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Familia de transportadores de aniones orgánicos

Los miembros de la familia de transportadores de aniones orgánicos (OAT) ( polipéptidos transportadores de aniones orgánicos , OATP) son proteínas de transporte de membrana o "transportadores" que median el transporte de aniones principalmente orgánicos a través de la membrana celular . Por lo tanto, los OATP están presentes en la bicapa lipídica de la membrana celular, actuando como guardianes de la célula. Los OATP pertenecen a la familia de transportadores de solutos (SLC) y a la superfamilia de facilitadores principales . [1]

Las reacciones de transporte generalizadas catalizadas por miembros de la familia OAT son:

Anión (entrada) → Anión (salida)

Anión 1 (entrada) + Anión 2 (salida) → Anión 1 (salida) + Anión 2 (entrada)

Función

Las proteínas de la familia OAT catalizan el transporte facilitado independiente de Na + de aniones orgánicos anfipáticos bastante grandes (y con menos frecuencia fármacos neutros o catiónicos), como bromosulfobromoftaleína, prostaglandinas , ácidos biliares conjugados y no conjugados (taurocolato y colato), conjugados esteroides, hormonas tiroideas , oligopéptidos aniónicos, fármacos, toxinas y otros xenobióticos . [2] Se ha demostrado que un miembro de la familia, OATP2B1, utiliza glutamato citoplasmático como anión intercambiador. [3] Entre los sustratos bien caracterizados se encuentran numerosos fármacos que incluyen estatinas , inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina , bloqueadores del receptor de angiotensina, antibióticos, antihistamínicos, antihipertensivos y fármacos contra el cáncer. [4] Otros sustratos incluyen luciferina, hormonas tiroideas y quinolonas. [2] [5] [6]

Los polipéptidos transportadores de aniones orgánicos transportan ácidos biliares , así como bilirrubina y numerosas hormonas, como las hormonas tiroideas y esteroides, a través de la membrana basolateral (frente a los sinusoides) en los hepatocitos , para su excreción en la bilis. [7] Además de la expresión en el hígado, los OATP se expresan en muchos otros tejidos en las membranas basolaterales y apicales, transportando aniones, así como compuestos neutros e incluso catiónicos. También transportan una gama extremadamente diversa de compuestos farmacológicos, que van desde anticancerígenos, antibióticos, reductores de lípidos hasta antidiabéticos, así como toxinas y venenos.

Se sabe que varios fármacos contra el cáncer, como pazopanib, vandetanib, nilotinib, canertinib y erlotinib, se transportan a través de los OATP (OATP-1B1 y OATP-1B3). [8] Algunos de ellos también han sido descritos como inhibidores de ciertos OATP: pazopanib y nilotinib contra OATP-1B1 y vandetanib contra OATP-1B3. [9]

También transportan el colorante bromosulfoftaleína, que se utiliza como sustancia para analizar el hígado. [7]

Homología

Los diversos parálogos de un mamífero tienen especificidades de sustrato y distribuciones de tejidos diferentes pero superpuestas, como lo resumen Hagenbuch y Meier. [4] Estos autores también proporcionan un árbol filogenético de los miembros mamíferos de la familia, mostrando que se dividen en cinco subfamilias reconocibles, cuatro de las cuales presentan subfamilias de ramificación profunda. Sin embargo, todas las secuencias dentro de una subfamilia son >60% idénticas, mientras que las que se encuentran entre subfamilias son >40% idénticas. [4] Como también muestran Hagenbuch y Meier, todos menos uno (OatP4a1) de los homólogos de mamíferos se agrupan juntos, por separado de todos los demás homólogos animales (insectos y gusanos). [4]

Se han encontrado homólogos de la familia OAT en otros animales, pero no fuera del reino animal . Estos transportadores se han caracterizado en mamíferos, pero hay homólogos presentes en Drosophila melanogaster , Anopheles gambiae y Caenorhabditis elegans . Las proteínas de la familia OAT de mamíferos presentan un alto grado de especificidad tisular.

Proteínas humanas

La siguiente tabla muestra los 11 OATP humanos conocidos. Nota: Los OATP humanos se designan con letras mayúsculas, los Oatps animales se designan con letras de clase inferior. "SLCO" representa el nombre de su gen; "anión orgánico portador de soluto". La nomenclatura anterior que utilizaba letras y números (por ejemplo, OATP-A, OATP-8) ya no se utiliza. Los OATP humanos mejor caracterizados son OATP1A2, OATP1B1, OATP1B3 y OATP2B1. Se sabe muy poco sobre la función y las características de OATP5A1 y OATP6A1.

Farmacología

Los OATP desempeñan un papel en el transporte de algunas clases de fármacos a través de la membrana celular, particularmente en el hígado y el riñón. En el hígado, los OATP se expresan en la membrana basolateral de los hepatocitos, transportando compuestos al hepatocito para su biotransformación . Se han asociado varias interacciones fármaco-fármaco con los OATP, que afectan la farmacocinética y farmacodinámica de los fármacos. Esto es más comúnmente cuando un fármaco inhibe el transporte de otro fármaco al hepatocito, de modo que se retiene durante más tiempo en el cuerpo (es decir, aumenta la semivida plasmática). Los OATP más asociados con estas interacciones son OATP1B1, OATP1B3 y OATP2B1, que están todos presentes en la membrana basolateral (sinusoidal) del hepatocito. Se sabe que OATP1B1 y OATP1B3 desempeñan un papel importante en la disposición hepática de fármacos. Estos OATP contribuyen al primer paso de la acumulación hepática y pueden influir en la disposición del fármaco por vía hepática. [8] Las interacciones clínicamente más relevantes se han asociado con los fármacos hipolipemiantes estatinas , lo que llevó a la retirada de la cerivastatina del mercado en 2002. Los polimorfismos de un solo nucleótido (SNP) también están asociados con los OATP; particularmente OATP1B1 .

Se han identificado muchos moduladores de la función de OATP basándose en investigaciones in vitro en líneas celulares transfectadas con OATP. [10] [11] Se ha observado tanto la activación como la inhibición de OATP y se desarrolló un modelo in silico para la identificación basada en la estructura de la modulación de OATP. [12]

Dado que los inhibidores de la tirosina quinasa (TKI) se metabolizan en el hígado, la interacción de los TKI con OATP1B1 y OATP1B3 puede considerarse como objetivos moleculares importantes para las interacciones fármaco-fármaco mediadas por transportadores. [8]

Junto con los transportadores de cationes orgánicos y los transportadores de casete de unión a ATP , los OATP desempeñan un papel importante en la absorción, distribución, metabolismo y excreción ( ADME ) de muchos fármacos.

Evolución

Los OATP están presentes en muchos animales, entre ellos, moscas de la fruta, peces cebra, perros, vacas, ratas, ratones, monos y caballos. Los OATP no están presentes en las bacterias, lo que indica que evolucionaron a partir del reino animal. Sin embargo, los homólogos no se correlacionan bien con los OATP humanos y, por lo tanto, es probable que las isoformas surgieran por duplicación genética. Sin embargo, se han encontrado OATP en insectos, [13] lo que sugiere que su evolución se produjo en las primeras etapas de la formación del reino animal.

Referencias

  1. ^ Hagenbuch B, Meier PJ (febrero de 2004). "Polipéptidos transportadores de aniones orgánicos de la familia OATP/SLC21: clasificación filogenética como superfamilia OATP/SLCO, nueva nomenclatura y propiedades moleculares/funcionales" (PDF) . Pflügers Archiv . 447 (5): 653–65. doi :10.1007/s00424-003-1168-y. PMID  14579113. S2CID  21837213.
  2. ^ ab Hong W, Wu Z, Fang Z, Huang J, Huang H, Hong M (diciembre de 2015). "Residuos de aminoácidos en el supuesto dominio transmembrana 11 del polipéptido transportador de aniones orgánicos humanos 1B1 determinan la unión, la estabilidad y el tráfico del sustrato transportador". Molecular Pharmaceutics . 12 (12): 4270–6. doi :10.1021/acs.molpharmaceut.5b00466. PMID  26562723.
  3. ^ Lofthouse EM, Brooks S, Cleal JK, Hanson MA, Poore KR, O'Kelly IM, Lewis RM (octubre de 2015). "El ciclo del glutamato puede impulsar el transporte de aniones orgánicos en la membrana basal del sinciciotrofoblasto placentario humano". The Journal of Physiology . 593 (20): 4549–59. doi :10.1113/JP270743. PMC 4606536 . PMID  26277985. 
  4. ^ abcd Hagenbuch B, Stieger B (1 de junio de 2013). "La superfamilia de transportadores SLCO (anteriormente SLC21)". Aspectos moleculares de la medicina . 34 (2–3): 396–412. doi :10.1016/j.mam.2012.10.009. PMC 3602805 . PMID  23506880. 
  5. ^ Sugiyama D, Kusuhara H, Taniguchi H, Ishikawa S, Nozaki Y, Aburatani H, Sugiyama Y (octubre de 2003). "Caracterización funcional del transportador de aniones orgánicos específico del cerebro de rata (Oatp14) en la barrera hematoencefálica: transportador de alta afinidad para la tiroxina". The Journal of Biological Chemistry . 278 (44): 43489–95. doi : 10.1074/jbc.M306933200 . PMID  12923172.
  6. ^ Patrick PS, Lyons SK, Rodrigues TB, Brindle KM (octubre de 2014). "Oatp1 mejora la bioluminiscencia al actuar como transportador de membrana plasmática para la D-luciferina". Imágenes moleculares y biología . 16 (5): 626–34. doi :10.1007/s11307-014-0741-4. PMC 4161938 . PMID  24798747. 
  7. ^ Páginas 980-990 en: Walter F. Boron (2003). Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . Elsevier/Saunders. pág. 1300. ISBN 1-4160-2328-3.
  8. ^ abc Khurana V, Minocha M, Pal D, Mitra AK (marzo de 2014). "Función de OATP-1B1 y/o OATP-1B3 en la disposición hepática de inhibidores de la tirosina quinasa". Metabolismo de fármacos e interacciones farmacológicas . 29 (3): 179–90. doi :10.1515/dmdi-2013-0062. PMC 4407685 . PMID  24643910. 
  9. ^ Khurana V, Minocha M, Pal D, Mitra AK (mayo de 2014). "Inhibición de OATP-1B1 y OATP-1B3 por inhibidores de la tirosina quinasa". Metabolismo de fármacos e interacciones farmacológicas . 29 (4): 249–59. doi :10.1515/dmdi-2014-0014. PMC 4407688 . PMID  24807167. 
  10. ^ Annaert P, Ye ZW, Stieger B, Augustijns P (marzo de 2010). "Interacción de los inhibidores de la proteasa del VIH con OATP1B1, 1B3 y 2B1" (PDF) . Xenobiotica; el destino de los compuestos extraños en los sistemas biológicos . 40 (3): 163–76. doi :10.3109/00498250903509375. PMID  20102298. S2CID  207426839.
  11. ^ De Bruyn T, Fattah S, Stieger B, Augustijns P, Annaert P (noviembre de 2011). "La fluoresceína sódica es un sustrato de prueba para el transporte hepático de fármacos mediado por OATP1B1 y OATP1B3". Journal of Pharmaceutical Sciences . 100 (11): 5018–30. doi :10.1002/jps.22694. PMID  21837650.
  12. ^ De Bruyn T, van Westen GJ, Ijzerman AP, Stieger B, de Witte P, Augustijns PF, Annaert PP (junio de 2013). "Identificación basada en la estructura de inhibidores de OATP1B1/3". Farmacología molecular . 83 (6): 1257–67. doi : 10,1124/mol.112,084152. PMID  23571415. S2CID  10627787.
  13. ^ Torrie LS, Radford JC, Southall TD, Kean L, Dinsmore AJ, Davies SA, Dow JA (septiembre de 2004). "Resolución de la paradoja de la ouabaina en insectos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (37): 13689–93. Bibcode :2004PNAS..10113689T. doi : 10.1073/pnas.0403087101 . PMC 518814 . PMID  15347816. 


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