Oxigenasa

Enzima

Estructura molecular de la triptófano 2,3-dioxigenasa

Una oxigenasa es una enzima que oxida un sustrato transfiriéndole el oxígeno del oxígeno molecular O2 ₍ como el del aire). Las oxigenasas forman una clase de oxidorreductasas ; su número EC es EC 1.13 o EC 1.14.

Estructura

La mayoría de las oxigenasas contienen un metal, generalmente hierro, o un cofactor orgánico, generalmente flavina . Estos cofactores interactúan con el O ₂ , lo que lleva a su transferencia al sustrato. ^[1]

Las oxigenasas constituyen una importante fuente intracelular de hierro y monóxido de carbono ^[2]

Mecanismo

Se reconocen dos tipos de oxigenasas:

• Las monooxigenasas , u oxidasas de función mixta , transfieren un átomo de oxígeno al sustrato y reducen el otro átomo de oxígeno a agua .
• Las dioxigenasas , o transferasas de oxígeno, incorporan ambos átomos de oxígeno molecular (O ₂ ) en el producto o productos de la reacción. ^[3]

Entre las monooxigenasas más comunes se encuentran las citocromo P450 oxidasas , encargadas de descomponer numerosas sustancias químicas en el organismo.

Historia

Las oxigenasas fueron descubiertas en 1955 simultáneamente por dos grupos, Osamu Hayaishi de Japón ^{[4] [5] [6]} y Howard S. Mason de los EE. UU. ^{[7] [8]} Hayaishi recibió el Premio Wolf en Medicina de 1986 "por el descubrimiento de las enzimas oxigenasas y la elucidación de su estructura e importancia biológica". ^[9]

Referencias

1. Fetzner, Susanne; Steiner, Roberto A. (2010). "Oxidasas y oxigenasas independientes de cofactores". Microbiología Aplicada y Biotecnología . 86 (3): 791–804. doi :10.1007/s00253-010-2455-0. PMID  20157809. S2CID  25377247.
2. SW, Ryter; J, Alam (abril de 2006). "Heme oxygenase-1/carbon monoxide: from basic science to therapeutic applications" (Hemooxigenasa-1/monóxido de carbono: de la ciencia básica a las aplicaciones terapéuticas). Physiol Rev. 86 ( 2). Departamento de Medicina, División de Medicina Pulmonar, Alergia y Cuidados Intensivos, Facultad de Medicina de la Universidad de Pittsburgh: 583–650. doi :10.1152/physrev.00011.2005. PMID  16601269.
3. Bugg TDH (2003). "Enzimas dioxigenasas: mecanismos catalíticos y modelos químicos". Tetrahedron . 59 (36): 7075–7101. doi :10.1016/S0040-4020(03)00944-X.
4. Hayaishi et al. (1955) Mecanismo de la reacción de la pirocatecasa, J. Am. Chem. Soc. 77 (1955) 5450-5451
5. Sligar SG, Makris TM, Denisov IG (2005). "Treinta años de investigación sobre la monooxigenasa P450 microbiana: intermediarios peroxohemo--la estación central de autobuses en la catálisis de la hemooxigenasa". Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 346–54. doi :10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID  16139790.
6. Hayaishi O (2005). "Una odisea con el oxígeno". Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 2–6. doi :10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID  16185652.
7. Mason HS, Fowlks WK, Peterson E (1955). "Transferencia de oxígeno y transporte de electrones por el complejo fenolasa". J. Am. Chem. Soc . 77 (10): 2914–2915. doi :10.1021/ja01615a088.
8. Waterman MR (2005). "El profesor Howard Mason y la activación del oxígeno". Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 7–11. doi :10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID  16153596.
9. "El Comité del Premio de Medicina decidió por unanimidad que el Premio Wolf de Medicina de 1986 se otorgara a Osamu Hayaishi". Fundación Wolf . Consultado el 12 de mayo de 2014 .