Las espidroínas son las principales proteínas de la seda de araña . Los distintos tipos de seda de araña contienen distintas espidroínas, todas ellas miembros de una única familia de proteínas . [1] El tipo de espidroínas más investigado son las proteínas de seda ampuladas principales (MaSp) utilizadas en la construcción de la seda de las arañas de arrastre, el tipo de seda de araña más resistente. En un principio se pensaba que la fibra de seda de las arañas de arrastre estaba formada por dos tipos de espidroínas, la espidroína-1 (MaSp1) y la espidroína-2 (MaSp2), pero un análisis transcriptómico reciente de más de 1000 especies de arañas ha revelado que se expresan múltiples espidroínas, lo que la hace mucho más compleja. [2] [3] [4]
La espidroína forma parte de un gran grupo de proteínas llamadas escleroproteínas . Este grupo incluye otras proteínas estructurales insolubles como el colágeno y la queratina .
Una fibra de espidroína de dragalina es tan gruesa y resistente como una de acero, pero es más flexible. Puede estirarse hasta aproximadamente el 135% de su longitud original sin romperse. Sus propiedades la convierten en una excelente candidata para su uso en diversos campos científicos. [5]
Las espidroínas ampuladas mayores son proteínas grandes con una extensión de 250-350 kDa , con un promedio de 3500 aminoácidos . Representan una organización polimérica, basada principalmente en repeticiones en tándem altamente homogeneizadas . Hay 100 copias en tándem de 30 a 40 aminoácidos que repiten la secuencia y representan más del 90% de la secuencia proteica. [6] Los residuos de alanina y glicina son los aminoácidos más abundantes en estas proteínas. La alanina aparece en bloques de seis a catorce unidades que forman láminas β . Estos bloques de alanina pueden apilarse para crear estructuras cristalinas en la fibra, uniendo diferentes moléculas de proteína entre sí. La glicina está presente en diferentes motivos, como GGX y GPGXX (donde X = A, L, Q o Y), que también tienen estructuras secundarias específicas ( hélice 3 10 y espiral β, respectivamente). Las regiones ricas en glicina son más amorfas y contribuyen a la extensibilidad y flexibilidad. Algunas de las diferencias observadas entre la espidroína 1 y la espidroína 2 (las espidroínas ampuladas mayores más importantes) son el contenido de prolina , que es muy bajo en la primera pero significativo en la segunda, y los motivos . El motivo (GGX)n es característico en la espidroína 1, mientras que GPG y QQ son típicos en la espidroína 2.
Por otra parte, las espidroínas tienen dominios terminales amino (N) y carboxilo (C) no repetitivos de aproximadamente 150 y 100 aminoácidos respectivamente. Los dominios N- y C-terminales comparten poca semejanza, excepto que ambos son ricos en serina y ambos son estructuras secundarias α-helicoidales en gran parte anfipáticas . Estos dominios se conservan no solo entre la espidroína 1 y 2, sino también entre muchos tipos de seda y especies de arañas. Los datos experimentales muestran que los dominios N- y C-terminales contribuyen al ensamblaje de la fibra. [7] El dominio C-terminal está involucrado en la transición organizada de una solución de espidroína soluble a una fibra insoluble durante el hilado. [8] En el dominio N-terminal , hay péptidos señal que regulan la secreción de espidroína de las células de la glándula de seda. [9] [10]
Cada araña teje una multitud de tipos de seda, y cada tipo emerge de su propio conjunto distintivo de glándulas de seda abdominales . Esta compleja maquinaria de seda permite a las arañas utilizar sedas para tareas específicas (por ejemplo, para el ensamblaje de la tela, la construcción de la cápsula de huevos, el envoltorio de presas, etc.). [10] Los diferentes tipos de seda (seda ampulada mayor, seda ampulada menor, seda flageliforme, seda aciniforme, seda tubiliforme, seda piriforme y seda agregada) [11] están compuestos de diferentes tipos de proteínas.
La seda de la araña de arrastre está formada principalmente por proteínas espidroína. Es un tipo de seda ampulada mayor y se produce en la glándula ampulada mayor. La seda de la araña de arrastre se utiliza no solo para construir el marco exterior y los radios de la telaraña en forma de orbe, sino también como una cuerda de salvamento colgante que permite a la araña evadir y/o escapar de los depredadores. [12] La glándula ampulada mayor que produce esta seda está formada por tres secciones principales: una bolsa central (zona B) flanqueada por una cola (zona A) y un conducto que se dirige hacia la salida. La cola secreta la mayor parte de la “droga de hilado”, una solución que contiene las moléculas de proteína que constituirán la fibra de seda. El saco es el principal depósito de almacenamiento.
El epitelio de la zona A está formado por altas columnas de células secretoras de un solo tipo, repletas de gránulos secretores. El componente principal de estas células que secretan la solución de fibroína es una proteína de 275 kDa que contiene los polipéptidos espidroína I y espidroína II. El resultado de estas células es una solución acuosa y muy viscosa de alrededor del 50% de proteína (principalmente espidroína). El producto secretado constituye la seda dragline, la estructura principal.
Esta emulsión proteica altamente viscosa fluye hacia la zona B, donde está cubierta por glicoproteínas . Después de salir de esta bolsa, el líquido se canaliza hacia el estrecho conducto. A medida que la solución proteica gelatinosa se mueve hacia el conducto, las espidroínas y glicoproteínas integrales se distorsionan gradualmente en figuras largas, delgadas y alineadas con la dirección del flujo. Luego, se estiran y se alinean de una manera que eventualmente les permitirá crear fuertes enlaces intermoleculares. Después de diferentes procesos, la seda se extiende en el canal de hilado para formar un hilo extremadamente resistente .
En la última década se han realizado muchas investigaciones sobre la proteína espidroína y la seda de araña con el fin de aprovechar algunas de sus propiedades, como su elasticidad y resistencia. La seda de araña se utiliza en diferentes industrias y su gama de aplicaciones en biomedicina aumenta cada día. Por ejemplo, la industria militar y de defensa utilizan chalecos antibalas fabricados con estas fibras.
La espidroína recombinante se ha obtenido con éxito tanto en células eucariotas como procariotas, aunque el procedimiento ha presentado algunas dificultades debido a la longitud de la secuencia génica. Gracias a los trabajos de expresión y clonación, es posible obtener una producción a gran escala de espidroína, lo que ofrece nuevas oportunidades para la fabricación de nuevos biomateriales. [13] Se han realizado intentos de generar plantas transgénicas de tabaco y patata que expresan cantidades notables de proteínas dragline recombinantes de Nephila clavipes. [14]
Además, las fibras desarrolladas a partir de la espidroína son toleradas in vitro , en cultivos celulares e in vivo, en animales como los cerdos, ya que no se han observado signos de respuesta inflamatoria ni de reacción corporal a estas fibras. Estos resultados sugieren que podrían utilizarse en medicina sin riesgo de problemas de biocompatibilidad y, por lo tanto, potencialmente conducir a muchas nuevas oportunidades en ingeniería de tejidos y medicina regenerativa.
La forma en que las arañas producen espidroína en micelas ha inspirado un método de producción masiva de proteínas recombinantes. Mediante la fusión de un mutante de carga invertida e insensible al pH del dominio N-terminal de la espidroína con las proteínas a producir, se pueden producir proteínas mucho más solubles en E. coli . [15]
Las proteínas de seda presentes en otros tipos de seda de araña también se denominan ocasionalmente espidroínas. Entre ellas se encuentran la proteína de seda tubuliforme (TuSP), la proteína de seda flageliforme (Flag; O44358 - Q9NHW4 - O44359 ), las proteínas de seda ampulladas menores (MiSp; K4MTL7 ), la proteína de seda aciniforme (AcSP), la proteína de seda piriforme (PySp) y el pegamento de seda agregado (ASG2/AgSp). Estas diferentes proteínas de seda, junto con MaSP, muestran cierto nivel de homología entre sí, en dominios proteicos, repeticiones y promotores, pero también tienen sus propias características y variaciones únicas en estas partes para cumplir con sus diferentes funciones. [16] [17] [18] Estas similitudes apuntan a un origen común de las proteínas que se encuentran en todos estos diferentes tipos de sedas. [1] [10]
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En julio de 2020, un equipo de investigadores de RIKΞN informó que lograron utilizar una variante genéticamente alterada de R. sulfidophilum para producir espidroínas. [19] [20]
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