Una proteína dodecamérica tiene una estructura cuaternaria que consta de 12 subunidades proteicas en un complejo . Los complejos dodecaméricanos pueden tener varias " topologías " de subunidades , pero normalmente solo se observan algunas de las disposiciones de subunidades teóricamente posibles en las estructuras proteínicas .
Un dodecámero (proteína) es un complejo proteico con 12 subunidades proteicas.
Una disposición común de subunidades implica una distribución tetraédrica de trímeros de subunidades (o simetría de 3-4 puntos ). Otra disposición observada de subunidades coloca dos anillos de seis subunidades uno al lado del otro a lo largo del eje séxtuple (o simetría de 2-6 puntos).
Cuando varias copias de un polipéptido codificado por un gen forman un agregado, esta estructura proteica se denomina multímero. Cuando un multímero se forma a partir de polipéptidos producidos por dos alelos mutantes diferentes de un gen en particular, el multímero mixto puede exhibir una mayor actividad funcional que los multímeros no mezclados formados por cada uno de los mutantes por separado. En tal caso, el fenómeno se denomina complementación intragénica o complementación interalélica. [1]
La propionil-CoA carboxilasa (PCC) es un heteropolímero dodecamérico compuesto por subunidades α y β en una estructura α6β6. Las mutaciones en la PCC, ya sea en la subunidad α (PCCα) o en la subunidad β (PCCβ), pueden causar acidemia propiónica en humanos. Cuando se fusionaron en combinaciones de pares diferentes líneas celulares de fibroblastos cutáneos mutantes defectuosos en PCCβ, la proteína heteromultimérica β formada como resultado a menudo exhibió un nivel de actividad más alto del que se esperaría en función de las actividades de las enzimas parentales. [2] Este hallazgo de complementación intragénica indicó que la estructura dodecamérico multimérica de la PCC permite interacciones cooperativas entre los monómeros constituyentes de la PCCβ que pueden generar una forma más funcional de la holoenzima.