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Factor de elongación

Complejo ternario de EF-Tu (azul), ARNt (rojo) y GTP (amarillo). Tomado de PDB Molécula del mes Factores de elongación , septiembre de 2006.

Los factores de elongación son un conjunto de proteínas que funcionan en el ribosoma , durante la síntesis de proteínas , para facilitar la elongación traduccional desde la formación del primer hasta el último enlace peptídico de un polipéptido en crecimiento . Los factores de elongación más comunes en procariotas son EF-Tu , EF-Ts y EF-G . [1] Las bacterias y los eucariotas utilizan factores de elongación que son en gran medida homólogos entre sí, pero con estructuras distintas y diferentes nomenclaturas de investigación. [2]

La elongación es el paso más rápido de la traducción. [3] En las bacterias , se produce a una velocidad de entre 15 y 20 aminoácidos añadidos por segundo (unos 45-60 nucleótidos por segundo). [ cita requerida ] En los eucariotas, la velocidad es de unos dos aminoácidos por segundo (unos 6 nucleótidos leídos por segundo). [ cita requerida ] Los factores de elongación desempeñan un papel en la orquestación de los eventos de este proceso y en asegurar una traducción de alta precisión a estas velocidades. [ cita requerida ]

Nomenclatura de los EF homólogos

Además de su maquinaria citoplasmática, las mitocondrias y los plástidos eucariotas tienen su propia maquinaria de traducción, cada uno con su propio conjunto de factores de elongación de tipo bacteriano. [7] [8] En los humanos, incluyen TUFM , TSFM , GFM1 , GFM2 , GUF1 ; el factor de liberación nominal MTRFR también puede desempeñar un papel en la elongación. [9]

En las bacterias, el selenocisteína-ARNt requiere un factor de elongación especial SelB ( P14081 ) relacionado con EF-Tu. También se encuentran algunos homólogos en las arqueas, pero se desconocen sus funciones. [10]

Como objetivo

Los factores de elongación son objetivos de las toxinas de algunos patógenos. Por ejemplo, Corynebacterium diphtheriae produce la toxina de la difteria , que altera la función de las proteínas en el huésped al inactivar el factor de elongación (EF-2). Esto da lugar a la patología y los síntomas asociados a la difteria . Asimismo, la exotoxina A de Pseudomonas aeruginosa inactiva el EF-2. [11]

Referencias

  1. ^ Parker, J. (2001). "Factores de elongación; traducción". Enciclopedia de genética . págs. 610–611. doi :10.1006/rwgn.2001.0402. ISBN . 9780122270802.
  2. ^ abcd Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (julio de 2012). "Los múltiples roles del complejo del factor de elongación 1 eucariota". Wiley Interdisciplinary Reviews. ARN . 3 (4): 543–555. doi :10.1002/wrna.1118. ISSN  1757-7004. PMC 3374885 . PMID  22555874. 
  3. ^ Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (julio de 2017). "Base dinámica de la fidelidad y la velocidad en la traducción: mecanismos coordinados de múltiples pasos de elongación y terminación". Protein Science . 26 (7): 1352–1362. doi :10.1002/pro.3190. ISSN  0961-8368. PMC 5477533 . PMID  28480640. 
  4. ^ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (marzo de 1992). "Factor de elongación Tu: un interruptor molecular en la biosíntesis de proteínas". Microbiología molecular . 6 (6): 683–8. doi : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . PMID  1573997.
  5. ^ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (mayo de 2003). "Dos estructuras cristalinas demuestran grandes cambios conformacionales en la translocasa ribosomal eucariota". Nature Structural Biology . 10 (5): 379–85. doi :10.1038/nsb923. PMID  12692531. S2CID  4795260.
  6. ^ ab Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). "eIF5A y EF-P: dos factores de traducción únicos que ahora recorren el mismo camino". Wiley Interdisciplinary Reviews. ARN . 5 (2): 209–22. doi :10.1002/wrna.1211. PMID  24402910. S2CID  25447826.
  7. ^ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7 de agosto de 2007). "Estructura del ribosoma del cloroplasto: nuevos dominios para la regulación de la traducción". PLOS Biology . 5 (8): e209. doi : 10.1371/journal.pbio.0050209 . PMC 1939882 . PMID  17683199. 
  8. ^ GC Atkinson; SL Baldauf (2011). "Evolución del factor de elongación G y los orígenes de las formas mitocondriales y de cloroplasto". Biología molecular y evolución . 28 (3): 1281–92. doi : 10.1093/molbev/msq316 . PMID  21097998.
  9. ^ "ENFERMEDAD DE KEGG: Deficiencia combinada de fosforilación oxidativa". www.genome.jp .
  10. ^ Atkinson, Gemma C; Hauryliuk, Vasili; Tenson, Tanel (21 de enero de 2011). "Una antigua familia de proteínas similares al factor de elongación SelB con una distribución amplia pero disjunta en las arqueas". BMC Evolutionary Biology . 11 (1): 22. doi : 10.1186/1471-2148-11-22 . PMC 3037878 . PMID  21255425. 
  11. ^ Lee H, Iglewski WJ (1984). "ADP-ribosiltransferasa celular con el mismo mecanismo de acción que la toxina de la difteria y la toxina A de Pseudomonas". Proc. Natl. Sci. USA . 81 (9): 2703–7. Bibcode :1984PNAS...81.2703L. doi : 10.1073/pnas.81.9.2703 . PMC 345138 . PMID  6326138. 

Lectura adicional

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