Dominio RhoGEF

Dominio proteico

"El dominio RhoGEF describe dos dominios estructurales distintos con actividad del factor de intercambio de nucleótidos de guanina (GEF) para regular pequeñas GTPasas en la familia Rho" . Las GTPasas pequeñas Rho son inactivas cuando se unen al PIB pero activas cuando se unen al GTP ; Los dominios RhoGEF en las proteínas pueden promover la liberación de GDP y la unión de GTP para activar miembros específicos de la familia Rho, incluidos RhoA , Rac1 y Cdc42 .

La clase más grande de RhoGEF está compuesta por proteínas que contienen el dominio de " homología Dbl " ( DH ), que casi siempre se encuentra junto con un dominio de homología de pleckstrina (PH) para formar una estructura de dominio combinada DH/PH. ^{[2] [3]}

Una clase distinta de RhoGEF son aquellas proteínas que contienen el dominio DOCK/CZH/DHR-2 . Esta estructura no tiene similitud de secuencia con los dominios de homología DBL. ^[4]

Proteínas humanas que contienen dominio DH/PH RhoGEF

ABR; AKAP13/ARHGEF13/Lbc ; ELA2 ; ELA2CL; ARHGEF1/p115-RhoGEF ; ARHGEF10 ; ARHGEF10L; ARHGEF11/PDZ-RhoGEF. ; ARHGEF12/LARG ; ARHGEF15; ARHGEF16; ARHGEF17; ARHGEF18; ARHGEF19; ARHGEF2 ; ARHGEF25; ARHGEF26; ARHGEF28; ARHGEF3 ; ARHGEF33; ARHGEF35 ; ARHGEF37; ARHGEF38; ARHGEF39; ARHGEF4 ; ARHGEF40; ARHGEF5 ; ARHGEF6/alfa-PIX ; ARHGEF7/beta-PIX ; ARHGEF9 ; BCR ; DNMBP; ECT2 ; ECT2L ; FARP1 ; FARP2 ; DGF1 ; GFD2 ; DGF3 ; GFD4 ; DGF5; DGF6; ITSN1/Intersectina 1 ; ITSN2/Intersectina 2 ; KALRN/Kalirin ; MCF2 ; MCF2L ; MCF2L2; RED1 ; NGEF ; OBSCN ; PLEKHG1; PLEKHG2 ; PLEKHG3; PLEKHG4 ; PLEKHG4B; PLEKHG5 ; PLEKHG6; PREX1 ; PREX2 ; RASGRF1 ; RASGRF2 ; SPATA13 ; TIAM1 ; TIAM2; TRÍO ; VAV1 ; VAV2 ; VAV3 .

Proteínas humanas que contienen el dominio DOCK/CZH RhoGEF

MUELLE1/MUELLE180 ; MUELLE2 ; MUELLE3/MOCA ; MUELLE4 ; MUELLE5 ; MUELLE6/ZIR1 ; MUELLE7/ZIR2 ; MUELLE8/ZIR3 ; DOCK9/Zizimin1 ; DOCK10/Zizimin2 ; DOCK11/Zizimin3

Ver también

• GTPasa
• GTPasa pequeña
• Factor de intercambio de nucleótidos de guanina
• Familia Rho de GTPasas

Referencias

1. Soisson SM, Nimnual AS, Uy M, Bar-Sagi D, Kuriyan J (octubre de 1998). "Estructura cristalina de los dominios de homología Dbl y pleckstrina del hijo humano de la proteína sin siete". Celúla . 95 (2): 259–68. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81756-0 . PMID  9790532. S2CID  11868669.
2. Fuerte P, Blangy A (junio de 2017). "El panorama evolutivo de las familias RhoGEF similares a Dbl: adaptación de las células eucariotas a las señales ambientales". Biología y evolución del genoma . 9 (6): 1471-1486. doi :10.1093/gbe/evx100. PMC 5499878 . PMID  28541439. 
3. Cerione RA, Zheng Y (abril de 1996). "La familia de oncogenes Dbl". Opinión actual en biología celular . 8 (2): 216–22. doi : 10.1016/s0955-0674(96)80068-8 . PMID  8791419.
4. Côté JF, Vuori K (diciembre de 2002). "Identificación de una superfamilia conservada evolutivamente de proteínas relacionadas con DOCK180 con actividad de intercambio de nucleótidos de guanina". Revista de ciencia celular . 115 (parte 24): 4901–13. doi : 10.1242/jcs.00219 . PMID  12432077.

Otras lecturas

• Hart MJ, Eva A, Evans T, Aaronson SA, Cerione RA (noviembre de 1991). "Catálisis del intercambio de nucleótidos de guanina en la proteína CDC42Hs por el producto del oncogén dbl". Naturaleza . 354 (6351): 311–4. doi :10.1038/354311a0. PMID  1956381. S2CID  4240053.
• Tan EC, Leung T, Manser E, Lim L (diciembre de 1993). "El gen relacionado con la región del grupo de puntos de interrupción activo humano codifica una proteína cerebral con homología con las proteínas de intercambio de nucleótidos de guanina y las proteínas activadoras de GTPasa". La Revista de Química Biológica . 268 (36): 27291–8. doi : 10.1016/S0021-9258(19)74248-3 . PMID  8262969.
• Soisson SM, Nimnual AS, Uy M, Bar-Sagi D, Kuriyan J (octubre de 1998). "Estructura cristalina de los dominios de homología Dbl y pleckstrina del hijo humano de la proteína sin siete". Celúla . 95 (2): 259–68. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81756-0 . PMID  9790532. S2CID  11868669.