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Colágeno tipo XVIII

El colágeno tipo XVIII es un tipo de colágeno que se puede escindir para formar endostatina . La endostatina proviene del extremo C del colágeno XVIII y se sabe que tiene un efecto inhibidor sobre el crecimiento de los vasos sanguíneos. Esto se observa en los tumores, donde la endostatina inhibe el crecimiento de los vasos sanguíneos del tumor, así como el crecimiento general del tumor. [1]

El colágeno XVIII se encuentra dentro de la membrana basal y desempeña un papel importante en la integridad de la estructura de la membrana basal tanto para las células endoteliales como para las epiteliales. [2] El colágeno XVIII tiene tres isoformas diferentes. Si bien cada una de las isoformas tiene el mismo extremo C-terminal, tienen una estructura variable en el extremo N-terminal , lo que da como resultado la formación de colágeno XVIII de forma corta, media o larga. [3]

Colágeno tipo XVIII y síndrome de Knobloch

El síndrome de Knobloch es un tipo de trastorno autosómico recesivo hereditario en el que se produce una mutación en el gen codificador de la proteína endostatina COL18A1, que codifica la producción de colágeno tipo XVIII. [4] Se especula que la mutación del colágeno tipo XVIII que se produce en el síndrome de Knobloch puede localizarse en varias variantes de la endostatina , un gen que interactúa con el colágeno tipo XVIII no solo para desarrollar el sistema ocular, sino también para mantener su funcionalidad visual. [5] Se ha encontrado evidencia del desarrollo del síndrome de Knobloch en genomas que no contienen mutaciones en el gen COL18A1 y, por lo tanto, diferentes variantes de los genes de la endostatina también pueden ser responsables de la enfermedad. [5] Una de estas variantes de los genes de la endostatina es el gen D1437N, que se produce después de dos mutaciones en el gen COL18A1: la primera es una inserción de mutación de un par de bases y la otra es una sustitución de aminoácidos de un aminoácido conservado de la endostatina. Esta sustitución de aminoácidos es perjudicial porque impide que la variante de endostatina interactúe con la laminina . [6] Este descubrimiento fue significativo porque proporcionó un nuevo locus genético para el síndrome de Knobloch, lo que ayudó a explicar el desarrollo de la enfermedad a partir de genomas libres de mutación en el gen COL18A1.

Las mutaciones en el colágeno tipo XVIII dan lugar a una multitud de anomalías en la visión y la estructura ocular, algunas de las cuales incluyen miopía alta, degeneración vítreorretiniana, desprendimiento de retina, anomalías maculares y encefalocele occipital . Además, en el síndrome de Knobloch también pueden producirse un iris frágil, un crecimiento excesivo de vasos sanguíneos en la retina y un exceso de depósitos densos en electrones, que conduce a una enfermedad llamada enfermedad de depósitos densos . [4] El colágeno tipo XVIII funciona para proporcionar fuerza, integridad estructural y cohesión a la región de la membrana basal en las células endoteliales y epiteliales de muchos tipos diferentes de tejidos. Cuando el colágeno tipo XVIII sufre una mutación en el gen COL18A1, se omite el exón 2 de la secuencia, lo que da como resultado la producción de un codón de terminación temprana en el exón 4 de la transcripción de este gen. Este tipo de mutación afecta en particular a una sola isoforma del colágeno tipo XVIII (la isoforma corta), mientras que las isoformas media y larga no se ven afectadas. [5]

Referencias

  1. ^ Heljasvaara R, Aikio M, Ruotsalainen H, Pihlajaniemi T (enero de 2017). "Colágeno XVIII en la homeostasis y desregulación de los tejidos: lecciones aprendidas de organismos modelo y pacientes humanos". Biología matricial . 57–58: 55–75. doi :10.1016/j.matbio.2016.10.002. PMID  27746220.
  2. ^ Rygh CB, Løkka G, Heljasvaara R, Taxt T, Pavlin T, Sormunen R, et al. (enero de 2014). "Evaluación basada en imágenes de la función y la estructura microvascular en ratones deficientes en colágeno XV y XVIII". The Journal of Physiology . 592 (2): 325–36. doi :10.1113/jphysiol.2013.263574. PMC 3922497 . PMID  24218547. 
  3. ^ Kinnunen AI, Sormunen R, Elamaa H, Seppinen L, Miller RT, Ninomiya Y, et al. (marzo de 2011). "La falta de isoformas largas del colágeno XVIII afecta a los podocitos renales, mientras que la forma corta es necesaria en la membrana basal del túbulo proximal". The Journal of Biological Chemistry . 286 (10): 7755–64. doi : 10.1074/jbc.m110.166132 . PMC 3048663 . PMID  21193414. 
  4. ^ ab Manon-Jensen T, Kjeld NG, Karsdal MA (2016). "Hemostasia mediada por colágeno". Revista de trombosis y hemostasia . 14 (3): 438–448. doi :10.1111/jth.13249. ISSN  1538-7836. PMID  26749406. S2CID  11216275.
  5. ^ abc Alexander G Marneros BR. "Papel fisiológico del colágeno XVIII y la endostatina". The FASEB Journal – vía Research Gate.
  6. ^ Menzel O, Bekkeheien RC, Reymond A, Fukai N, Boye E, Kosztolanyi G, Aftimos S, Deutsch S, Scott HS, Olsen BR, Antonarakis SE (2004). "Síndrome de Knobloch: Nuevas mutaciones en COL18A1, evidencia de heterogeneidad genética y un polimorfismo funcionalmente deteriorado en la endostatina". Human Mutation . 23 (1): 77–84. doi : 10.1002/humu.10284 . ISSN  1098-1004. PMID  14695535. S2CID  6550422.

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