Un pliegue de histonas es un motivo estructuralmente conservado que se encuentra cerca del extremo C terminal en cada secuencia central de histonas en un octámero de histonas responsable de la unión de histonas en heterodímeros .
El pliegue de histonas tiene un promedio de aproximadamente 70 aminoácidos y consta de tres hélices alfa conectadas por dos bucles cortos y no estructurados. [1] Cuando no están en presencia de ADN, las histonas centrales se ensamblan en intermediarios de cabeza a cola ( H3 y H4 primero se ensamblan en heterodímeros y luego fusionan dos heterodímeros para formar un tetrámero, mientras que H2A y H2B forman heterodímeros [2] ) a través de extensas interacciones hidrofóbicas entre cada dominio de pliegue de histonas en un "motivo de apretón de manos". [3] Además, el pliegue de histonas se encontró por primera vez en los factores asociados a la proteína de unión a la caja TATA , que es un componente principal en la transcripción .
La evolución del pliegue de histonas se puede encontrar mediante diferentes combinaciones de conjuntos ancestrales de péptidos que forman el motivo hélice-hebra-hélice que provienen de los tres pliegues de los fragmentos ancestrales. Estas cadenas peptídicas se pueden encontrar en las histonas de las arqueas, que podrían provenir del tetrámero H3-H4 de eucariotas. Las histonas monocatenarias de arqueas también se encuentran en la bacteria Aquifex aeolicus . Lo que ayuda a que la diversa filogenia de bacterias provenientes de la ascendencia de eucariotas y arqueas con transferencias laterales de genes llegue a las bacterias. [4] Estos conducen al endoesqueleto proteico articulado octámero para la compactación del ADN. De este endoesqueleto parte un segmento central que se pliega para la dimerización de las histonas. Esto luego conduce a los segmentos finales del pliegue para generar propiedades de contactos dímero-dímero que también cubren la superhélice de la proteína en el octámero.
Una especie que se observó es Drosophila , y en las subunidades del factor de iniciación de la transcripción de Drosophila hay secuencias de aminoácidos específicas que tienen diferentes características de los pliegues de histonas que forman las dos proteínas que componen las subunidades. [3] Cuando simplemente se observa el motivo del pliegue de las histonas en Drosophila, la interacción proteína-proteína y la interacción proteína-ADN de las proteínas histonas centrales se puede encontrar observando las proteínas que no son histonas. Esto luego se puede utilizar en “Los estudios estructurales del complejo TAFII42/TAFII62 de Drosophila y HMfB de Methanococcus fervidus, proteínas identificadas como que contienen el pliegue de histonas en las búsquedas antes mencionadas, confirmaron que existe una subestructura similar a histonas en estas proteínas, con el individuo proteínas que se pliegan en el motivo canónico de pliegue de histonas”. [5] La estructura evolutiva y el rango de las interacciones histona proteína-proteína y ADN-proteína de las proteínas del pliegue de histonas tiene una gama muy amplia de rasgos evolutivos que forman las estructuras y otras proteínas.
Los pliegues de histonas desempeñan un papel en la partícula central nucleosomal al conservar las interacciones de las histonas cuando se observan las superficies de la interfaz. Estos contienen más de un pliegue de histonas. La estructura de la partícula central del nucleosoma tiene dos modos que tienen las superficies de interacción más grandes con interacciones de dímeros heterotípicos en los grupos H3-H4 y H2A-H2B. Al observar la estructura H2A-H2A, tiene una modificación del bucle en la interfaz que la excluye de agruparse con la misma interfaz de otras estructuras. Lo que hace que tenga una función diferente en la activación transcripcional. Además, los dos modos son distintos debido a que tienen las cadenas de hélice más largas. Estos utilizan las interacciones de apretón de manos entre los dos pliegues de histonas, mientras que también las utilizan para hacerse únicos en comparación con el resto de los modos. De manera similar, los modos 5 y 7 de la partícula del nucleosoma central utilizan dos tipos de dímeros de pliegues de histonas que muestran que todos los dominios de histonas comparten un motivo estructural similar para poder interactuar entre sí e interactuar de diferentes maneras. Mostrando cuán flexible y adaptativa es la estructura de las histonas. [ cita necesaria ]
H4 y H2A pueden formar contactos internucleosomales que pueden acetilarse para poder realizar interacciones iónicas entre dos péptidos, lo que a su vez podría cambiar los contactos internucleosomales circundantes que pueden abrir una forma de abrir la cromatina . [6]