprina-1 median su interacción con G3BP-1 y su inducción de la fosforilación del factor de iniciación de la traducción eucariota 2alfa, la entrada a los gránulos de estrés citoplasmático y la interacción selectiva con un subconjunto de ARNm". Biología Molecular y Celular . 27 (6): 2324–2342. doi :10.1128/MCB.02300-06. PMC 1820512 . PMID  17210633. 
  66. ^ ab Ratovitski T, Chighladze E, Arbez N, Boronina T, Herbrich S, Cole RN, et al. (mayo de 2012). "Interacciones de la proteínahuntingtina alteradas por la expansión de poliglutamina según lo determinado por análisis proteómico cuantitativo". Ciclo Celular . 11 (10): 2006-2021. doi :10.4161/cc.20423. PMC 3359124 . PMID  22580459. 
  67. ^ abcd Kedersha N, Panas MD, Achorn CA, Lyons S, Tisdale S, Hickman T, et al. (Marzo de 2016). "Los complejos G3BP-Caprin1-USP10 median la condensación de los gránulos de tensión y se asocian con las subunidades 40S". La revista de biología celular . 212 (7): 845–860. doi :10.1083/jcb.201508028. PMC 4810302 . PMID  27022092. 
  68. ^ abcd Reineke LC, Kedersha N, Langereis MA, van Kuppeveld FJ, Lloyd RE (marzo de 2015). "Los gránulos de estrés regulan la activación de la proteína quinasa dependiente de ARN de doble cadena a través de un complejo que contiene G3BP1 y Caprin1". mBio . 6 (2): e02486. doi :10.1128/mBio.02486-14. PMC 4453520 . PMID  25784705. 
  69. ^ ab Baguet A, Degot S, Cougot N, Bertrand E, Chenard MP, Wendling C, et al. (Agosto de 2007). "El ganglio linfático metastásico 51 del componente del complejo exón-unión funciona en el ensamblaje de gránulos de estrés". Revista de ciencia celular . 120 (parte 16): 2774–2784. doi : 10.1242/jcs.009225 . PMID  17652158.
  70. ^ abcdefgh Vessey JP, Vaccani A, Xie Y, Dahm R, Karra D, Kiebler MA, et al. (junio de 2006). "Localización dendrítica del represor traslacional Pumilio 2 y su contribución a los gránulos de estrés dendrítico". La Revista de Neurociencia . 26 (24): 6496–6508. doi : 10.1523/JNEUROSCI.0649-06.2006 . PMC 6674044 . PMID  16775137. 
  71. ^ Moujalled D, James JL, Yang S, Zhang K, Duncan C, Moujalled DM y col. (Marzo de 2015). "La fosforilación de hnRNP K por la quinasa 2 dependiente de ciclina controla la acumulación citosólica de TDP-43". Genética Molecular Humana . 24 (6): 1655–1669. doi : 10.1093/hmg/ddu578 . PMID  25410660.
  72. ^ Fujimura K, Kano F, Murata M (febrero de 2008). "Localización dual de la proteína de unión a ARN CUGBP-1 para estresar los gránulos y el compartimento perinucleolar". Investigación con células experimentales . 314 (3): 543–553. doi :10.1016/j.yexcr.2007.10.024. PMID  18164289.
  73. ^ Fathinajafabadi A, Pérez-Jiménez E, Riera M, Knecht E, Gonzàlez-Duarte R (2014). "CERKL, un gen de la enfermedad de la retina, codifica una proteína de unión a ARNm que se localiza en mRNP compactos y no traducidos asociados con microtúbulos". MÁS UNO . 9 (2): e87898. Código Bib : 2014PLoSO...987898F. doi : 10.1371/journal.pone.0087898 . PMC 3912138 . PMID  24498393. 
  74. ^ De Leeuw F, Zhang T, Wauquier C, Huez G, Kruys V, Gueydan C (diciembre de 2007). "La proteína de unión a ARN inducible por frío migra desde el núcleo a los gránulos de estrés citoplásmico mediante un mecanismo dependiente de la metilación y actúa como un represor traslacional". Investigación con células experimentales . 313 (20): 4130–4144. doi :10.1016/j.yexcr.2007.09.017. PMID  17967451.
  75. ^ Rojas M, Farr GW, Fernández CF, Lauden L, McCormack JC, Wolin SL (2012). "La levadura Gis2 y su ortólogo humano CNBP son componentes novedosos de los gránulos de RNP inducidos por estrés". MÁS UNO . 7 (12): e52824. Código Bib : 2012PLoSO...752824R. doi : 10.1371/journal.pone.0052824 . PMC 3528734 . PMID  23285195. 
  76. ^ Cougot N, Babajko S, Séraphin B (April 2004). "Cytoplasmic foci are sites of mRNA decay in human cells". The Journal of Cell Biology. 165 (1): 31–40. doi:10.1083/jcb.200309008. PMC 2172085. PMID 15067023.
  77. ^ a b Fujimura K, Kano F, Murata M (March 2008). "Identification of PCBP2, a facilitator of IRES-mediated translation, as a novel constituent of stress granules and processing bodies". RNA. 14 (3): 425–431. doi:10.1261/rna.780708. PMC 2248264. PMID 18174314.
  78. ^ a b c Wilczynska A, Aigueperse C, Kress M, Dautry F, Weil D (March 2005). "The translational regulator CPEB1 provides a link between dcp1 bodies and stress granules". Journal of Cell Science. 118 (Pt 5): 981–992. doi:10.1242/jcs.01692. PMID 15731006.
  79. ^ Reineke LC, Tsai WC, Jain A, Kaelber JT, Jung SY, Lloyd RE (February 2017). "Casein Kinase 2 Is Linked to Stress Granule Dynamics through Phosphorylation of the Stress Granule Nucleating Protein G3BP1". Molecular and Cellular Biology. 37 (4): e00596–16. doi:10.1128/MCB.00596-16. PMC 5288577. PMID 27920254.
  80. ^ a b c d e Kim JE, Ryu I, Kim WJ, Song OK, Ryu J, Kwon MY, et al. (January 2008). "Proline-rich transcript in brain protein induces stress granule formation". Molecular and Cellular Biology. 28 (2): 803–813. doi:10.1128/MCB.01226-07. PMC 2223406. PMID 17984221.
  81. ^ Kim B, Cooke HJ, Rhee K (February 2012). "DAZL is essential for stress granule formation implicated in germ cell survival upon heat stress". Development. 139 (3): 568–578. doi:10.1242/dev.075846. PMID 22223682.
  82. ^ a b c Onishi H, Kino Y, Morita T, Futai E, Sasagawa N, Ishiura S (July 2008). "MBNL1 associates with YB-1 in cytoplasmic stress granules". Journal of Neuroscience Research. 86 (9): 1994–2002. doi:10.1002/jnr.21655. PMID 18335541. S2CID 9431966.
  83. ^ Yasuda-Inoue M, Kuroki M, Ariumi Y (November 2013). "DDX3 RNA helicase is required for HIV-1 Tat function". Biochemical and Biophysical Research Communications. 441 (3): 607–611. doi:10.1016/j.bbrc.2013.10.107. PMID 24183723.
  84. ^ a b c Goulet I, Boisvenue S, Mokas S, Mazroui R, Côté J (October 2008). "TDRD3, a novel Tudor domain-containing protein, localizes to cytoplasmic stress granules". Human Molecular Genetics. 17 (19): 3055–3074. doi:10.1093/hmg/ddn203. PMC 2536506. PMID 18632687.
  85. ^ Valentin-Vega YA, Wang YD, Parker M, Patmore DM, Kanagaraj A, Moore J, et al. (May 2016). "Cancer-associated DDX3X mutations drive stress granule assembly and impair global translation". Scientific Reports. 6: 25996. Bibcode:2016NatSR...625996V. doi:10.1038/srep25996. PMC 4867597. PMID 27180681.
  86. ^ a b Saito M, Hess D, Eglinger J, Fritsch AW, Kreysing M, Weinert BT, et al. (January 2019). "Acetylation of intrinsically disordered regions regulates phase separation". Nature Chemical Biology. 15 (1): 51–61. doi:10.1038/s41589-018-0180-7. PMID 30531905. S2CID 54471609.
  87. ^ a b c d e f Onomoto K, Jogi M, Yoo JS, Narita R, Morimoto S, Takemura A, et al. (2012). "Critical role of an antiviral stress granule containing RIG-I and PKR in viral detection and innate immunity". PLOS ONE. 7 (8): e43031. Bibcode:2012PLoSO...743031O. doi:10.1371/journal.pone.0043031. PMC 3418241. PMID 22912779.
  88. ^ a b c Thedieck K, Holzwarth B, Prentzell MT, Boehlke C, Kläsener K, Ruf S, et al. (August 2013). "Inhibition of mTORC1 by astrin and stress granules prevents apoptosis in cancer cells". Cell. 154 (4): 859–874. doi:10.1016/j.cell.2013.07.031. PMID 23953116.
  89. ^ a b c d Bish R, Cuevas-Polo N, Cheng Z, Hambardzumyan D, Munschauer M, Landthaler M, et al. (July 2015). "Comprehensive Protein Interactome Analysis of a Key RNA Helicase: Detection of Novel Stress Granule Proteins". Biomolecules. 5 (3): 1441–1466. doi:10.3390/biom5031441. PMC 4598758. PMID 26184334.
  90. ^ Salleron L, Magistrelli G, Mary C, Fischer N, Bairoch A, Lane L (December 2014). "DERA is the human deoxyribose phosphate aldolase and is involved in stress response". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1843 (12): 2913–2925. doi:10.1016/j.bbamcr.2014.09.007. PMID 25229427.
  91. ^ Ogawa F, Kasai M, Akiyama T (December 2005). "A functional link between Disrupted-In-Schizophrenia 1 and the eukaryotic translation initiation factor 3". Biochemical and Biophysical Research Communications. 338 (2): 771–776. doi:10.1016/j.bbrc.2005.10.013. PMID 16243297.
  92. ^ a b Belli V, Matrone N, Sagliocchi S, Incarnato R, Conte A, Pizzo E, et al. (December 2019). "A dynamic link between H/ACA snoRNP components and cytoplasmic stress granules". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1866 (12): 118529. doi:10.1016/j.bbamcr.2019.118529. PMID 31412274.
  93. ^ a b c d Loschi M, Leishman CC, Berardone N, Boccaccio GL (November 2009). "Dynein and kinesin regulate stress-granule and P-body dynamics". Journal of Cell Science. 122 (Pt 21): 3973–3982. doi:10.1242/jcs.051383. PMC 2773196. PMID 19825938.
  94. ^ a b c Geng Q, Xhabija B, Knuckle C, Bonham CA, Vacratsis PO (January 2017). "The Atypical Dual Specificity Phosphatase hYVH1 Associates with Multiple Ribonucleoprotein Particles". The Journal of Biological Chemistry. 292 (2): 539–550. doi:10.1074/jbc.M116.715607. PMC 5241730. PMID 27856639.
  95. ^ a b c Tsai NP, Tsui YC, Wei LN (March 2009). "Dynein motor contributes to stress granule dynamics in primary neurons". Neuroscience. 159 (2): 647–656. doi:10.1016/j.neuroscience.2008.12.053. PMC 2650738. PMID 19171178.
  96. ^ a b c Wippich F, Bodenmiller B, Trajkovska MG, Wanka S, Aebersold R, Pelkmans L (February 2013). "Dual specificity kinase DYRK3 couples stress granule condensation/dissolution to mTORC1 signaling". Cell. 152 (4): 791–805. doi:10.1016/j.cell.2013.01.033. PMID 23415227.
  97. ^ Shigunov P, Sotelo-Silveira J, Stimamiglio MA, Kuligovski C, Irigoín F, Badano JL, et al. (July 2014). "Ribonomic analysis of human DZIP1 reveals its involvement in ribonucleoprotein complexes and stress granules". BMC Molecular Biology. 15: 12. doi:10.1186/1471-2199-15-12. PMC 4091656. PMID 24993635.
  98. ^ a b c d e f Kimball SR, Horetsky RL, Ron D, Jefferson LS, Harding HP (February 2003). "Mammalian stress granules represent sites of accumulation of stalled translation initiation complexes". American Journal of Physiology. Cell Physiology. 284 (2): C273–C284. doi:10.1152/ajpcell.00314.2002. PMID 12388085. S2CID 14681272.
  99. ^ a b c Reineke LC, Lloyd RE (March 2015). "The stress granule protein G3BP1 recruits protein kinase R to promote multiple innate immune antiviral responses". Journal of Virology. 89 (5): 2575–2589. doi:10.1128/JVI.02791-14. PMC 4325707. PMID 25520508.
  100. ^ a b c d e f Kedersha N, Chen S, Gilks N, Li W, Miller IJ, Stahl J, et al. (January 2002). "Evidence that ternary complex (eIF2-GTP-tRNA(i)(Met))-deficient preinitiation complexes are core constituents of mammalian stress granules". Molecular Biology of the Cell. 13 (1): 195–210. doi:10.1091/mbc.01-05-0221. PMC 65082. PMID 11809833.
  101. ^ a b Li CH, Ohn T, Ivanov P, Tisdale S, Anderson P (April 2010). "eIF5A promotes translation elongation, polysome disassembly and stress granule assembly". PLOS ONE. 5 (4): e9942. Bibcode:2010PLoSO...5.9942L. doi:10.1371/journal.pone.0009942. PMC 2848580. PMID 20376341.
  102. ^ a b Kim JA, Jayabalan AK, Kothandan VK, Mariappan R, Kee Y, Ohn T (August 2016). "Identification of Neuregulin-2 as a novel stress granule component". BMB Reports. 49 (8): 449–454. doi:10.5483/BMBRep.2016.49.8.090. PMC 5070733. PMID 27345716.
  103. ^ a b Dammer EB, Fallini C, Gozal YM, Duong DM, Rossoll W, Xu P, et al. (2012). "Coaggregation of RNA-binding proteins in a model of TDP-43 proteinopathy with selective RGG motif methylation and a role for RRM1 ubiquitination". PLOS ONE. 7 (6): e38658. Bibcode:2012PLoSO...738658D. doi:10.1371/journal.pone.0038658. PMC 3380899. PMID 22761693.
  104. ^ Jongjitwimol J, Baldock RA, Morley SJ, Watts FZ (June 2016). "Sumoylation of eIF4A2 affects stress granule formation". Journal of Cell Science. 129 (12): 2407–2415. doi:10.1242/jcs.184614. PMC 4920252. PMID 27160682.
  105. ^ a b c d e f g h i j Kim SH, Dong WK, Weiler IJ, Greenough WT (March 2006). "Fragile X mental retardation protein shifts between polyribosomes and stress granules after neuronal injury by arsenite stress or in vivo hippocampal electrode insertion". The Journal of Neuroscience. 26 (9): 2413–2418. doi:10.1523/JNEUROSCI.3680-05.2006. PMC 6793656. PMID 16510718.
  106. ^ a b c d Mazroui R, Di Marco S, Kaufman RJ, Gallouzi IE (July 2007). "Inhibition of the ubiquitin-proteasome system induces stress granule formation". Molecular Biology of the Cell. 18 (7): 2603–2618. doi:10.1091/mbc.E06-12-1079. PMC 1924830. PMID 17475769.
  107. ^ a b c Frydryskova K, Masek T, Borcin K, Mrvova S, Venturi V, Pospisek M (August 2016). "Distinct recruitment of human eIF4E isoforms to processing bodies and stress granules". BMC Molecular Biology. 17 (1): 21. doi:10.1186/s12867-016-0072-x. PMC 5006505. PMID 27578149.
  108. ^ a b Battle DJ, Kasim M, Wang J, Dreyfuss G (September 2007). "SMN-independent subunits of the SMN complex. Identification of a small nuclear ribonucleoprotein assembly intermediate". The Journal of Biological Chemistry. 282 (38): 27953–27959. doi:10.1074/jbc.M702317200. PMID 17640873.
  109. ^ a b Kim WJ, Back SH, Kim V, Ryu I, Jang SK (March 2005). "Sequestration of TRAF2 into stress granules interrupts tumor necrosis factor signaling under stress conditions". Molecular and Cellular Biology. 25 (6): 2450–2462. doi:10.1128/MCB.25.6.2450-2462.2005. PMC 1061607. PMID 15743837.
  110. ^ a b Arimoto K, Fukuda H, Imajoh-Ohmi S, Saito H, Takekawa M (November 2008). "Formation of stress granules inhibits apoptosis by suppressing stress-responsive MAPK pathways". Nature Cell Biology. 10 (11): 1324–1332. doi:10.1038/ncb1791. PMID 18836437. S2CID 21242075.
  111. ^ Gallouzi IE, Brennan CM, Stenberg MG, Swanson MS, Eversole A, Maizels N, et al. (March 2000). "HuR binding to cytoplasmic mRNA is perturbed by heat shock". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (7): 3073–3078. Bibcode:2000PNAS...97.3073G. doi:10.1073/pnas.97.7.3073. PMC 16194. PMID 10737787.
  112. ^ a b c d e Thomas MG, Martinez Tosar LJ, Loschi M, Pasquini JM, Correale J, Kindler S, et al. (January 2005). "Staufen recruitment into stress granules does not affect early mRNA transport in oligodendrocytes". Molecular Biology of the Cell. 16 (1): 405–420. doi:10.1091/mbc.E04-06-0516. PMC 539183. PMID 15525674.
  113. ^ a b c Colombrita C, Zennaro E, Fallini C, Weber M, Sommacal A, Buratti E, et al. (November 2009). "TDP-43 is recruited to stress granules in conditions of oxidative insult". Journal of Neurochemistry. 111 (4): 1051–1061. doi:10.1111/j.1471-4159.2009.06383.x. PMID 19765185. S2CID 8630114.
  114. ^ a b c Meyerowitz J, Parker SJ, Vella LJ, Ng DC, Price KA, Liddell JR, et al. (August 2011). "C-Jun N-terminal kinase controls TDP-43 accumulation in stress granules induced by oxidative stress". Molecular Neurodegeneration. 6: 57. doi:10.1186/1750-1326-6-57. PMC 3162576. PMID 21819629.
  115. ^ Burry RW, Smith CL (October 2006). "HuD distribution changes in response to heat shock but not neurotrophic stimulation". The Journal of Histochemistry and Cytochemistry. 54 (10): 1129–1138. doi:10.1369/jhc.6A6979.2006. PMC 3957809. PMID 16801526.
  116. ^ Nawaz MS, Vik ES, Berges N, Fladeby C, Bjørås M, Dalhus B, et al. (October 2016). "Regulation of Human Endonuclease V Activity and Relocalization to Cytoplasmic Stress Granules". The Journal of Biological Chemistry. 291 (41): 21786–21801. doi:10.1074/jbc.M116.730911. PMC 5076846. PMID 27573237.
  117. ^ a b c Andersson MK, Ståhlberg A, Arvidsson Y, Olofsson A, Semb H, Stenman G, et al. (July 2008). "The multifunctional FUS, EWS and TAF15 proto-oncoproteins show cell type-specific expression patterns and involvement in cell spreading and stress response". BMC Cell Biology. 9: 37. doi:10.1186/1471-2121-9-37. PMC 2478660. PMID 18620564.
  118. ^ a b c Neumann M, Bentmann E, Dormann D, Jawaid A, DeJesus-Hernandez M, Ansorge O, et al. (September 2011). "FET proteins TAF15 and EWS are selective markers that distinguish FTLD with FUS pathology from amyotrophic lateral sclerosis with FUS mutations". Brain. 134 (Pt 9): 2595–2609. doi:10.1093/brain/awr201. PMC 3170539. PMID 21856723.
  119. ^ Ozeki K, Sugiyama M, Akter KA, Nishiwaki K, Asano-Inami E, Senga T (enero de 2019). "FAM98A está localizado en gránulos de estrés y se asocia con múltiples proteínas localizadas en gránulos de estrés". Bioquímica Molecular y Celular . 451 (1–2): 107–115. doi :10.1007/s11010-018-3397-6. PMID  29992460. S2CID  49667042.
  120. ^ abcd Mazroui R, Huot ME, Tremblay S, Filion C, Labelle Y, Khandjian EW (noviembre de 2002). "La captura del ARN mensajero por la proteína de retraso mental X frágil en gránulos citoplasmáticos induce la represión de la traducción". Genética Molecular Humana . 11 (24): 3007–3017. doi : 10.1093/hmg/11.24.3007 . PMID  12417522.
  121. ^ ab Dolzhanskaya N, Merz G, Denman RB (septiembre de 2006). "El estrés oxidativo revela heterogeneidad de los gránulos de FMRP en las neuritas de las células PC12". Investigación del cerebro . 1112 (1): 56–64. doi :10.1016/j.brainres.2006.07.026. PMID  16919243. S2CID  41514888.
  122. ^ ab Blechingberg J, Luo Y, Bolund L, Damgaard CK, Nielsen AL (2012). "Las respuestas de la expresión genética a los análisis de secuestro de gránulos de estrés y reducción de FUS, EWS y TAF15 identifican funciones no redundantes de la proteína FET". MÁS UNO . 7 (9): e46251. Código Bib : 2012PLoSO...746251B. doi : 10.1371/journal.pone.0046251 . PMC 3457980 . PMID  23049996. 
  123. ^ Sama RR, Ward CL, Kaushansky LJ, Lemay N, Ishigaki S, Urano F, et al. (noviembre de 2013). "FUS/TLS se ensambla en gránulos de estrés y es un factor de supervivencia durante el estrés hiperosmolar". Revista de fisiología celular . 228 (11): 2222–2231. doi :10.1002/jcp.24395. PMC 4000275 . PMID  23625794. 
  124. ^ ab Di Salvio M, Piccinni V, Gerbino V, Mantoni F, Camerini S, Lenzi J, et al. (octubre de 2015). "Pur-alfa interactúa funcionalmente con FUS que porta mutaciones asociadas a ELA". Muerte celular y enfermedad . 6 (10): e1943. doi :10.1038/cddis.2015.295. PMC 4632316 . PMID  26492376. 
  125. ^ Lenzi J, De Santis R, de Turris V, Morlando M, Laneve P, Calvo A, et al. (Julio de 2015). "Las proteínas FUS mutantes de ELA se reclutan en gránulos de estrés en motoneuronas derivadas de células madre pluripotentes inducidas". Modelos y mecanismos de enfermedades . 8 (7): 755–766. doi :10.1242/dmm.020099. PMC 4486861 . PMID  26035390. 
  126. ^ ab Daigle JG, Krishnamurthy K, Ramesh N, Casci I, Monaghan J, McAvoy K, et al. (Abril de 2016). "Pur-alfa regula la dinámica de los gránulos de estrés citoplasmático y mejora la toxicidad de FUS". Acta Neuropatológica . 131 (4): 605–620. doi :10.1007/s00401-015-1530-0. PMC 4791193 . PMID  26728149. 
  127. ^ Lo Bello M, Di Fini F, Notaro A, Spataro R, Conforti FL, La Bella V (17 de octubre de 2017). "La proteína FUS mutante relacionada con la ELA está mal localizada en el citoplasma y se recluta en gránulos de estrés de fibroblastos de portadores asintomáticos de la mutación FUS P525L". Enfermedades Neurodegenerativas . 17 (6): 292–303. doi :10.1159/000480085. PMID  29035885. S2CID  40561105.
  128. ^ Marrone L, Poser I, Casci I, Japtok J, Reinhardt P, Janosch A, et al. (febrero de 2018). "Las líneas de reportero isogénico FUS-eGFP iPSC permiten la cuantificación de la patología de los gránulos de estrés FUS que se rescata mediante fármacos que inducen la autofagia". Informes de células madre . 10 (2): 375–389. doi :10.1016/j.stemcr.2017.12.018. PMC 5857889 . PMID  29358088. 
  129. ^ abcd Hofmann I, Casella M, Schnölzer M, Schlechter T, Spring H, Franke WW (marzo de 2006). "Identificación de la proteína de la placa de unión placofilina 3 en partículas citoplasmáticas que contienen proteínas de unión a ARN y reclutamiento de placofilinas 1 y 3 para estresar gránulos". Biología Molecular de la Célula . 17 (3): 1388-1398. doi :10.1091/mbc.E05-08-0708. PMC 1382326 . PMID  16407409. 
  130. ^ Tourrière H, Chebli K, Zekri L, Courselaud B, Blanchard JM, Bertrand E, et al. (noviembre de 2023). "La endoribonucleasa G3BP asociada a RasGAP media el ensamblaje de gránulos de estrés". La revista de biología celular . 222 (11). doi :10.1083/jcb.200212128072023nuevo. PMC 10482220 . PMID  37672657. 
  131. ^ abc Hua Y, Zhou J (enero de 2004). "Rpp20 interactúa con SMN y se redistribuye en gránulos de SMN en respuesta al estrés". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 314 (1): 268–276. doi :10.1016/j.bbrc.2003.12.084. PMID  14715275.
  132. ^ abcd Kwon S, Zhang Y, Matthias P (diciembre de 2007). "La desacetilasa HDAC6 es un nuevo componente crítico de los gránulos de estrés implicados en la respuesta al estrés". Genes y desarrollo . 21 (24): 3381–3394. doi :10.1101/gad.461107. PMC 2113037 . PMID  18079183. 
  133. ^ ab Tsai WC, Reineke LC, Jain A, Jung SY, Lloyd RE (noviembre de 2017). "La histona arginina desmetilasa JMJD6 está vinculada al ensamblaje de gránulos de estrés mediante la desmetilación de la proteína G3BP1 que nuclea los gránulos de estrés". La Revista de Química Biológica . 292 (46): 18886–18896. doi : 10.1074/jbc.M117.800706 . PMC 5704473 . PMID  28972166. 
  134. ^ abcd Kobayashi T, Winslow S, Sunesson L, Hellman U, Larsson C (2012). "PKCα se une a G3BP2 y regula la formación de gránulos de estrés después del estrés celular". MÁS UNO . 7 (4): e35820. Código Bib : 2012PLoSO...735820K. doi : 10.1371/journal.pone.0035820 . PMC 3335008 . PMID  22536444. 
  135. ^ Matsuki H, Takahashi M, Higuchi M, Makokha GN, Oie M, Fujii M (febrero de 2013). "Tanto G3BP1 como G3BP2 contribuyen a la formación de gránulos de estrés". De genes a células . 18 (2): 135-146. doi : 10.1111/gtc.12023 . PMID  23279204. S2CID  11859927.
  136. ^ Folkmann AW, Wente SR (abril de 2015). "La hGle1A citoplasmática regula los gránulos de estrés mediante la modulación de la traducción". Biología Molecular de la Célula . 26 (8): 1476-1490. doi :10.1091/mbc.E14-11-1523. PMC 4395128 . PMID  25694449. 
  137. ^ abcdefghijklmnopqrst Zhang K, Daigle JG, Cunningham KM, Coyne AN, Ruan K, Grima JC, et al. (mayo de 2018). "El ensamblaje de gránulos de estrés altera el transporte nucleocitoplásmico". Celúla . 173 (4): 958–971.e17. doi :10.1016/j.cell.2018.03.025. PMC 6083872 . PMID  29628143. 
  138. ^ ab Tsai NP, Ho PC, Wei LN (marzo de 2008). "Regulación de la dinámica de los gránulos de estrés por la vía de señalización Grb7 y FAK". La Revista EMBO . 27 (5): 715–726. doi :10.1038/emboj.2008.19. PMC 2265756 . PMID  18273060. 
  139. ^ ab Krisenko MO, Higgins RL, Ghosh S, Zhou Q, Trybula JS, Wang WH, et al. (noviembre de 2015). "Se contrata a Syk para estresar los gránulos y promover su eliminación mediante la autofagia". La Revista de Química Biológica . 290 (46): 27803–27815. doi : 10.1074/jbc.M115.642900 . PMC 4646026 . PMID  26429917. 
  140. ^ Grousl T, Ivanov P, Malcova I, Pompach P, Frydlova I, Slaba R, et al. (2013). "La acumulación de factores de terminación y elongación de la traducción inducida por choque térmico precede al ensamblaje de gránulos de estrés en S. cerevisiae". MÁS UNO . 8 (2): e57083. Código Bib : 2013PLoSO...857083G. doi : 10.1371/journal.pone.0057083 . PMC 3581570 . PMID  23451152. 
  141. ^ Gonçalves K, Bressan GC, Saito A, Morello LG, Zanchin NI, Kobarg J (agosto de 2011). "Evidencia de la asociación de la proteína reguladora humana Ki-1/57 con la maquinaria traslacional". Cartas FEBS . 585 (16): 2556–2560. Código Bib : 2011FEBSL.585.2556G. doi : 10.1016/j.febslet.2011.07.010 . PMID  21771594.
  142. ^ ab Guil S, Long JC, Cáceres JF (agosto de 2006). "La relocalización de hnRNP A1 en los gránulos de estrés refleja un papel en la respuesta al estrés". Biología Molecular y Celular . 26 (15): 5744–5758. doi :10.1128/MCB.00224-06. PMC 1592774 . PMID  16847328. 
  143. ^ ab Dewey CM, Cenik B, Sephton CF, Dries DR, Mayer P, Good SK, et al. (Marzo de 2011). "El sorbitol, un nuevo factor de estrés oxidativo y osmótico fisiológico, dirige el TDP-43 a los gránulos de estrés". Biología Molecular y Celular . 31 (5): 1098-1108. doi :10.1128/MCB.01279-10. PMC 3067820 . PMID  21173160. 
  144. ^ Papadopoulou C, Ganou V, Patrinou-Georgoula M, Guialis A (enero de 2013). "Interacciones HuR-hnRNP y el efecto del estrés celular". Bioquímica Molecular y Celular . 372 (1–2): 137–147. doi :10.1007/s11010-012-1454-0. PMID  22983828. S2CID  16261648.
  145. ^ Naruse H, Ishiura H, Mitsui J, Date H, Takahashi Y, Matsukawa T, et al. (Enero de 2018). "Estudio epidemiológico molecular de la esclerosis lateral amiotrófica familiar en la población japonesa mediante secuenciación del exoma completo e identificación de una nueva mutación HNRNPA1". Neurobiología del envejecimiento . 61 : 255.e9–255.e16. doi :10.1016/j.neurobiolaging.2017.08.030. PMID  29033165. S2CID  38838445.
  146. ^ ab McDonald KK, Aulas A, Destroismaisons L, Pickles S, Beleac E, Camu W, et al. (Abril de 2011). "La proteína 43 de unión al ADN TAR (TDP-43) regula la dinámica de los gránulos de estrés mediante la regulación diferencial de G3BP y TIA-1". Genética Molecular Humana . 20 (7): 1400-1410. doi : 10.1093/hmg/ddr021 . hdl : 1866/5134 . PMID  21257637.
  147. ^ ab Fukuda T, Naiki T, Saito M, Irie K (febrero de 2009). "hnRNP K interactúa con la proteína 42 con motivo de unión a ARN y funciona en el mantenimiento del nivel de ATP celular durante condiciones de estrés". De genes a células . 14 (2): 113-128. doi : 10.1111/j.1365-2443.2008.01256.x . PMID  19170760. S2CID  205293176.
  148. ^ abcd Kedersha NL, Gupta M, Li W, Miller I, Anderson P (diciembre de 1999). "Las proteínas de unión a ARN TIA-1 y TIAR vinculan la fosforilación de eIF-2 alfa con el ensamblaje de gránulos de estrés de mamíferos". La revista de biología celular . 147 (7): 1431-1442. doi :10.1083/jcb.147.7.1431. PMC 2174242 . PMID  10613902. 
  149. ^ Ganassi M, Mateju D, Bigi I, Mediani L, Poser I, Lee HO, et al. (septiembre de 2016). "Una función de vigilancia del complejo acompañante HSPB8-BAG3-HSP70 garantiza la integridad y el dinamismo de los gránulos de tensión". Célula molecular . 63 (5): 796–810. doi : 10.1016/j.molcel.2016.07.021 . hdl : 11380/1127998 . PMID  27570075.
  150. ^ Mahboubi H, Moujaber O, Kodiha M, Stochaj U (marzo de 2020). "La co-chaperona HspBP1 es un componente novedoso de los gránulos de estrés que regula su formación". Células . 9 (4): 825. doi : 10.3390/celdas9040825 . PMC 7226807 . PMID  32235396. 
  151. ^ Wen X, Huang X, Mok BW, Chen Y, Zheng M, Lau SY y otros. (Abril de 2014). "NF90 ejerce actividad antiviral mediante la regulación de la fosforilación de PKR y los gránulos de estrés en las células infectadas". Revista de Inmunología . 192 (8): 3753–3764. doi : 10.4049/jimmunol.1302813 . PMID  24623135.
  152. ^ Brehm MA, Schenk TM, Zhou X, Fanick W, Lin H, Windhorst S, et al. (Diciembre de 2007). "Localización intracelular de la 2-quinasa Ins (1,3,4,5,6) P5 humana". La revista bioquímica . 408 (3): 335–345. doi :10.1042/BJ20070382. PMC 2267366 . PMID  17705785. 
  153. ^ Piotrowska J, Hansen SJ, Park N, Jamka K, Sarnow P, Gustin KE (abril de 2010). "Formación estable de gránulos de estrés de composición única en células infectadas por virus". Revista de Virología . 84 (7): 3654–3665. doi :10.1128/JVI.01320-09. PMC 2838110 . PMID  20106928. 
  154. ^ Henao-Mejía J, He JJ (noviembre de 2009). "Relocalización de Sam68 en gránulos de estrés en respuesta al estrés oxidativo mediante la formación de complejos con TIA-1". Investigación con células experimentales . 315 (19): 3381–3395. doi :10.1016/j.yexcr.2009.07.011. PMC 2783656 . PMID  19615357. 
  155. ^ Zhang H, Chen N, Li P, Pan Z, Ding Y, Zou D y col. (Julio de 2016). "La proteína nuclear Sam68 se recluta en los gránulos de estrés citoplasmático durante la infección por enterovirus 71". Patogénesis microbiana . 96 : 58–66. doi :10.1016/j.micpath.2016.04.001. PMID  27057671.
  156. ^ Rothé F, Gueydan C, Bellefroid E, Huez G, Kruys V (abril de 2006). "Identificación de proteínas de unión a FUSE como socios interactivos de proteínas TIA". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 343 (1): 57–68. doi :10.1016/j.bbrc.2006.02.112. PMID  16527256.
  157. ^ abcd Mahboubi H, Seganathy E, Kong D, Stochaj U (2013). "Identificación de nuevos componentes de gránulos de tensión que participan en el transporte nuclear". MÁS UNO . 8 (6): e68356. Código Bib : 2013PLoSO...868356M. doi : 10.1371/journal.pone.0068356 . PMC 3694919 . PMID  23826389. 
  158. ^ ab Fujimura K, Suzuki T, Yasuda Y, Murata M, Katahira J, Yoneda Y (julio de 2010). "Identificación de importina alfa1 como un nuevo componente de los gránulos de estrés del ARN". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Investigación de células moleculares . 1803 (7): 865–871. doi : 10.1016/j.bbamcr.2010.03.020 . PMID  20362631.
  159. ^ Yang R, Gaidamakov SA, Xie J, Lee J, Martino L, Kozlov G, et al. (febrero de 2011). "La proteína 4 relacionada con La se une a poli (A), interactúa con el dominio MLLE de la proteína de unión a poli (A) a través de un motivo variante PAM2w y puede promover la estabilidad del ARNm". Biología Molecular y Celular . 31 (3): 542–556. doi :10.1128/MCB.01162-10. PMC 3028612 . PMID  21098120. 
  160. ^ ab Balzer E, Moss EG (enero de 2007). "Localización del regulador del tiempo de desarrollo Lin28 en complejos mRNP, cuerpos P y gránulos de estrés". Biología del ARN . 4 (1): 16–25. doi : 10.4161/rna.4.1.4364 . PMID  17617744.
  161. ^ ab Ingelfinger D, Arndt-Jovin DJ, Lührmann R, Achsel T (diciembre de 2002). "Las proteínas humanas LSm1-7 se colocalizan con las enzimas que degradan el ARNm Dcp1/2 y Xrnl en distintos focos citoplasmáticos". ARN . 8 (12): 1489-1501. doi :10.1017/S1355838202021726. PMC 1370355 . PMID  12515382. 
  162. ^ Yang WH, Yu JH, Gulick T, Bloch KD, Bloch DB (abril de 2006). "La proteína 55 asociada a ARN (RAP55) se localiza en los cuerpos de procesamiento de ARNm y los gránulos de estrés". ARN . 12 (4): 547–554. doi :10.1261/rna.2302706. PMC 1421083 . PMID  16484376. 
  163. ^ ab Kawahara H, Imai T, Imataka H, ​​Tsujimoto M, Matsumoto K, Okano H (mayo de 2008). "La proteína de unión a ARN neuronal Musashi1 inhibe el inicio de la traducción al competir con eIF4G por PABP". La revista de biología celular . 181 (4): 639–653. doi :10.1083/jcb.200708004. PMC 2386104 . PMID  18490513. 
  164. ^ Yuan L, Xiao Y, Zhou Q, Yuan D, Wu B, Chen G, et al. (Enero de 2014). "El análisis proteómico revela que MAEL, un componente del nuage, interactúa con las proteínas granulares del estrés en las células cancerosas". Informes de Oncología . 31 (1): 342–350. doi : 10.3892/o.2013.2836 . PMID  24189637.
  165. ^ Seguin SJ, Morelli FF, Vinet J, Amore D, De Biasi S, Poletti A, et al. (Diciembre de 2014). "La inhibición de la autofagia, los lisosomas y la función VCP perjudica el ensamblaje de los gránulos de estrés". Muerte y diferenciación celular . 21 (12): 1838–1851. doi :10.1038/cdd.2014.103. PMC 4227144 . PMID  25034784. 
  166. ^ Ryu HH, Jun MH, Min KJ, Jang DJ, Lee YS, Kim HK y otros. (Diciembre de 2014). "La autofagia regula la esclerosis lateral amiotrófica fusionada en gránulos de estrés positivos para sarcoma en las neuronas". Neurobiología del envejecimiento . 35 (12): 2822–2831. doi :10.1016/j.neurobiolaging.2014.07.026. PMID  25216585. S2CID  36917292.
  167. ^ abc Wasserman T, Katsenelson K, Daniliuc S, Hasin T, Choder M, Aronheim A (enero de 2010). "Una nueva proteína de unión a quinasa N-terminal (JNK) c-Jun, WDR62, se recluta para estresar los gránulos y media una activación de JNK no clásica". Biología Molecular de la Célula . 21 (1): 117-130. doi :10.1091/mbc.E09-06-0512. PMC 2801705 . PMID  19910486. 
  168. ^ ab Courchet J, Buchet-Poyau K, Potemski A, Brès A, Jariel-Encontre I, Billaud M (noviembre de 2008). "La interacción con los adaptadores 14-3-3 regula la clasificación de la proteína de unión a ARN hMex-3B en distintas clases de gránulos de ARN". La Revista de Química Biológica . 283 (46): 32131–32142. doi : 10.1074/jbc.M802927200 . PMID  18779327.
  169. ^ Kuniyoshi K, Takeuchi O, Pandey S, Satoh T, Iwasaki H, Akira S, et al. (Abril de 2014). "Papel fundamental de la ubiquitina ligasa MEX3C de unión a ARN en la inmunidad innata antiviral mediada por RIG-I". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (15): 5646–5651. Código Bib : 2014PNAS..111.5646K. doi : 10.1073/pnas.1401674111 . PMC 3992669 . PMID  24706898. 
  170. ^ MacNair L, Xiao S, Miletic D, Ghani M, Julien JP, Keith J, et al. (Enero de 2016). "MTHFSD y DDX58 son nuevas proteínas de unión a ARN reguladas anormalmente en la esclerosis lateral amiotrófica". Cerebro . 139 (Parte 1): 86–100. doi : 10.1093/cerebro/awv308 . PMID  26525917.
  171. ^ abcdef Sfakianos AP, Mellor LE, Pang YF, Kritsiligkou P, Needs H, Abou-Hamdan H, et al. (noviembre de 2018). "La vía de la quinasa mTOR-S6 promueve el ensamblaje de gránulos de estrés". Muerte y diferenciación celular . 25 (10): 1766-1780. doi :10.1038/s41418-018-0076-9. PMC 6004310 . PMID  29523872. 
  172. ^ Yu C, York B, Wang S, Feng Q, Xu J, O'Malley BW (marzo de 2007). "Una función esencial del coactivador SRC-3 en la supresión de la traducción del ARNm de citoquinas y la respuesta inflamatoria". Célula molecular . 25 (5): 765–778. doi :10.1016/j.molcel.2007.01.025. PMC 1864954 . PMID  17349961. 
  173. ^ ab Furukawa MT, Sakamoto H, Inoue K (abril de 2015). "Interacción y colocalización de HERMES/RBPMS con NonO, PSF y G3BP1 en gránulos de RNP citoplasmáticos neuronales en células de la línea retiniana de ratón". De genes a células . 20 (4): 257–266. doi : 10.1111/gtc.12224 . PMID  25651939. S2CID  22403884.
  174. ^ Kang JS, Hwang YS, Kim LK, Lee S, Lee WB, Kim-Ha J, et al. (Marzo de 2018). "OASL1 atrapa los ARN virales en gránulos de estrés para promover respuestas antivirales". Moléculas y Células . 41 (3): 214–223. doi : 10.14348/molcells.2018.2293. PMC 5881095 . PMID  29463066. 
  175. ^ Wehner KA, Schütz S, Sarnow P (abril de 2010). "OGFOD1, un nuevo modulador de la fosforilación del factor de iniciación de la traducción 2alfa y la respuesta celular al estrés". Biología Molecular y Celular . 30 (8): 2006-2016. doi :10.1128/MCB.01350-09. PMC 2849474 . PMID  20154146. 
  176. ^ Bravard A, Campalans A, Vacher M, Gouget B, Levalois C, Chevillard S, et al. (Marzo de 2010). "Inactivación por oxidación y reclutamiento en gránulos de estrés de hOGG1 pero no de APE1 en células humanas expuestas a concentraciones subletales de cadmio". Investigación de mutaciones . 685 (1–2): 61–69. Código Bib : 2010MRFMM.685...61B. doi :10.1016/j.mrfmmm.2009.09.013. PMID  19800894.
  177. ^ Das R, Schwintzer L, Vinopal S, Aguado Roca E, Sylvester M, Oprisoreanu AM, et al. (junio de 2019). "Nuevas funciones de la enzima desubiquitilante OTUD4 en una red de proteína de ARN y gránulos de ARN". Revista de ciencia celular . 132 (12): jcs229252. doi :10.1242/jcs.229252. PMC 6602300 . PMID  31138677. 
  178. ^ abcdef Leung AK, Vyas S, Rood JE, Bhutkar A, Sharp PA, Chang P (mayo de 2011). "La poli (ADP-ribosa) regula las respuestas al estrés y la actividad de microARN en el citoplasma". Célula molecular . 42 (4): 489–499. doi :10.1016/j.molcel.2011.04.015. PMC 3898460 . PMID  21596313. 
  179. ^ ab Repici M, Hassanjani M, Maddison DC, Garção P, Cimini S, Patel B, et al. (Enero de 2019). "La proteína DJ-1 ligada a la enfermedad de Parkinson se asocia con gránulos citoplásmicos de mRNP durante el estrés y la neurodegeneración". Neurobiología Molecular . 56 (1): 61–77. doi :10.1007/s12035-018-1084-y. PMC 6334738 . PMID  29675578. 
  180. ^ Catara G, Grimaldi G, Schembri L, Spano D, Turacchio G, Lo Monte M, et al. (octubre de 2017). "La poli-ADP-ribosa producida por PARP1 provoca la translocación de PARP12 para estresar los gránulos y el deterioro de las funciones del complejo de Golgi". Informes científicos . 7 (1): 14035. Código bibliográfico : 2017NatSR...714035C. doi :10.1038/s41598-017-14156-8. PMC 5656619 . PMID  29070863. 
  181. ^ Bai Y, Dong Z, Shang Q, Zhao H, Wang L, Guo C, et al. (2016). "Pdcd4 participa en la formación de gránulos de estrés en respuesta a lipoproteínas de baja densidad oxidadas o una dieta rica en grasas". MÁS UNO . 11 (7): e0159568. Código Bib : 2016PLoSO..1159568B. doi : 10.1371/journal.pone.0159568 . PMC 4959751 . PMID  27454120. 
  182. ^ Kunde SA, Musante L, Grimme A, Fischer U, Müller E, Wanker EE, et al. (Diciembre de 2011). "La proteína de discapacidad intelectual PQBP1 ligada al cromosoma X es un componente de los gránulos de ARN neuronal y regula la aparición de gránulos de estrés". Genética Molecular Humana . 20 (24): 4916–4931. doi : 10.1093/hmg/ddr430 . PMID  21933836.
  183. ^ abc Turakhiya A, Meyer SR, Marincola G, Böhm S, Vanselow JT, Schlosser A, et al. (junio de 2018). "ZFAND1 recluta p97 y el proteasoma 26S para promover la eliminación de gránulos de estrés inducido por arsenito". Célula molecular . 70 (5): 906–919.e7. doi : 10.1016/j.molcel.2018.04.021 . PMID  29804830.
  184. ^ Yang F, Peng Y, Murray EL, Otsuka Y, Kedersha N, Schoenberg DR (diciembre de 2006). "La endonucleasa PMR1 unida a polisomas se dirige a los gránulos de estrés mediante la unión específica del estrés a TIA-1". Biología Molecular y Celular . 26 (23): 8803–8813. doi :10.1128/MCB.00090-06. PMC 1636822 . PMID  16982678. 
  185. ^ ab Takahashi M, Higuchi M, Matsuki H, Yoshita M, Ohsawa T, Oie M, et al. (febrero de 2013). "Los gránulos de estrés inhiben la apoptosis al reducir la producción de especies reactivas de oxígeno". Biología Molecular y Celular . 33 (4): 815–829. doi :10.1128/MCB.00763-12. PMC 3571346 . PMID  23230274. 
  186. ^ abc Park C, Choi S, Kim YE, Lee S, Park SH, Adelstein RS, et al. (septiembre de 2017). "Los gránulos de estrés contienen Rbfox2 con ARNm relacionados con el ciclo celular". Informes científicos . 7 (1): 11211. Código bibliográfico : 2017NatSR...711211P. doi :10.1038/s41598-017-11651-w. PMC 5593835 . PMID  28894257. 
  187. ^ ab Kucherenko MM, Shcherbata HR (enero de 2018). "La regulación miR-980 dependiente del estrés de Rbfox1 / A2bp1 promueve la formación de gránulos de ribonucleoproteína y la supervivencia celular". Comunicaciones de la naturaleza . 9 (1): 312. Código Bib : 2018NatCo...9..312K. doi :10.1038/s41467-017-02757-w. PMC 5778076 . PMID  29358748. 
  188. ^ Lin JC, Hsu M, Tarn WY (febrero de 2007). "El estrés celular modula la función de empalme de la proteína reguladora RBM4 en el control de la traducción". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 104 (7): 2235–2240. Código Bib : 2007PNAS..104.2235L. doi : 10.1073/pnas.0611015104 . PMC 1893002 . PMID  17284590. 
  189. ^ ab Bakkar N, Kousari A, Kovalik T, Li Y, Bowser R (julio de 2015). "RBM45 modula la respuesta antioxidante en la esclerosis lateral amiotrófica mediante interacciones con KEAP1". Biología Molecular y Celular . 35 (14): 2385–2399. doi :10.1128/MCB.00087-15. PMC 4475920 . PMID  25939382. 
  190. ^ ab Li Y, Collins M, Geiser R, Bakkar N, Riascos D, Bowser R (septiembre de 2015). "La homooligomerización de RBM45 media la asociación con proteínas ligadas a ALS y gránulos de estrés". Informes científicos . 5 : 14262. Código Bib : 2015NatSR...514262L. doi :10.1038/srep14262. PMC 4585734 . PMID  26391765. 
  191. ^ Farazi TA, Leonhardt CS, Mukherjee N, Mihailovic A, Li S, Max KE y col. (Julio de 2014). "Identificación del elemento de reconocimiento de ARN de la familia RBPMS de proteínas de unión a ARN y sus objetivos de ARNm en todo el transcriptoma". ARN . 20 (7): 1090-1102. doi :10.1261/rna.045005.114. PMC 4114688 . PMID  24860013. 
  192. ^ ab Athanasopoulos V, Barker A, Yu D, Tan AH, Srivastava M, Contreras N, et al. (mayo de 2010). "La familia de proteínas ROQUIN se localiza en los gránulos de estrés a través del dominio ROQ y se une a los ARNm diana". El Diario FEBS . 277 (9): 2109–2127. doi : 10.1111/j.1742-4658.2010.07628.x . PMID  20412057. S2CID  13387108.
  193. ^ Eisinger-Mathason TS, Andrade J, Groehler AL, Clark DE, Muratore-Schroeder TL, Pasic L, et al. (Septiembre de 2008). "Funciones codependientes de RSK2 y el factor promotor de la apoptosis TIA-1 en el ensamblaje de gránulos de estrés y la supervivencia celular". Célula molecular . 31 (5): 722–736. doi :10.1016/j.molcel.2008.06.025. PMC 2654589 . PMID  18775331. 
  194. ^ ab Baez MV, Boccaccio GL (diciembre de 2005). "Mammalian Smaug es un represor traslacional que forma focos citoplasmáticos similares a los gránulos de estrés". La Revista de Química Biológica . 280 (52): 43131–43140. doi : 10.1074/jbc.M508374200 . hdl : 20.500.12110/paper_00219258_v280_n52_p43131_Baez . PMID  16221671.
  195. ^ Lee YJ, Wei HM, Chen LY, Li C (enero de 2014). "Localización de SERBP1 en gránulos de estrés y nucléolos". El Diario FEBS . 281 (1): 352–364. doi : 10.1111/febrero.12606 . PMID  24205981. S2CID  20464730.
  196. ^ Omer A, Patel D, Lian XJ, Sadek J, Di Marco S, Pause A, et al. (mayo de 2018). "Los gránulos de estrés contrarrestan la senescencia mediante el secuestro de PAI-1". Informes EMBO . 19 (5): e44722. doi :10.15252/embr.201744722. PMC 5934773 . PMID  29592859. 
  197. ^ Jedrusik-Bode M, Studencka M, Smolka C, Baumann T, Schmidt H, Kampf J, et al. (noviembre de 2013). "La sirtuina SIRT6 regula la formación de gránulos de estrés en C. elegans y mamíferos". Revista de ciencia celular . 126 (parte 22): 5166–5177. doi : 10.1242/jcs.130708 . hdl : 11858/00-001M-0000-0014-C701-9 . PMID  24013546.
  198. ^ abc Brown JA, Roberts TL, Richards R, Woods R, Birrell G, Lim YC, et al. (noviembre de 2011). "Un papel novedoso para hSMG-1 en la formación de gránulos de estrés". Biología Molecular y Celular . 31 (22): 4417–4429. doi :10.1128/MCB.05987-11. PMC 3209244 . PMID  21911475. 
  199. ^ a b c Hua Y, Zhou J (August 2004). "Survival motor neuron protein facilitates assembly of stress granules". FEBS Letters. 572 (1–3): 69–74. Bibcode:2004FEBSL.572...69H. doi:10.1016/j.febslet.2004.07.010. PMID 15304326. S2CID 27599172.
  200. ^ Zou T, Yang X, Pan D, Huang J, Sahin M, Zhou J (May 2011). "SMN deficiency reduces cellular ability to form stress granules, sensitizing cells to stress". Cellular and Molecular Neurobiology. 31 (4): 541–550. doi:10.1007/s10571-011-9647-8. PMID 21234798. S2CID 8763933.
  201. ^ Gao X, Fu X, Song J, Zhang Y, Cui X, Su C, et al. (March 2015). "Poly(A)(+) mRNA-binding protein Tudor-SN regulates stress granules aggregation dynamics". The FEBS Journal. 282 (5): 874–890. doi:10.1111/febs.13186. PMID 25559396. S2CID 27524910.
  202. ^ Chang YW, Huang YS (2014). "Arsenite-activated JNK signaling enhances CPEB4-Vinexin interaction to facilitate stress granule assembly and cell survival". PLOS ONE. 9 (9): e107961. Bibcode:2014PLoSO...9j7961C. doi:10.1371/journal.pone.0107961. PMC 4169592. PMID 25237887.
  203. ^ Zhu CH, Kim J, Shay JW, Wright WE (2008). "SGNP: an essential Stress Granule/Nucleolar Protein potentially involved in 5.8s rRNA processing/transport". PLOS ONE. 3 (11): e3716. Bibcode:2008PLoSO...3.3716Z. doi:10.1371/journal.pone.0003716. PMC 2579992. PMID 19005571.
  204. ^ Berger A, Ivanova E, Gareau C, Scherrer A, Mazroui R, Strub K (2014). "Direct binding of the Alu binding protein dimer SRP9/14 to 40S ribosomal subunits promotes stress granule formation and is regulated by Alu RNA". Nucleic Acids Research. 42 (17): 11203–11217. doi:10.1093/nar/gku822. PMC 4176187. PMID 25200073.
  205. ^ Delestienne N, Wauquier C, Soin R, Dierick JF, Gueydan C, Kruys V (June 2010). "The splicing factor ASF/SF2 is associated with TIA-1-related/TIA-1-containing ribonucleoproteic complexes and contributes to post-transcriptional repression of gene expression". The FEBS Journal. 277 (11): 2496–2514. doi:10.1111/j.1742-4658.2010.07664.x. PMID 20477871. S2CID 24332251.
  206. ^ Fitzgerald KD, Semler BL (September 2013). "Poliovirus infection induces the co-localization of cellular protein SRp20 with TIA-1, a cytoplasmic stress granule protein". Virus Research. 176 (1–2): 223–231. doi:10.1016/j.virusres.2013.06.012. PMC 3742715. PMID 23830997.
  207. ^ Kano S, Nishida K, Kurebe H, Nishiyama C, Kita K, Akaike Y, et al. (February 2014). "Oxidative stress-inducible truncated serine/arginine-rich splicing factor 3 regulates interleukin-8 production in human colon cancer cells". American Journal of Physiology. Cell Physiology. 306 (3): C250–C262. doi:10.1152/ajpcell.00091.2013. PMID 24284797. S2CID 17352565.
  208. ^ Jayabalan AK, Sanchez A, Park RY, Yoon SP, Kang GY, Baek JH, et al. (July 2016). "NEDDylation promotes stress granule assembly". Nature Communications. 7: 12125. Bibcode:2016NatCo...712125J. doi:10.1038/ncomms12125. PMC 4935812. PMID 27381497.
  209. ^ a b Kukharsky MS, Quintiero A, Matsumoto T, Matsukawa K, An H, Hashimoto T, et al. (April 2015). "Calcium-responsive transactivator (CREST) protein shares a set of structural and functional traits with other proteins associated with amyotrophic lateral sclerosis". Molecular Neurodegeneration. 10: 20. doi:10.1186/s13024-015-0014-y. PMC 4428507. PMID 25888396.
  210. ^ Thomas MG, Martinez Tosar LJ, Desbats MA, Leishman CC, Boccaccio GL (February 2009). "Mammalian Staufen 1 is recruited to stress granules and impairs their assembly". Journal of Cell Science. 122 (Pt 4): 563–573. doi:10.1242/jcs.038208. PMC 2714435. PMID 19193871.
  211. ^ Quaresma AJ, Bressan GC, Gava LM, Lanza DC, Ramos CH, Kobarg J (April 2009). "Human hnRNP Q re-localizes to cytoplasmic granules upon PMA, thapsigargin, arsenite and heat-shock treatments". Experimental Cell Research. 315 (6): 968–980. doi:10.1016/j.yexcr.2009.01.012. PMID 19331829.
  212. ^ Liu-Yesucevitz L, Bilgutay A, Zhang YJ, Vanderweyde T, Vanderwyde T, Citro A, et al. (October 2010). "Tar DNA binding protein-43 (TDP-43) associates with stress granules: analysis of cultured cells and pathological brain tissue". PLOS ONE. 5 (10): e13250. Bibcode:2010PLoSO...513250L. doi:10.1371/journal.pone.0013250. PMC 2952586. PMID 20948999.
  213. ^ Freibaum BD, Chitta RK, High AA, Taylor JP (February 2010). "Global analysis of TDP-43 interacting proteins reveals strong association with RNA splicing and translation machinery". Journal of Proteome Research. 9 (2): 1104–1120. doi:10.1021/pr901076y. PMC 2897173. PMID 20020773.
  214. ^ a b Mackenzie IR, Nicholson AM, Sarkar M, Messing J, Purice MD, Pottier C, et al. (August 2017). "TIA1 Mutations in Amyotrophic Lateral Sclerosis and Frontotemporal Dementia Promote Phase Separation and Alter Stress Granule Dynamics". Neuron (Submitted manuscript). 95 (4): 808–816.e9. doi:10.1016/j.neuron.2017.07.025. PMC 5576574. PMID 28817800.
  215. ^ Khalfallah Y, Kuta R, Grasmuck C, Prat A, Durham HD, Vande Velde C (May 2018). "TDP-43 regulation of stress granule dynamics in neurodegenerative disease-relevant cell types". Scientific Reports. 8 (1): 7551. Bibcode:2018NatSR...8.7551K. doi:10.1038/s41598-018-25767-0. PMC 5953947. PMID 29765078.
  216. ^ Linder B, Plöttner O, Kroiss M, Hartmann E, Laggerbauer B, Meister G, et al. (October 2008). "Tdrd3 is a novel stress granule-associated protein interacting with the Fragile-X syndrome protein FMRP". Human Molecular Genetics. 17 (20): 3236–3246. doi:10.1093/hmg/ddn219. PMID 18664458.
  217. ^ a b Stoll G, Pietiläinen OP, Linder B, Suvisaari J, Brosi C, Hennah W, et al. (September 2013). "Deletion of TOP3β, a component of FMRP-containing mRNPs, contributes to neurodevelopmental disorders". Nature Neuroscience. 16 (9): 1228–1237. doi:10.1038/nn.3484. PMC 3986889. PMID 23912948.
  218. ^ a b Narayanan N, Wang Z, Li L, Yang Y (2017). "Arginine methylation of USP9X promotes its interaction with TDRD3 and its anti-apoptotic activities in breast cancer cells". Cell Discovery. 3: 16048. doi:10.1038/celldisc.2016.48. PMC 5206711. PMID 28101374.
  219. ^ Iannilli F, Zalfa F, Gartner A, Bagni C, Dotti CG (2013). "Cytoplasmic TERT Associates to RNA Granules in Fully Mature Neurons: Role in the Translational Control of the Cell Cycle Inhibitor p15INK4B". PLOS ONE. 8 (6): e66602. Bibcode:2013PLoSO...866602I. doi:10.1371/journal.pone.0066602. PMC 3688952. PMID 23825548.
  220. ^ Lee Y, Jonson PH, Sarparanta J, Palmio J, Sarkar M, Vihola A, et al. (March 2018). "TIA1 variant drives myodegeneration in multisystem proteinopathy with SQSTM1 mutations". The Journal of Clinical Investigation. 128 (3): 1164–1177. doi:10.1172/JCI97103. PMC 5824866. PMID 29457785.
  221. ^ Chang WL, Tarn WY (October 2009). "A role for transportin in deposition of TTP to cytoplasmic RNA granules and mRNA decay". Nucleic Acids Research. 37 (19): 6600–6612. doi:10.1093/nar/gkp717. PMC 2770677. PMID 19729507.
  222. ^ Guo L, Kim HJ, Wang H, Monaghan J, Freyermuth F, Sung JC, et al. (April 2018). "Nuclear-Import Receptors Reverse Aberrant Phase Transitions of RNA-Binding Proteins with Prion-like Domains". Cell. 173 (3): 677–692.e20. doi:10.1016/j.cell.2018.03.002. PMC 5911940. PMID 29677512.
  223. ^ Huang L, Wang Z, Narayanan N, Yang Y (April 2018). "Arginine methylation of the C-terminus RGG motif promotes TOP3B topoisomerase activity and stress granule localization". Nucleic Acids Research. 46 (6): 3061–3074. doi:10.1093/nar/gky103. PMC 5888246. PMID 29471495.
  224. ^ Schaefer M, Pollex T, Hanna K, Tuorto F, Meusburger M, Helm M, et al. (August 2010). "RNA methylation by Dnmt2 protects transfer RNAs against stress-induced cleavage". Genes & Development. 24 (15): 1590–1595. doi:10.1101/gad.586710. PMC 2912555. PMID 20679393.
  225. ^ Huang C, Chen Y, Dai H, Zhang H, Xie M, Zhang H, et al. (January 2020). "UBAP2L arginine methylation by PRMT1 modulates stress granule assembly". Cell Death and Differentiation. 27 (1): 227–241. doi:10.1038/s41418-019-0350-5. PMC 7205891. PMID 31114027.
  226. ^ Cirillo L, Cieren A, Barbieri S, Khong A, Schwager F, Parker R, et al. (February 2020). "UBAP2L Forms Distinct Cores that Act in Nucleating Stress Granules Upstream of G3BP1". Current Biology. 30 (4): 698–707.e6. Bibcode:2020CBio...30E.698C. doi:10.1016/j.cub.2019.12.020. PMID 31956030. S2CID 210597276.
  227. ^ Dao TP, Kolaitis RM, Kim HJ, O'Donovan K, Martyniak B, Colicino E, et al. (March 2018). "Ubiquitin Modulates Liquid-Liquid Phase Separation of UBQLN2 via Disruption of Multivalent Interactions". Molecular Cell. 69 (6): 965–978.e6. doi:10.1016/j.molcel.2018.02.004. PMC 6181577. PMID 29526694.
  228. ^ a b c Wang B, Maxwell BA, Joo JH, Gwon Y, Messing J, Mishra A, et al. (May 2019). "ULK1 and ULK2 Regulate Stress Granule Disassembly Through Phosphorylation and Activation of VCP/p97". Molecular Cell. 74 (4): 742–757.e8. doi:10.1016/j.molcel.2019.03.027. PMC 6859904. PMID 30979586.
  229. ^ a b Xie X, Matsumoto S, Endo A, Fukushima T, Kawahara H, Saeki Y, et al. (April 2018). "Deubiquitylases USP5 and USP13 are recruited to and regulate heat-induced stress granules through their deubiquitylating activities". Journal of Cell Science. 131 (8): jcs210856. doi:10.1242/jcs.210856. PMID 29567855.
  230. ^ Buchan JR, Kolaitis RM, Taylor JP, Parker R (June 2013). "Eukaryotic stress granules are cleared by autophagy and Cdc48/VCP function". Cell. 153 (7): 1461–1474. doi:10.1016/j.cell.2013.05.037. PMC 3760148. PMID 23791177.
  231. ^ Somasekharan SP, El-Naggar A, Leprivier G, Cheng H, Hajee S, Grunewald TG, et al. (March 2015). "YB-1 regulates stress granule formation and tumor progression by translationally activating G3BP1". The Journal of Cell Biology. 208 (7): 913–929. doi:10.1083/jcb.201411047. PMC 4384734. PMID 25800057.
  232. ^ a b c d Ries RJ, Zaccara S, Klein P, Olarerin-George A, Namkoong S, Pickering BF, et al. (July 2019). "m6A enhances the phase separation potential of mRNA". Nature. 571 (7765): 424–428. doi:10.1038/s41586-019-1374-1. PMC 6662915. PMID 31292544.
  233. ^ a b c d Fu Y, Zhuang X (September 2020). "m6A-binding YTHDF proteins promote stress granule formation". Nature Chemical Biology. 16 (9): 955–963. doi:10.1038/s41589-020-0524-y. PMC 7442727. PMID 32451507.
  234. ^ Anders M, Chelysheva I, Goebel I, Trenkner T, Zhou J, Mao Y, et al. (August 2018). "Dynamic m6A methylation facilitates mRNA triaging to stress granules". Life Science Alliance. 1 (4): e201800113. doi:10.26508/lsa.201800113. PMC 6238392. PMID 30456371.
  235. ^ Stöhr N, Lederer M, Reinke C, Meyer S, Hatzfeld M, Singer RH, et al. (November 2006). "ZBP1 regulates mRNA stability during cellular stress". The Journal of Cell Biology. 175 (4): 527–534. doi:10.1083/jcb.200608071. PMC 2064588. PMID 17101699.
  236. ^ Deigendesch N, Koch-Nolte F, Rothenburg S (2006). "ZBP1 subcellular localization and association with stress granules is controlled by its Z-DNA binding domains". Nucleic Acids Research. 34 (18): 5007–5020. doi:10.1093/nar/gkl575. PMC 1636418. PMID 16990255.
  237. ^ Stoecklin G, Stubbs T, Kedersha N, Wax S, Rigby WF, Blackwell TK, et al. (March 2004). "MK2-induced tristetraprolin:14-3-3 complexes prevent stress granule association and ARE-mRNA decay". The EMBO Journal. 23 (6): 1313–1324. doi:10.1038/sj.emboj.7600163. PMC 381421. PMID 15014438.
  238. ^ Holmes B, Artinian N, Anderson L, Martin J, Masri J, Cloninger C, et al. (January 2012). "Protor-2 interacts with tristetraprolin to regulate mRNA stability during stress". Cellular Signalling. 24 (1): 309–315. doi:10.1016/j.cellsig.2011.09.015. PMC 3205320. PMID 21964062.
  239. ^ Murata T, Morita N, Hikita K, Kiuchi K, Kiuchi K, Kaneda N (February 2005). "Recruitment of mRNA-destabilizing protein TIS11 to stress granules is mediated by its zinc finger domain". Experimental Cell Research. 303 (2): 287–299. doi:10.1016/j.yexcr.2004.09.031. PMID 15652343.

Further reading

External links

Laboratories: