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Citocromo b

El citocromo b, dentro de la biología tanto molecular como celular , es una proteína que se encuentra en las membranas de las células aeróbicas. En las mitocondrias eucariotas (membrana interna) y en los procariotas aeróbicos , el citocromo b es un componente del complejo III de la cadena respiratoria ( EC 1.10.2.2), también conocido como complejo bc1 o ubiquinol-citocromo c reductasa. En los cloroplastos de las plantas y las cianobacterias , existe una proteína homóloga, el citocromo b6, un componente de la plastoquinona-plastocianina reductasa ( EC 1.10.99.1), también conocida como complejo b6f. Estos complejos participan en el transporte de electrones, el bombeo de protones para crear una fuerza protón-motriz ( PMF ). Este gradiente de protones se utiliza para la generación de ATP . Estos complejos desempeñan un papel vital en las células. [1] [2] [3]

Estructura y función

b/b6 es una proteína integral de membrana de aproximadamente 400 residuos de aminoácidos que probablemente tiene 8 segmentos transmembrana . En plantas y cianobacterias, el citocromo b6 consta de dos subunidades proteicas codificadas por los genes petB y petD. El citocromo b/b6 se une de forma no covalente a dos grupos hemo , conocidos como b562 y b566. Se postula que cuatro residuos de histidina conservados son los ligandos de los átomos de hierro de estos dos grupos hemo. [2] [3]

Los grupos hemo son partes clave de la vía de transferencia interna de electrones e indispensables para el funcionamiento de los dos complejos oxidantes de quinol. Dos unidades de b/b6 también forman una vía de entrada de quinol. [4]

Uso en filogenética

El citocromo b se usa comúnmente como región del ADN mitocondrial para determinar relaciones filogenéticas entre organismos, debido a su variabilidad de secuencia. Se considera más útil para determinar relaciones dentro de familias y géneros . Los estudios comparativos que involucran al citocromo b han dado como resultado nuevos esquemas de clasificación y se han utilizado para asignar especies recientemente descritas a un género, así como para profundizar la comprensión de las relaciones evolutivas. [5]

Significación clínica

Las mutaciones en el citocromo b provocan principalmente intolerancia al ejercicio en pacientes humanos; aunque también se han informado patologías multisistémicas más raras y graves. [6]

Las mutaciones de un solo punto en el citocromo b de Plasmodium falciparum y P. berghei están asociadas con la resistencia al medicamento contra la malaria atovacuona . [7]

genes humanos

Los genes humanos que codifican las proteínas del citocromo b incluyen:

Objetivo fungicida

Cyt b es el objetivo de la clase de fungicidas Q o I , grupo 11 del Comité de Acción de Resistencia a Fungicidas. Las mutaciones de cyt bG143A yF129L proporciona resistencia contra el cuerpo principal del grupo 11, aunque G143A no actúa contra el metiltetraprol (11A). [8] G143A es importante en Botrytis cinerea en la producción de fresas de California . [9]

Referencias

  1. ^ Blankenship, Robert (2009). Mecanismos moleculares de la fotosíntesis . Publicación Blackwell. págs. 124-132.
  2. ^ ab Howell N (agosto de 1989). "Conservación evolutiva de regiones proteicas en el citocromo b motriz de protones y sus posibles funciones en la catálisis redox". J. Mol. Evolución . 29 (2): 157–69. Código Bib : 1989JMolE..29..157H. doi :10.1007/BF02100114. PMID  2509716. S2CID  7298013.
  3. ^ ab Esposti MD, De Vries S, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A (julio de 1993). «Citocromo b mitocondrial: evolución y estructura de la proteína» (PDF) . Biochim. Biofísica. Acta . 1143 (3): 243–71. doi :10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID  8329437.
  4. ^ Sarewicz, M; Pintscher, S; Pietras, R; Borek, A; Bujnowicz, Ł; Hanke, G; Cramer, WA; Finazzi, G; Osyczka, A (24 de febrero de 2021). "Reacciones catalíticas y conservación de energía en los complejos de citocromo bc (1) y b (6) f de membranas transductoras de energía". Reseñas químicas . 121 (4): 2020-2108. doi : 10.1021/acs.chemrev.0c00712 . PMC 7908018 . PMID  33464892. 
  5. ^ Castresana, J. (2001). "Cytochrome b Phylogeny and the Taxonomy of Great Apes and Mammals". Molecular Biology and Evolution. 18 (4): 465–471. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a003825. PMID 11264397.
  6. ^ Blakely EL, Mitchell AL, Fisher N, Meunier B, Nijtmans LG, Schaefer AM, Jackson MJ, Turnbull DM, Taylor RW (July 2005). "A mitochondrial cytochrome b mutation causing severe respiratory chain enzyme deficiency in humans and yeast". FEBS J. 272 (14): 3583–92. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x. PMID 16008558. S2CID 13938075.
  7. ^ Siregar JE, Syafruddin D, Matsuoka H, Kita K, Marzuki S (June 2008). "Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene". Parasitology International. 57 (2): 229–32. doi:10.1016/j.parint.2007.12.002. PMID 18248769.
  8. ^ FRAC (Fungicide Resistance Action Committee) (March 2021). "FRAC Code List ©*2021: Fungal control agents sorted by cross resistance pattern and mode of action (including coding for FRAC Groups on product labels)" (PDF). Archived from the original (PDF) on 2021-11-05. Retrieved 2021-06-16.
  9. ^
    • Petrasch, Stefan; Knapp, Steven J.; van Kan, Jan A. L.; Blanco-Ulate, Barbara (2019-04-04). "Grey mould of strawberry, a devastating disease caused by the ubiquitous necrotrophic fungal pathogen Botrytis cinerea". Molecular Plant Pathology. British Society for Plant Pathology (W-B). 20 (6): 877–892. doi:10.1111/mpp.12794. ISSN 1464-6722. PMC 6637890. PMID 30945788. S2CID 93002697.
    • Cosseboom, Scott D.; Ivors, Kelly L.; Schnabel, Guido; Bryson, Patricia K.; Holmes, Gerald J. (2019). "Within-Season Shift in Fungicide Resistance Profiles of Botrytis cinerea in California Strawberry Fields". Plant Disease. American Phytopathological Society. 103 (1): 59–64. doi:10.1094/pdis-03-18-0406-re. ISSN 0191-2917. PMID 30422743. S2CID 205345358.

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