En biología molecular, el dominio caché es un dominio proteico extracelular que se predice que tiene un papel en el reconocimiento de moléculas pequeñas en una amplia gama de proteínas, incluida la subunidad alfa-2delta del canal de Ca2+ dependiente de voltaje sensible a la dihidropiridina animal y varias bacterias. receptores de quimiotaxis . El nombre Cache proviene de los canales de calcio CA y los receptores de motaxis CHE . Este dominio consta de una parte N-terminal con tres hebras previstas y una hélice alfa , y una parte C-terminal con una díada de hebras seguida de una región relativamente no estructurada. La porción N-terminal del dominio caché (no permutado) contiene tres hebras previstas que podrían formar una hoja análoga a la presente en el núcleo de la estructura del dominio PAS . Los dominios de caché están particularmente extendidos en bacterias como Vibrio cholerae . Las subunidades alfa-2delta del canal de calcio animal podrían haber adquirido parte de sus dominios extracelulares de una fuente bacteriana . [1] El dominio Cache parece haber surgido del pliegue GAF-PAS a pesar de sus funciones divergentes. [2]