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Dominio de unión a fosfotirosina

En biología molecular, los dominios de unión a la fosfotirosina son dominios proteicos que se unen a la fosfotirosina .

El dominio de unión a la fosfotirosina (PTB, también dominio de interacción con fosfotirosina o PI) en la proteína tensina tiende a encontrarse en el extremo C. La tensina es una proteína multidominio que se une a los filamentos de actina y funciona como una molécula de adhesión focal (las adhesiones focales son regiones de la membrana plasmática a través de las cuales las células se unen a la matriz extracelular). La tensina humana tiene sitios de unión a la actina , un dominio SH2 ( Pfam PF00017) y una región similar al supresor tumoral PTEN . [2] El dominio PTB interactúa con las colas citoplasmáticas de la integrina beta uniéndose a un motivo NPXY. [3]

El dominio de unión a fosfotirosina del sustrato-1 del receptor de insulina no está relacionado con el dominio de unión a fosfotirosina de la tensina. Las proteínas del sustrato-1 del receptor de insulina contienen tanto un dominio de homología de pleckstrina como un dominio de unión a fosfotirosina (PTB). Los dominios PTB facilitan la interacción con el receptor de insulina fosforilado en tirosina activado . El dominio PTB está situado hacia el extremo N. Dos argininas en este dominio son responsables de unir por puentes de hidrógeno los residuos de fosfotirosina en un péptido Ac -LYASSNPApY- NH2 en la región yuxtamembrana del receptor de insulina. Las interacciones posteriores a través de moléculas de agua "puenteadas" están coordinadas por los residuos Asn y Ser. [4] El dominio PTB tiene una estructura compacta de sándwich beta de 7 hebras , cubierta por una hélice C-terminal . El péptido sustrato encaja en una hendidura superficial en forma de L formada a partir de la hélice C-terminal y las hebras 5 y 6. [5]

Proteínas humanas que contienen estos dominios

APBA1 ; APBA2 ; APBA3 ; APLIC1 ; EPS8 ; EPS8L1 ; EPS8L2 ; EPS8L3 ; TENC1 ; SNT; TNS1 ; TNS3; TNS4 ; DOK1 ; DOK2 ; DOK3 ; DOK4 ; DOK5 ; DOK6 ; DOK7 ; FRS2 ; FRS3 ; IRS1 ; IRS2 ; IRS4 ; NOS1AP ; TLN1 ; TLN2

Véase también

Referencias

  1. ^ McCleverty CJ, Lin DC, Liddington RC (junio de 2007). "Estructura del dominio PTB de la tensina 1 y un modelo para su reclutamiento en adherencias fibrilares". Protein Sci . 16 (6): 1223–9. doi :10.1110/ps.072798707. PMC  2206669 . PMID  17473008.
  2. ^ Chen H, Ishii A, Wong WK, Chen LB, Lo SH (octubre de 2000). "Caracterización molecular de la tensina humana". Biochem. J. 351 ( 2): 403–11. doi :10.1042/0264-6021:3510403. PMC 1221376. PMID  11023826 . 
  3. ^ Lo SH (enero de 2004). "Tensin". Int. J. Biochem. Cell Biol . 36 (1): 31–4. doi :10.1016/S1357-2725(03)00171-7. PMID  14592531.
  4. ^ Eck MJ, Dhe-Paganon S, Trub T, Nolte RT, Shoelson SE (mayo de 1996). "Estructura del dominio PTB de IRS-1 unido a la región yuxtamembrana del receptor de insulina". Cell . 85 (5): 695–705. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81236-2 . PMID  8646778. S2CID  8896348.
  5. ^ Zhou MM, Huang B, Olejniczak ET, Meadows RP, Shuker SB, Miyazaki M, Trub T, Shoelson SE, Fesik SW (abril de 1996). "Base estructural para el reconocimiento del fosfopéptido del receptor de IL-4 por el dominio PTB de IRS-1". Nat. Struct. Biol . 3 (4): 388–93. doi :10.1038/nsb0496-388. PMID  8599766. S2CID  41440041.

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