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Calpainopatía

La calpainopatía es el tipo más común de distrofia muscular de cinturas autosómica recesiva (LGMD). [2] Afecta preferentemente a los músculos de la cintura pélvica y la cintura escapular.

Hasta 2019 no se ha desarrollado ningún producto farmacéutico modificador de la enfermedad, aunque la fisioterapia, la modificación del estilo de vida y la cirugía ortopédica pueden abordar los síntomas.

Signos y síntomas

La gravedad de la enfermedad varía mucho, incluso entre miembros de la familia con mutaciones idénticas. [1] La edad de aparición es muy variable, aunque los síntomas suelen aparecer entre los 8 y los 15 años de edad. [3] Los pacientes suelen perder la capacidad de deambular entre 10 y 20 años después de que aparecen los síntomas. [3] Las formas más leves se presentan con síntomas distintos de la debilidad, como dolores musculares, calambres o intolerancia al ejercicio, y las personas de este grupo pueden conservar la deambulación más allá de los 60 años. [3] La debilidad es simétrica, progresiva y proximal (en el torso o cerca de él), y suele afectar a los músculos de la cintura pélvica y la cintura escapular. [1] [3] La debilidad de la cadera puede manifestarse como una puerta de pato. [1] La debilidad del hombro puede manifestarse como escápulas aladas . [1] También pueden producirse contracturas musculares , especialmente del tendón de Aquiles, y escoliosis . [1]

La función cardíaca y la inteligencia generalmente no se ven afectadas. [1] Además, los músculos de la cara, los ojos, la lengua y el cuello se conservan. [1]

Subtipos

Se han descrito tres subtipos de la forma autosómica recesiva.

Existe una forma autosómica dominante menos común , que es más leve que las formas autosómicas recesivas y que varía desde la ausencia de síntomas hasta la dependencia de una silla de ruedas después de los 60 años. [1]

Genética

La mutación en el gen CAPN3 , que codifica la proteína calpaína-3 (CAPN3), es la causa de la calpainopatía. [1] Hasta 2019, se han informado más de 480 mutaciones de CAPN3 , algunas de las cuales pueden estar asociadas con un curso de enfermedad grave o benigno. [3] Por lo general, la enfermedad sigue un patrón de herencia autosómico recesivo, que requiere que ambos alelos de CAPN3 estén mutados para que se produzca la enfermedad. [1] Sin embargo, puede haber mutaciones de CAPN3 que sigan un patrón de herencia autosómico dominante. [1]

Fisiopatología

Diagrama de la fisiopatología de la calpainopatía, que muestra que la desregulación del calcio juega un papel central.
Representación esquemática de la estructura de CAPN3. Las regiones específicas de CAPN3 se muestran en azul (NS, IS1 e IS2). Las regiones compartidas con proteínas similares son los dominios centrales de proteasa (PC1 y PC2), un dominio sándwich β de tipo calpaína (CBSW) y un dominio de mano EF penta (PEF) que une cuatro iones de calcio.

A partir de 2019, la fisiopatología no se comprende en gran medida, aunque cada vez se acepta más que la desregulación del calcio juega un papel. [3]

La calpaína 3 es única entre otras proteasas de calpaína en que es relativamente específica del músculo. [4] La calpaína 3 es tanto una proteasa como una proteína estructural. [4] Como proteasa, escinde proteínas del sarcómero y el citoesqueleto, designándolas para que sean degradadas por los proteasomas , una parte de la remodelación muscular. [4] El papel estructural de la calpaína 3 es la estabilización de los complejos proteicos de la tríada. [4] Un complejo proteico de la tríada desempeña un papel en la conversión de la excitación eléctrica en liberación de calcio, y está compuesto por dos canales de calcio, el receptor de rianodina (RYR1) y el receptor de dihidropiridina (DHPR). [4]

Con la mutación de calpaína 3, se reducen las proteínas que normalmente se encuentran en la tríada, incluida la CaMKII ( proteína quinasa II dependiente de Ca2+/calmodulina ). [4] La disminución de la actividad de CaMKII altera la inducción de la expresión génica oxidativa lenta, lo que a su vez altera los genes que involucran las mitocondrias y el metabolismo lipídico. [4]

Diagnóstico

Fotomicrografía de músculo afectado por calpainopatía. En estas imágenes se observan fibrosis endomisial (asteriscos negros), núcleos centrales (flechas negras), división de fibras (triángulo amarillo), necrosis (triángulos negros), fibras atróficas (flechas amarillas) y mayor variación en tamaño y forma. Barra de escala: 25 μm

La prueba genética es la prueba más definitiva. [1]

Si no se dispone de pruebas genéticas, se puede utilizar una biopsia muscular con inmunoanálisis de proteínas. [1] La biopsia muestra características distróficas generales, como áreas de muerte muscular, variabilidad en el tamaño muscular, núcleos en el centro de las fibras musculares y fibras musculares desorganizadas dentro de las células musculares. [3]

La creatina quinasa sérica , un marcador no específico de daño muscular, puede estar elevada al comienzo de la enfermedad. [3]

La distrofia muscular facioescapulohumeral (FSHD) puede presentarse de manera similar, aunque la debilidad facial y la debilidad asimétrica son comunes en la FSHD. [ cita requerida ]

Gestión

Hasta 2019, no se conocen fármacos modificadores de la enfermedad. [3]

Se ha demostrado que tanto el ejercicio de fuerza como el aeróbico son beneficiosos, [3] aunque se debe evitar el ejercicio extenuante y excesivo. [1]

La fisioterapia puede abordar las contracturas. [1]

La cirugía ortopédica trata las deformidades del pie, la escoliosis, las contracturas del tendón de Aquiles y la escápula alada. La escápula alada se puede tratar con escapulopexia o fusión escapulotorácica. [1]

Las circunstancias que se deben evitar incluyen pesos corporales extremos, fracturas óseas e inmovilidad prolongada. [1]

Epidemiología

La prevalencia varía de 1 a 9 casos por cada 100.000 personas. [3] La LGMDR1 representa el 30% de todos los casos de LGMD. [3]

Historia

La mutación CAPN3 fue la primera mutación genética vinculada a una LGMD. [4]

Direcciones de investigación

Se están realizando investigaciones para identificar las proteínas escindidas por la calpaína-3. [5]

Se está estudiando la terapia génica para reemplazar la función de la calpaína-3. La inyección de plásmidos que contienen CAPN3 en modelos de ratón resultó en un aumento de los niveles de calpaína-3. [6]

Referencias

  1. ^ abcdefghijklmnopqrstu Angelini, C; Fanin, M; Adam, MP; Ardinger, HH; Pagon, RA; Wallace, SE; Bean, LJH; Stephens, K; Amemiya, A (1993). Calpainopatía en GeneReviews . PMID  20301490.
  2. ^ Pollitt, C; Anderson, LV; Pogue, R; Davison, K; Pyle, A; Bushby, KM (abril de 2001). "El fenotipo de la calpainopatía: diagnóstico basado en un enfoque multidisciplinario". Trastornos neuromusculares . 11 (3): 287–96. doi :10.1016/s0960-8966(00)00197-8. PMID  11297944. S2CID  20081475.
  3. ^ abcdefghijkl Lasa-Elgarresta, J; Mosqueira-Martín, L; Naldaiz-Gastesi, N; Sáenz, A; López de Munain, A; Vallejo-Illarramendi, A (13 de septiembre de 2019). "Mecanismos del calcio en la distrofia muscular de cinturas con mutaciones en CAPN3". Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 20 (18): 4548. doi : 10.3390/ijms20184548 . PMC 6770289 . PMID  31540302. 
  4. ^ abcdefgh Dowling, JJ; Weihl, CC; Spencer, MJ (noviembre de 2021). "Base molecular y celular de los trastornos del músculo esquelético heredados genéticamente". Nature Reviews. Biología celular molecular . 22 (11): 713–732. doi :10.1038/s41580-021-00389-z. PMC 9686310. PMID 34257452.  S2CID 235822532  . 
  5. ^ Levy, Jennifer (21 de enero de 2020). "Dufour Lab to investigate the biological role of calpain 3 in muscle" (Laboratorio Dufour para investigar el papel biológico de la calpaína 3 en el músculo). Coalition to Cure Calpain 3 (Coalición para curar la calpaína 3 ). Archivado desde el original el 6 de mayo de 2020. Consultado el 6 de mayo de 2020 .
  6. ^ Guha, TK; Pichavant, C; Calos, MP (13 de diciembre de 2019). "Terapia génica mediada por plásmidos en modelos de ratón de distrofia muscular de cinturas". Terapia molecular: métodos y desarrollo clínico . 15 : 294–304. doi :10.1016/j.omtm.2019.10.002. PMC 6923511 . PMID  31890729. 

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