Los bucles de protuberancia beta son motivos que se presentan comúnmente en proteínas y polipéptidos que constan de cinco a seis aminoácidos . [1] [2] [3] Hay dos tipos: tipo 1, que es un pentapéptido; y tipo 2, con seis aminoácidos . Se consideran un tipo de protuberancia beta y tienen el nombre alternativo de protuberancia beta tipo G1. En comparación con otras protuberancias beta , los bucles de protuberancia beta dan lugar a una inversión de la cadena de modo que a menudo se presentan en los extremos del bucle de las horquillas beta ; las horquillas de este tipo se pueden describir como 3:5 (para un bucle de protuberancia β de tipo 1) o 4:6 (para el tipo 2). [4] Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar bucles de protuberancia β en proteínas, Motivated Proteins: [1] [5] y PDBeMotif: [2]. [6]
Tipo 1: bucle de protuberancia beta. Solo átomos de la cadena principal de hexapéptidos; sin átomos de hidrógeno. Los carbonos son grises, los oxígenos son rojos y los nitrógenos son azules. Los dos enlaces de hidrógeno característicos se muestran como líneas verdes y violetas.
Los bucles de protuberancia beta de tipo 2 tienen dos enlaces de hidrógeno característicos entre cadenas principales. Uno es entre el CO del residuo i y el NH del residuo i+4 (un giro α); el otro es entre el CO del residuo i+5 y el NH del residuo i.
Los bucles de protuberancia beta a menudo tienen un aspartato , asparagina , serina o treonina en el residuo i, junto con un nido (motivo estructural de la proteína) en los residuos i+2 a i+4 (tipo 1) o los residuos i+3 a i+5 (tipo 2), con el oxígeno de la cadena lateral uniéndose a los grupos NH de la cadena principal del nido. [7] Se ha descrito la mutagénesis dirigida al sitio de los residuos asx dentro de los bucles de protuberancia β de una proteína, mostrando que la cadena lateral de un residuo asx en varias posiciones alternativas dentro de un bucle de protuberancia β se une al nido y, por lo tanto, ayuda a estabilizar el bucle. [8]
Referencias
^ Milner-White, EJ (1987). "Protuberancias beta dentro de bucles como características recurrentes de la estructura de las proteínas". Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261–265. doi :10.1016/0167-4838(87)90017-3. PMID 3801498.
^ Chan, EAW; Hutchinson EG (1993). "Identificación, clasificación y análisis de β-bulges en proteínas". Protein Science . 2 (10): 1574–1590. doi :10.1002/pro.5560021004. PMC 2142268 . PMID 8251933.
^ Blandl, T; Cochran AG (2003). "Estabilidad de giros en péptidos de horquilla β. Investigación de péptidos que contienen giros de protuberancia G1 de tipo 1 en proporción 3:5". Protein Science . 12 (2): 237–247. doi :10.1110/ps.0228603. PMC 2312432 . PMID 12538887.
^ Sibanda, BL; Blundell TL; Thornton JM (1989). "Conformación de horquillas β en estructuras proteínicas. Una clasificación sistemática con aplicaciones al modelado". Journal of Molecular Biology . 206 (4): 759–777. doi :10.1016/0022-2836(89)90583-4. PMID 2500530.
^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos proteicos tridimensionales". BMC Bioinformatics . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785.
^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorando sitios y motivos proteicos". BMC Bioinformatics . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174.
^ Afzal, AM; Al-Shubailly F (2014). "Conexión de aniones mediante enlaces de hidrógeno en motivos de nido y su importancia para los motivos de Schellman y otros motivos más grandes dentro de las proteínas". Proteins . 82 (11): 3023–3031. doi :10.1002/prot.24663. PMID 25132631. S2CID 12131403.
^ Lee, J; Dubey VK; Longo LM; Blaber M (2008). "Una redundancia OR lógica dentro del motivo de giro β Asx-Pro-Asx-Gly". Revista de Biología Molecular . 377 (4): 1251–1264. doi :10.1016/j.jmb.2008.01.055. PMID 18308335.
