En biología molecular, el dominio proteico VHS tiene aproximadamente 140 residuos de longitud. Su nombre es un acrónimo derivado de su presencia en V PS-27, H rs y S TAM. Es un dominio que se encuentra comúnmente en el extremo N de muchas proteínas. [1]
Función
Se cree que los dominios VHS son muy importantes en el tráfico vesicular, en particular, ayudando a la orientación de la membrana y al reconocimiento de carga. [1]
Estructura
La resolución de la estructura cristalina del dominio VHS de Hrs de Drosophila y TOM1 humano reveló que consta de ocho hélices dispuestas en una superhélice de doble capa. [2] La existencia de parches conservados de residuos en la superficie del dominio sugiere que los dominios VHS pueden estar involucrados en el reconocimiento y acoplamiento proteína-proteína . En general, la similitud de secuencias es baja (aproximadamente 25%) entre los miembros de la familia de dominios.
Clasificación
Según las regiones que rodean el dominio, las proteínas VHS se pueden dividir en 4 grupos: [1]
- STAM /EAST/ STAM2 (Hbp) que comparten la composición del dominio VHS- SH3 - ITAM y llevan uno o dos motivos que interactúan con la ubiquitina
- Proteínas con un dominio FYVE (INTERPRO) C-terminal a VHS que también llevan uno o dos motivos que interactúan con la ubiquitina
- Proteínas GGA con una composición de dominio VHS-GAT (GGA y Tom1) dominio de homología
- Dominio VHS solo o en combinación con dominios distintos a los enumerados anteriormente
El dominio VHS siempre se encuentra en el extremo N-terminal de las proteínas, lo que sugiere que dicha topología es importante para la función. Se considera que el dominio tiene una función general de reconocimiento de carga/direccionamiento a la membrana en el tráfico vesicular . [3]
Referencias
- ^ abc Lohi O, Poussu A, Mao Y, Quiocho F, Lehto VP (2002). "Dominio VHS: un estibador de líneas vesiculares". FEBS Lett . 513 (1): 19–23. doi :10.1016/s0014-5793(01)03287-2. PMID 11911875. S2CID 10894998.
- ^ Mao Y, Nickitenko A, Duan X, Lloyd TE, Wu MN, Bellen H, Quiocho FA (febrero de 2000). "Estructura cristalina de los dominios en tándem VHS y FYVE de Hrs, una proteína implicada en el tráfico de membranas y la transducción de señales". Celúla . 100 (4): 447–56. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80680-7 . PMID 10693761. S2CID 4979735.
- ^ Misra S, Beach BM, Hurley JH (septiembre de 2000). "Estructura del dominio VHS de Tom1 humano (objetivo de myb 1): información sobre interacciones con proteínas y membranas". Bioquímica . 39 (37): 11282–90. doi :10.1021/bi0013546. PMID 10985773.
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