Un pigmento respiratorio es una metaloproteína que cumple una variedad de funciones importantes, siendo la principal el transporte de O2 . [ 1] Otras funciones que realiza incluyen el almacenamiento de O2 , el transporte de CO2 y el transporte de sustancias distintas de los gases respiratorios. Hay cuatro clasificaciones principales de pigmento respiratorio: hemoglobina , hemocianina , eritrocruorina- clorocruorina y hemeritrina . La globina [a] que contiene hemo es el pigmento respiratorio más común, y se encuentra en al menos 9 filos diferentes de animales. [2]
La hemoglobina, la eritrocruorina y la clorocruorina son globinas , proteínas de hierro-hemo con un núcleo común. Su color proviene de los espectros de absorción del hemo con Fe 2+ . La eritrocruorina y la clorocruorina son globinas gigantes estrechamente relacionadas que se encuentran en algunos invertebrados. La clorocruorina tiene un grupo hemo especial, lo que le da diferentes colores.
Cualquiera de las diversas proteínas conjugadas coloreadas, como la hemoglobina, se encuentra en los organismos vivos y funciona en la transferencia de oxígeno en la respiración celular. [ cita requerida ]
Se cree que la globina es una molécula muy antigua, que incluso actúa como una especie de reloj molecular. Incluso se ha utilizado para datar la separación de vertebrados e invertebrados hace más de mil millones de años. La globina goza de una amplia distribución biológica, no solo se encuentra en más de nueve filos diferentes de animales, sino también en algunos hongos y bacterias, e incluso se la ha identificado en nódulos fijadores de nitrógeno en las raíces de algunas plantas leguminosas. El aislamiento del gen de la globina a partir de células de la raíz de plantas ha sugerido que los genes de la globina que se heredaron de un ancestro común compartido por plantas y animales pueden estar presentes en todas las plantas. [7]
Los vertebrados utilizan una hemoglobina tetramérica, transportada en los glóbulos rojos, para respirar. Existen múltiples tipos de hemoglobina que se han encontrado solo en el cuerpo humano. La hemoglobina A es la hemoglobina "normal", la variante de hemoglobina que es más común después del nacimiento. La hemoglobina A2 es un componente menor de la hemoglobina que se encuentra en los glóbulos rojos. La hemoglobina A2 constituye menos del 3% de la hemoglobina total de los glóbulos rojos. La hemoglobina F generalmente solo se encuentra en la etapa fetal del desarrollo. Si bien la hemoglobina F disminuye drásticamente después del nacimiento, es posible que algunas personas produzcan algunos niveles de hemoglobina F a lo largo de toda su vida. [8]
Los animales utilizan una gran variedad de globinas para la respiración. Por su estructura, se pueden clasificar en: [9] : Fig. 1
La eritrocruorina y la clorocruorina pertenecen a la multisubunidad Hbs, específicamente del tipo 12-dodecámero.
La leghemoglobina es una molécula similar en estructura a la mioglobina que actualmente se utiliza en productos cárnicos artificiales, como la Impossible Burger , para simular tanto el color como el sabor de la carne. [10] Similar en función a la hemoglobina, la leghemoglobina contiene trazas de hierro, pero se encuentra principalmente en las raíces de las plantas. [11]
La hemocianina es un pigmento respiratorio que utiliza cobre como molécula que se une al oxígeno, a diferencia del hierro que se utiliza con la hemoglobina. La hemocianina se encuentra tanto en los artrópodos como en los moluscos , aunque se cree que la molécula evolucionó de forma independiente en ambos filos. Existen otras moléculas en los artrópodos y en los moluscos que son similares en estructura a la hemocianina, pero que cumplen funciones completamente diferentes. Por ejemplo, existen tirosinasas que contienen cobre y que desempeñan papeles importantes en la defensa inmunitaria, la cicatrización de heridas y la cutícula de los artrópodos. Las moléculas similares a la hemocianina en estructura se agrupan en la superfamilia de las hemocianinas. [12]
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