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Motivo de reconocimiento de ARN

Arquitectura típica de un dominio RRM, con una hoja beta antiparalela de cuatro cadenas, apilada sobre dos hélices alfa

El motivo de reconocimiento de ARN, RNP-1, es un supuesto dominio de unión a ARN de aproximadamente 90 aminoácidos que se sabe que se unen a ARN monocatenarios. Se encontró en muchas proteínas eucariotas . [1] [2] [3]

El grupo más grande de proteínas de unión a ARN monocatenario es la familia del motivo de reconocimiento de ARN eucariótico (RRM) que contiene una secuencia consenso RNP-1 de ocho aminoácidos. [4] [5]

Las proteínas RRM tienen una variedad de preferencias y funciones de unión al ARN, e incluyen ribonucleoproteínas nucleares heterogéneas ( hnRNP ), proteínas implicadas en la regulación del empalme alternativo (SR, U2AF2 , Sxl), componentes proteicos de pequeñas ribonucleoproteínas nucleares (U1 y U2 snRNP ) y proteínas que regulan la estabilidad y traducción del ARN ( PABP , La, Hu). [2] [3] [5] El RRM en el factor auxiliar de snRNP del factor de empalme heterodimérico U2 parece tener dos dominios similares a RRM con características especializadas para el reconocimiento de proteínas. [6] El motivo también aparece en algunas proteínas de unión a ADN monocatenarias.

El RRM típico consta de cuatro cadenas beta antiparalelas y dos hélices alfa dispuestas en un pliegue beta-alfa-beta-beta-alfa-beta con cadenas laterales que se apilan con bases de ARN. En algunos casos, hay una tercera hélice presente durante la unión del ARN. [7] El RRM se analiza en varias publicaciones. [8] [9] [10]

Proteínas humanas que contienen este dominio.

A2BP1 ; ACF ; BOLL ; BRUNOL4 ; BRUNOL5; BRUNOL6; CCBL2; CGI-96; CIRBP ; CNOT4 ; CPEB2; CPEB3; CPEB4; CPSF7 ; CSTF2 ; CSTF2T ; CUGBP1 ; CUGBP2 ; D10S102; DAZ1 ; DAZ2 ; DAZ3 ; DAZ4; DAZAP1 ; DAZL ; ADNJC17; No molestar1; EIF3S4; EIF3S9; FEI4B ; EIF4H ; ELAVL1 ; ELAVL2 ; ELAVL3 ; ELAVL4 ; ENOX1; ENOX2 ; EWSR1 ; FUS ; FUSIP1 ; G3BP; G3BP1 ; G3BP2 ; GRSF1; HNRNPL ; HNRPA0; HNRPA1 ; HNRPA2B1 ; HNRPA3 ; HNRPAB ; HNRPC ; HNRPCL1; HNRPD ; HNRPDL ; HNRPF ; HNRPH1 ; HNRPH2 ; HNRPH3 ; HNRPL; HNRPLL; HNRPM; HNRPR; HRNBP1; HSU53209; HTATSF1 ; IGF2BP1 ; IGF2BP2 ; IGF2BP3 ; LARP7; MKI67IP ; MSI1 ; MSI2 ; MSSP-2; MTHFSD; MIEF2 ; NCBP2; NCL ; NOL8 ; NO NO ; P14; PABPC1 ; PABPC1L; PABPC3 ; PABPC4 ; PABPC5 ; PABPN1 ; POLDIP3 ; PPARGC1; PPARGC1A ; PPARGC1B ; PPIE ; PPIL4 ; PPRC1 ; PSPC1; PTBP1 ; PTBP2 ; PUF60 ; RALY ; RALILO ; RAVER1 ; RAVER2; RBM10 ; RBM11 ; RBM12; RBM12B; RBM14 ; RBM15 ; RBM15B; RBM16; RBM17 ; RBM18; RBM19 ; RBM22 ; RBM23 ; RBM24; RBM25 ; RBM26 ; RBM27; RBM28 ; RBM3 ; RBM32B; RBM33 ; RBM34 ; RBM35A; RBM35B; RBM38; RBM39 ; RBM4 ; RBM41; RBM42; RBM44; RBM45; RBM46; RBM47 ; RBM4B; RBM5 ; RBM7 ; RBM8A ; RBM9 ; RBMS1 ; RBMS2; RBMS3 ; RBMX ; RBMX2; RBMXL2; RBMY1A1 ; RBMY1B; RBMY1E; RBMY1F; RBMY2FP; RBPMS ; RBPMS2; RDBP ; RNPC3; RNPC4; RNPS1 ; VARILLA1; SAFB ; SAFB2 ; SART3 ; SETD1A ; SF3B14 ; SF3B4 ; SFPQ ; SFRS1 ; SFRS10 ; SFRS11 ; SFRS12 ; SFRS15; SFRS2 ; SFRS2B; SFRS3 ; SFRS4 ; SFRS5 ; SFRS6 ; SFRS7 ; SFRS9 ; SLIP; SLTM; SNRP70 ; SNRPA ; SNRPB2 ; GASTAR ; SR140 ; SRRP35; SSB ; SINCRIPCIÓN ; TAF15 ; TARBP ; THOC4 ; TIA1 ; TIAL1 ; TNRC4; TNRC6C; TRA2A ; TRSPAP1; TUT1; U1SNRNPBP; U2AF1 ; U2AF2 ; UHMK1 ; ZCRB1; ZNF638 ; ZRSR1 ; ZRSR2 ;

Referencias

  1. ^ Swanson MS, Dreyfuss G, Pinol-Roma S (1988). "Partículas heterogéneas de ribonucleoproteína nuclear y la vía de formación de ARNm". Tendencias Bioquímica. Ciencia . 13 (3): 86–91. doi :10.1016/0968-0004(88)90046-1. PMID  3072706.
  2. ^ ab Keene JD, Chambers JC, Kenan D, Martin BJ (1988). "Estructura genómica y dominios de secuencia de aminoácidos del autoantígeno La humano". J. Biol. química . 263 (34): 18043–51. doi : 10.1016/S0021-9258(19)81321-2 . PMID  3192525.
  3. ^ ab Davis RW, Sachs AB, Kornberg RD (1987). "Un único dominio de proteína de unión a poli(A) de levadura es necesario y suficiente para la unión del ARN y la viabilidad celular". Mol. Celúla. Biol . 7 (9): 3268–76. doi :10.1128/mcb.7.9.3268. PMC 367964 . PMID  3313012. 
  4. ^ Bandziulis RJ, Swanson MS, Dreyfuss G (1989). "Proteínas de unión a ARN como reguladores del desarrollo". Desarrollo de genes . 3 (4): 431–437. doi : 10.1101/gad.3.4.431 . PMID  2470643.
  5. ^ ab Keene JD, Consulta CC, Bentley RC (1989). "Un motivo de reconocimiento de ARN común identificado dentro de un dominio de unión a ARN U1 definido de la proteína snRNP 70K U1". Celúla . 57 (1): 89-101. doi :10.1016/0092-8674(89)90175-X. PMID  2467746. S2CID  22127152.
  6. ^ Señor verde, Kielkopf CL, Lucke S (2004). "Motivos de homología U2AF: reconocimiento de proteínas en el mundo RRM". Desarrollo de genes . 18 (13): 1513-1526. doi :10.1101/gad.1206204. PMC 2043112 . PMID  15231733. 
  7. ^ Kumar S, Birney E, Krainer AR (1993). "Análisis del motivo de reconocimiento de ARN y los dominios RS y RGG: conservación en factores de empalme de pre-ARNm de metazoos". Ácidos nucleicos Res . 21 (25): 5803–5816. doi :10.1093/nar/21.25.5803. PMC 310458 . PMID  8290338. 
  8. ^ Keene JD, Kenan DJ, Consulta CC (1991). "Reconocimiento de ARN: hacia la identificación de determinantes de especificidad". Tendencias Bioquímica. Ciencia . 16 (6): 214–20. doi :10.1016/0968-0004(91)90088-d. PMID  1716386.
  9. ^ Allain FH, Domínguez C, Maris C (2005). "El motivo de reconocimiento de ARN, una plataforma plástica de unión a ARN para regular la expresión génica postranscripcional". FEBS J. 272 (9): 2118–31. doi :10.1111/j.1742-4658.2005.04653.x. PMID  15853797. S2CID  46680279.
  10. ^ Teplova M, Yuan YR, Patel DJ, Malinina L, Teplov A, Phan AT, Ilin S (2006). "Base estructural para el reconocimiento y secuestro del extremo UUU (OH) 3 'de las transcripciones nacientes de la ARN polimerasa III por La, un autoantígeno de la enfermedad reumática". Mol. Celúla . 21 (1): 75–85. doi :10.1016/j.molcel.2005.10.027. PMC 4689297 . PMID  16387655. 

enlaces externos

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