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Disociación por captura de electrones

Diagrama esquemático de la configuración experimental combinada de ECD FTICRMS e IRMPD

La disociación por captura de electrones ( ECD ) es un método de fragmentación de iones en fase gaseosa para la elucidación de la estructura de péptidos y proteínas en espectrometría de masas en tándem . Es una de las técnicas más utilizadas para la activación y disociación de iones precursores de masa seleccionada en MS/MS. Implica la introducción directa de electrones de baja energía en iones atrapados en fase gaseosa. [1] [2]

Historia

La disociación por captura de electrones fue desarrollada por Roman Zubarev y Neil Kelleher mientras estaban en el laboratorio de Fred McLafferty en la Universidad de Cornell . La irradiación de iones de melitina 4+ y iones de ubiquitina 10+ (atrapados en una celda FT-MS) mediante pulsos láser no solo resultó en una fragmentación c', z peculiar sino también en una reducción de carga. Se sugirió que si la celda FT se modifica para atrapar cationes y electrones simultáneamente, los electrones secundarios emitidos por fotones UV aumentan el efecto de reducción de carga y la fragmentación c', z•. La sustitución del láser UV por una fuente EI condujo al desarrollo de esta nueva técnica. [3]

Principios

La disociación por captura de electrones generalmente implica la interacción de una molécula M con múltiples protones con un electrón libre para formar un ion con un electrón impar. La liberación de la energía potencial eléctrica da como resultado la fragmentación del ion producto.

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La velocidad de disociación por captura de electrones no solo depende de la frecuencia de las reacciones de fragmentación de iones y electrones, sino también de la cantidad de iones en un volumen de interacción de iones y electrones. La densidad de corriente de electrones y la sección transversal del ECD son directamente proporcionales a la frecuencia de fragmentación. [4] [5] Un cátodo dispensador calentado indirectamente utilizado como fuente de electrones da como resultado una corriente de electrones más grande y una mayor área de superficie de emisión. [6] [7]

Los dispositivos ECD pueden ser de dos formas. Pueden atrapar iones de analito durante la etapa de ECD o pueden someterse a un modo de flujo continuo, en el que se produce la disociación a medida que los iones de analito fluyen continuamente a través de la región ECD. El modo de flujo continuo tiene ventajas sobre otros modos porque se utiliza casi todo el haz de iones de analito. Sin embargo, eso disminuye la eficiencia del ECD para el modo de flujo continuo. [8]

La ECD produce tipos de iones de fragmentos significativamente diferentes (aunque principalmente de tipo c y z, se han identificado iones b en la ECD [9] ) que otros métodos de fragmentación MS/MS como la disociación por desprendimiento de electrones (EDD) (principalmente tipos a y x), [10] [11] [12] la disociación inducida por colisión (CID) (principalmente tipo b [13] e y) y la disociación multifotón infrarroja . La CID y la IRMPD introducen energía vibracional interna de una forma u otra, lo que provoca la pérdida de modificaciones postraduccionales durante la fragmentación. En la ECD, se observan fragmentos únicos (y complementarios a la CID), [14] y la capacidad de fragmentar macromoléculas completas de manera efectiva ha sido prometedora.

Aunque el ECD se utiliza principalmente en la espectrometría de masas por resonancia de ciclotrón iónico con transformada de Fourier , [15] los investigadores han indicado que se ha utilizado con éxito en un espectrómetro de masas con trampa de iones . [16] [17] [18] El ECD también puede realizar una integración rápida de múltiples exploraciones en FTICR-MS si se combina con acumulación externa. [6]

La ECD es una técnica de fragmentación MS/MS introducida recientemente y todavía se está investigando. [19] [20] El mecanismo de la ECD todavía está en debate, pero parece que no rompe necesariamente el enlace más débil y, por lo tanto, se piensa que es un proceso rápido ( no ergódico ) donde la energía no es libre de relajarse intramolecularmente. Se ha sugerido que las reacciones radicales iniciadas por el electrón pueden ser responsables de la acción de la ECD. [21] En una técnica de fragmentación MS/MS similar llamada disociación por transferencia de electrones , los electrones se transfieren por colisión entre los cationes del analito y los aniones del reactivo. [22] [23] [24]

Aplicaciones

Ruptura del enlace disulfuro

La ECD en sí misma y combinada con otras EM es muy útil para proteínas y péptidos que contienen múltiples enlaces disulfuro. La FTICR combinada con la ECD ayuda a reconocer péptidos que contienen enlaces disulfuro. La ECD también podría acceder a información importante de la secuencia mediante la activación de proteínas con mayor carga. Además, la escisión del enlace disulfuro se lleva a cabo mediante la ECD de proteínas o péptidos con carga múltiple producidos por ESI. [25] La captura de electrones por estas proteínas libera un átomo de H, capturado por el enlace disulfuro para provocar su disociación. [26]

La ECD con activación basada en UV aumenta la cobertura de secuencia MS de arriba hacia abajo de las proteínas que contienen enlaces disulfuro y escinde un enlace disulfuro de manera homolítica para producir dos radicales tiol separados. Esta técnica se observó con insulina y ribonucleasa, lo que las llevó a escindir hasta tres enlaces disulfuro y aumentar la cobertura de secuencia. [27]

Modificaciones postraduccionales

Los fragmentos de ECD-MS pueden retener modificaciones postraduccionales como carboxilación, fosforilación [28] [29] y O-glicosilación. [6] [30] [31] La ECD tiene el potencial de realizar la caracterización de arriba hacia abajo de los principales tipos de modificaciones postraduccionales en proteínas. Escindió con éxito 87 de los 208 enlaces de la cadena principal y proporcionó la primera caracterización directa de una fosfoproteína, la β caseína bovina, restringiendo simultáneamente la ubicación de cinco sitios de fosforilación. Tiene ventajas sobre la CAD para medir el grado de fosforilación con un número mínimo de pérdidas de fosfatos y para el mapeo de fosfopéptidos/fosfoproteínas, lo que hace que la ECD sea una técnica superior. [32]

Diagrama esquemático de la fuente de disociación por captura de electrones a presión atmosférica (AP-ECD)

Acoplamiento de ECD con técnicas de separación

La ECD se ha acoplado con la electroforesis capilar (CE) para obtener información sobre el análisis estructural de la mezcla de péptidos y digestión de proteínas. [33] La micro-HPLC combinada con ECD FTICR se utilizó para analizar la digestión con pepsina del citocromo c. [34] Las etiquetas de secuencia se proporcionaron mediante el análisis de una mezcla de péptidos y digestión tripsínica de albúmina de suero bovino cuando se utilizó LC ECD FTICR MS. [35] Además, LC-ECD-MS/MS proporciona etiquetas de secuencia más largas que LC-CID-MS/MS para la identificación de proteínas. [14] Los dispositivos ECD que utilizan trampa de iones cuadrupolo de radiofrecuencia son relevantes para la proteómica de alto rendimiento . [36] [8] Recientemente, la disociación por captura de electrones a presión atmosférica (AP-ECD) está surgiendo como una mejor técnica porque se puede implementar como un dispositivo de fuente de iones independiente y no requiere ninguna modificación del instrumento principal. [37] [38]

Proteómica

El análisis de proteínas se puede realizar utilizando un enfoque de arriba hacia abajo o de abajo hacia arriba . Sin embargo, el análisis de arriba hacia abajo proporciona una mejor cobertura de la secuencia. [39] La combinación de ECD con FTICR MS ha dado lugar a la popularidad de este enfoque. También ha ayudado a determinar los sitios de modificación múltiple en proteínas intactas. [40] [41] La disociación por captura de electrones nativos (NECD) se utilizó para estudiar el dímero del citocromo c [42] y se ha utilizado recientemente para dilucidar los canales de unión al hierro en la ferritina del bazo de caballo. [43]

Polímeros sintéticos

Los estudios de ECD de polialquenglicoles, poliamidas, poliacrilatos y poliésteres son útiles para comprender la composición de muestras de polímeros. Se ha convertido en una técnica poderosa para analizar información estructural sobre iones precursores durante MS/MS para polímeros sintéticos. La tendencia de la ECD a la escisión de enlaces simples hace que la interpretación de los escaneos de iones del producto sea simple y fácil para la química de polímeros. [44]

Véase también

Referencias

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