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Subunidad C de la ATP sintasa

La ATPasa, subunidad C del complejo Fo/Vo, es   la principal subunidad transmembrana de las ATP sintasas tipo V, tipo A y tipo F. La subunidad C (también llamada subunidad 9, o proteolípido en las F-ATPasas, o proteolípido de 16 kDa en las V-ATPasas) se encontró en el complejo Fo o Vo de las F- y V-ATPasas, respectivamente. Las subunidades forman un anillo c oligomérico que forma el rotor Fo/Vo/Ao, donde el número real de subunidades varía mucho entre enzimas específicas. [1]

Las ATPasas (o ATP sintasas) son complejos enzimáticos/transportadores de iones unidos a membrana que combinan la síntesis y/o hidrólisis de ATP con el transporte de protones a través de una membrana. Las ATPasas pueden aprovechar la energía de un gradiente de protones, utilizando el flujo de iones a través de la membrana a través del canal de protones de la ATPasa para impulsar la síntesis de ATP. Algunas ATPasas funcionan a la inversa, utilizando la energía de la hidrólisis del ATP para crear un gradiente de protones. Existen diferentes tipos de ATPasas, que pueden diferir en función (síntesis y/o hidrólisis de ATP), estructura (las ATPasas F, V y A contienen motores rotativos) y en el tipo de iones que transportan. [2] [3]

Las F-ATPasas (o F1Fo ATPasas) y V-ATPasas (o V1Vo ATPasas) están compuestas cada una de dos complejos unidos: el complejo F1 o V1 contiene el núcleo catalítico que sintetiza/hidróliza ATP, y el complejo Fo o Vo que forma el poro que atraviesa la membrana. Todas las ATPasas F y V contienen motores rotativos, uno que impulsa la translocación de protones a través de la membrana y otro que impulsa la síntesis/hidrólisis de ATP. [4] [5]

En las F-ATPasas, el flujo de protones a través del canal de la ATPasa impulsa la rotación del anillo de la subunidad C, que a su vez está acoplado a la rotación del rotor de la subunidad gamma del complejo F1 debido a la unión permanente entre las subunidades gamma y épsilon de F1. y el anillo de la subunidad C de Fo. La protonación y desprotonación secuencial de Asp61 de la subunidad C está acoplada al movimiento gradual del rotor. [6]

En las V-ATPasas, hay tres subunidades de proteolípidos (c, c′ y c′′) que forman parte del poro conductor de protones, cada una de las cuales contiene un residuo de ácido glutámico enterrado que es esencial para el transporte de protones. [7] [8]

En un estudio reciente, se ha indicado que la subunidad C es un componente crítico del poro de transición de permeabilidad mitocondrial. [9]

Subfamilias

Proteínas humanas que contienen este dominio.

ATP5G1 ; ATP5G2 ; ATP5G3 ; ATP6V0B ; ATP6V0C ;

Ver también

diarilquinolina

Referencias

  1. ^ Kühlbrandt W, Davies KM (enero de 2016). "ATPasas rotativas: un nuevo giro a una máquina antigua". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 41 (1): 106–116. doi :10.1016/j.tibs.2015.10.006. PMID  26671611.
  2. ^ Müller V, Cross RL (2004). "La evolución de las ATP sintasas y ATPasas de tipo A, F y V: reversiones de función y cambios en la relación de acoplamiento H + / ATP". FEBS Lett . 576 (1): 1–4. doi : 10.1016/j.febslet.2004.08.065 . PMID  15473999. S2CID  25800744.
  3. ^ Zhang X, Niwa H, Rappas M (2004). "Mecanismos de ATPasas: un enfoque multidisciplinario". Curr Protein Pept Sci . 5 (2): 89-105. doi :10.2174/1389203043486874. PMID  15078220.
  4. ^ Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). "Resolución de distintos subpasos rotacionales mediante análisis cinético de submilisegundos de F1-ATPasa". Naturaleza . 410 (6831): 898–904. Código Bib :2001Natur.410..898Y. doi :10.1038/35073513. PMID  11309608. S2CID  3274681.
  5. ^ Wilkens S, Zheng Y, Zhang Z (2005). "Un modelo estructural de la ATPasa vacuolar de microscopía electrónica de transmisión". Micron . 36 (2): 109–126. doi :10.1016/j.micron.2004.10.002. PMID  15629643.
  6. ^ Fillingame RH, Angevine CM, Dmitriev OY (2003). "Mecánica de acoplamiento de movimientos de protones a la rotación del anillo c en ATP sintasa". FEBS Lett . 555 (1): 29–34. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01101-3 . PMID  14630314. S2CID  38896804.
  7. ^ Inoue T, Forgac M (2005). "El entrecruzamiento mediado por cisteína indica que la subunidad C de la V-ATPasa está muy cerca de las subunidades E y G del dominio V1 y de la subunidad a del dominio V0". J. Biol. química . 280 (30): 27896–27903. doi : 10.1074/jbc.M504890200 . PMID  15951435.
  8. ^ Jones R, Findlay JB, Harrison M, Durose L, Song CF, Barratt E, Trinick J (2003). "Estructura y función de la H + -ATPasa vacuolar: pasando de modelos de baja resolución a estructuras de alta resolución". J. Bioenergía. Biomembre . 35 (4): 337–345. doi :10.1023/A:1025728915565. PMID  14635779. S2CID  43788207.
  9. ^ Bonora, M; Bononi, A; De Marchi, E; Giorgi, C; Lebiedzinska, M; Marchi, S; Patergnani, S; Rimessi, A; Suski, JM; Wojtala, A; Wieckowski, señor; Kroemer, G; Galluzzi, L; Pinton, P (15 de febrero de 2013). "Papel de la subunidad c de la FO ATP sintasa en la transición de la permeabilidad mitocondrial". Ciclo Celular . 12 (4): 674–83. doi :10.4161/cc.23599. PMC 3594268 . PMID  23343770. 
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